Q8ZU79 (SURE1_PYRAE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
December 14, 2011.
Version 68.
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| Protein names | Recommended name: 5'-nucleotidase surE1 EC=3.1.3.5 Alternative name(s): Nucleoside 5'-monophosphate phosphohydrolase 1 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Pyrobaculum aerophilum (strain ATCC 51768 / IM2 / DSM 7523 / JCM 9630 / NBRC 100827) | ||||
| Taxonomic identifier | 178306 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Crenarchaeota › Thermoprotei › Thermoproteales › Thermoproteaceae › Pyrobaculum |
Protein attributes
| Sequence length | 266 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Nucleotidase that shows the greatest phosphatase activity on purine (deoxy)nucleoside 5'-monophosphates, particularly the substrates 5'-GMP, 5'-AMP and 2'-deoxy-5'-AMP. Ref.2 |
| Catalytic activity | A 5'-ribonucleotide + H2O = a ribonucleoside + phosphate. HAMAP MF_00060 |
| Cofactor | Binds 1 divalent metal cation per subunit. Most active with Co2+, and may utilize Mg2+ or Mn2+, though with less activity. Ref.2 |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.2 |
| Subcellular location | Cytoplasm Potential HAMAP MF_00060. |
| Sequence similarities | Belongs to the surE nucleotidase family. |
| Caution | Was originally annotated as an acid phosphatase (EC 3.1.3.2). |
| Biophysicochemical properties | Temperature dependence: Optimum temperature is above 90 degrees Celsius. HAMAP MF_00060 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Cobalt Magnesium Manganese Metal-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | 5'-nucleotidase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW nucleotide bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 266 | 266 | 5'-nucleotidase surE1 HAMAP MF_00060 | PRO_0000111869 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 8 | 1 | Divalent metal cation By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 9 | 1 | Divalent metal cation By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 39 | 1 | Divalent metal cation By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 93 | 1 | Divalent metal cation By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 6 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 23 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 24 – 26 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 27 – 36 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 38 – 40 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 57 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 59 – 68 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 81 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 86 – 95 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 103 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 117 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 122 – 127 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 133 – 136 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 159 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 166 – 171 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 184 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 200 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 209 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 222 – 227 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 232 – 237 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 242 – 244 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Genome sequence of the hyperthermophilic crenarchaeon Pyrobaculum aerophilum." Fitz-Gibbon S.T., Ladner H., Kim U.-J., Stetter K.O., Simon M.I., Miller J.H. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99:984-989(2002) [PubMed: 11792869] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 51768 / IM2 / DSM 7523 / JCM 9630 / NBRC 100827. |
| [2] | "Structure and function of an archaeal homolog of survival protein E (SurEalpha): an acid phosphatase with purine nucleotide specificity." Mura C., Katz J.E., Clarke S.G., Eisenberg D. J. Mol. Biol. 326:1559-1575(2003) [PubMed: 12595266] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS), FUNCTION, CHARACTERIZATION, COFACTOR, SUBUNIT, TEMPERATURE DEPENDENCE. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE009441 Genomic DNA. Translation: AAL64529.1. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_560347.1. NC_003364.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q8ZU79. | ||||||||||||
| SMR | Q8ZU79. Positions 1-266. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1463691. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus PAE2908 in contig AE009441_GR. | ||||||||||||
| KEGG | pai:PAE2908. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|178306.1.peg.2037. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG600532. | ||||||||||||
| OMA | HAPALIR. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK13934. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | PAER178306:PAE2908-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00060. SurE. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR002828. SurE-like_Pase/nucleotidase. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.1210.10. SurE-like_Pase/nucleotidase. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K03787. | ||||||||||||
| Pfam | PF01975. SurE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF64167. SurE-like_Pase/nucleotidase. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00087. SurE. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | SURE1_PYRAE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q8ZU79 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with