Q8ZXK7 (DEOC_PYRAE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
December 14, 2011.
Version 72.
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| Protein names | Recommended name: Deoxyribose-phosphate aldolase Short name=DERA EC=4.1.2.4 Alternative name(s): 2-deoxy-D-ribose 5-phosphate aldolase Phosphodeoxyriboaldolase Short name=Deoxyriboaldolase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Pyrobaculum aerophilum (strain ATCC 51768 / IM2 / DSM 7523 / JCM 9630 / NBRC 100827) | ||||
| Taxonomic identifier | 178306 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Crenarchaeota › Thermoprotei › Thermoproteales › Thermoproteaceae › Pyrobaculum |
Protein attributes
| Sequence length | 226 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes a reversible aldol reaction between acetaldehyde and D-glyceraldehyde 3-phosphate to generate 2-deoxy-D-ribose 5-phosphate By similarity. HAMAP MF_00114 |
| Catalytic activity | 2-deoxy-D-ribose 5-phosphate = D-glyceraldehyde 3-phosphate + acetaldehyde. HAMAP MF_00114 |
| Pathway | Carbohydrate degradation; 2-deoxy-D-ribose 1-phosphate degradation; D-glyceraldehyde 3-phosphate and acetaldehyde from 2-deoxy-alpha-D-ribose 1-phosphate: step 2/2. HAMAP MF_00114 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity HAMAP MF_00114. |
| Sequence similarities | Belongs to the DeoC/FbaB aldolase family. DeoC type 1 subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Schiff base |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | deoxyribonucleotide catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | deoxyribose-phosphate aldolase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 226 | 226 | Deoxyribose-phosphate aldolase HAMAP MF_00114 | PRO_0000057290 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 146 | 1 | Schiff-base intermediate with acetaldehyde By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 188 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2 – 4 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 8 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 29 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 32 – 36 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 40 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 41 – 44 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 47 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 49 – 58 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 59 – 61 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 76 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 77 – 79 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 86 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 93 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 110 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 111 – 113 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 119 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 124 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 140 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 143 – 146 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 154 – 159 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 168 – 181 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 186 – 192 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 206 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 212 – 214 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 220 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 222 – 225 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Genome sequence of the hyperthermophilic crenarchaeon Pyrobaculum aerophilum." Fitz-Gibbon S.T., Ladner H., Kim U.-J., Stetter K.O., Simon M.I., Miller J.H. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99:984-989(2002) [PubMed: 11792869] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 51768 / IM2 / DSM 7523 / JCM 9630 / NBRC 100827. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE009441 Genomic DNA. Translation: AAL63340.1. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_559158.1. NC_003364.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q8ZXK7. | ||||||||||||
| SMR | Q8ZXK7. Positions 1-226. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1465578. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus PAE1231 in contig AE009441_GR. | ||||||||||||
| KEGG | pai:PAE1231. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|178306.1.peg.848. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG636421. | ||||||||||||
| OMA | CLEAREN. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00507. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | PAER178306:PAE1231-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00114. DeoC_type1. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR013785. Aldolase_TIM. IPR011343. DeoC. IPR002915. DeoC/AroFGH_arch. IPR022979. Deoxyribose_phosphate_aldo_1. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.70. Aldolase_TIM. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K01619. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR10889. DeoC. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01791. DeoC. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001357. DeoC. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | DEOC_PYRAE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q8ZXK7 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with