Q95X01 (MYRO1_BREBR) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Myrosinase 1 EC=3.2.1.147 Alternative name(s): Beta-glucosidase 1 Beta-thioglucosidase 1 Beta-thioglucosidase glucohydrolase 1 Sinigrinase 1 Thioglucosidase 1 |
| Organism | Brevicoryne brassicae (Cabbage aphid) |
| Taxonomic identifier | 69196 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Ecdysozoa › Arthropoda › Hexapoda › Insecta › Pterygota › Neoptera › Paraneoptera › Hemiptera › Sternorrhyncha › Aphidiformes › Aphidoidea › Aphididae › Macrosiphini › Brevicoryne![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 464 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Hydrolyzes glucosinolates to a labile aglcone. This rapidly undergoes spontaneous rearrangement, eliminating sulfur to yield a number of toxic metabolites. Thereby developing a chemical defense system that exploits and mimics the host plant. Ref.1 Ref.5 |
| Catalytic activity | A thioglucoside + H2O = a sugar + a thiol. Ref.1 |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.2 |
| Tissue specificity | Expressed in the skeletal muscle tissues surrounding the head, abdomen and thorax. Not expressed in flight muscles (at protein level). Ref.4 Ref.5 |
| Developmental stage | Expression in the head and thoracic muscle starts during embryonic development and levels continue to accumulate after the nymphs are born (at protein level). Ref.5 |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 1 family. Ref.1 |
| Biophysicochemical properties | Kinetic parameters: KM=0.613 mM for allylglucosinolate Ref.3 KM=0.915 mM for benzylglucosinolate Ref.3 pH dependence: Optimum pH is 5.5 with sinigrin as substrate. Ref.3 |
| Mass spectrometry | Molecular mass is 54000±500 Da from positions 1 - 464. Determined by MALDI. Ref.3 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| PTM | Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | carbohydrate metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | metal ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW thioglucosidase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 464 | 464 | Myrosinase 1 | PRO_0000392945 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 167 | 1 | Nucleophile Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 374 | 1 | Proton donor Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 39 | 1 | Zinc; shared with dimeric partner By similarity UniProtKB P29736 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 52 | 1 | Zinc; shared with dimeric partner By similarity UniProtKB P29736 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 19 | 1 | Substrate By similarity UniProtKB P29736 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 122 | 1 | Substrate By similarity UniProtKB P29736 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 166 | 1 | Substrate By similarity UniProtKB P29736 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 397 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 107 | 1 | N → P AA sequence Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 322 | 1 | P → N AA sequence Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 10 – 14 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 20 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 40 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 44 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 53 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 57 – 71 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 79 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 85 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 111 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 123 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 131 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 136 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 140 – 155 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 156 – 158 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 161 – 166 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 168 – 176 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 177 – 180 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 187 – 212 | 26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 217 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 220 – 225 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 229 – 234 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 251 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 253 – 260 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 262 – 264 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 278 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 291 – 297 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 302 – 307 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 311 – 317 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 326 – 328 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 330 – 333 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 336 – 338 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 351 – 365 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 370 – 375 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 386 – 406 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 410 – 416 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 424 – 429 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 434 – 437 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 446 – 448 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 450 – 461 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Characterization and evolution of a myrosinase from the cabbage aphid Brevicoryne brassicae." Jones A.M., Winge P., Bones A.M., Cole R., Rossiter J.T. Insect Biochem. Mol. Biol. 32:275-284(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], FUNCTION, CATALYTIC ACTIVITY, PROTEIN SEQUENCE OF 98-111; 188-197; 253-261; 313-327 AND 389-393. |
| [2] | "Crystal structure at 1.1 Angstroms resolution of an insect myrosinase from Brevicoryne brassicae shows its close relationship to beta-glucosidases." Husebye H., Arzt S., Burmeister W.P., Hartel F.V., Brandt A., Rossiter J.T., Bones A.M. Insect Biochem. Mol. Biol. 35:1311-1320(2005) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], SUBUNIT, ACTIVE SITE GLU-167, ACTIVE SITE GLU-374, X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.1 ANGSTROMS). |
| [3] | "Purification and characterisation of a non-plant myrosinase from the cabbage aphid Brevicoryne brassicae (L.)." Jones A.M., Bridges M., Bones A.M., Cole R., Rossiter J.T. Insect Biochem. Mol. Biol. 31:1-5(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: BIOPHYSICOCHEMICAL PROPERTIES, MASS SPECTROMETRY, PROTEIN SEQUENCE OF 98-111; 188-197; 253-261; 313-327 AND 389-393. |
| [4] | "Spatial organization of the glucosinolate-myrosinase system in brassica specialist aphids is similar to that of the host plant." Bridges M., Jones A.M., Bones A.M., Hodgson C., Cole R., Bartlet E., Wallsgrove R., Karapapa V.K., Watts N., Rossiter J.T. Proc. R. Soc. B 269:187-191(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: TISSUE SPECIFICITY. |
| [5] | "The cabbage aphid: a walking mustard oil bomb." Kazana E., Pope T.W., Tibbles L., Bridges M., Pickett J.A., Bones A.M., Powell G., Rossiter J.T. Proc. R. Soc. B 274:2271-2277(2007) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: FUNCTION, TISSUE SPECIFICITY, DEVELOPMENTAL STAGE. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AF203780 mRNA. Translation: AAL25999.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q95X01. | ||||||||||||
| SMR | Q95X01. Positions 3-464. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| CAZy | GH1. Glycoside Hydrolase Family 1. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.20.20.80. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR001360. Glyco_hydro_1. IPR018120. Glyco_hydro_1_AS. IPR013781. Glyco_hydro_catalytic_dom. IPR017853. Glycoside_hydrolase_SF. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR10353. PTHR10353. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00232. Glyco_hydro_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00131. GLHYDRLASE1. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF51445. Glyco_hydro_cat. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00572. GLYCOSYL_HYDROL_F1_1. False negative. PS00653. GLYCOSYL_HYDROL_F1_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q95X01. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | MYRO1_BREBR | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q95X01 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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