##gff-version 3 Q8ZKF6 UniProtKB Chain 1 652 . . . ID=PRO_0000208386;Note=Acetyl-coenzyme A synthetase Q8ZKF6 UniProtKB Binding site 191 194 . . . . Q8ZKF6 UniProtKB Binding site 311 311 . . . Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255|HAMAP-Rule:MF_01123,ECO:0000269|PubMed:12627952,ECO:0000269|PubMed:17497934;Dbxref=PMID:12627952,PMID:17497934 Q8ZKF6 UniProtKB Binding site 335 335 . . . Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255|HAMAP-Rule:MF_01123,ECO:0000269|PubMed:12627952,ECO:0000269|PubMed:17497934;Dbxref=PMID:12627952,PMID:17497934 Q8ZKF6 UniProtKB Binding site 387 389 . . . . Q8ZKF6 UniProtKB Binding site 411 416 . . . . Q8ZKF6 UniProtKB Binding site 500 500 . . . . Q8ZKF6 UniProtKB Binding site 515 515 . . . . Q8ZKF6 UniProtKB Binding site 523 523 . . . 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Note=Results in a 2-fold reduction in the catalytic efficiency for both ATP and CoA. 2-fold increase in the affinity for ATP and 10-fold reduction for CoA. D->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17497934;Dbxref=PMID:17497934 Q8ZKF6 UniProtKB Mutagenesis 517 517 . . . Note=Results in a 2-fold reduction in the catalytic efficiency for both ATP and CoA. 3-fold reduction in the affinity for ATP and 4.5-fold reduction for CoA. D->P;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17497934;Dbxref=PMID:17497934 Q8ZKF6 UniProtKB Mutagenesis 524 524 . . . Note=No acetyl-coenzyme A synthetase activity. G->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17497934;Dbxref=PMID:17497934 Q8ZKF6 UniProtKB Mutagenesis 524 524 . . . Note=Results in a 2-fold reduction in the catalytic efficiency for both ATP and CoA. Almost the same affinity as the wild-type for ATP%2C but 9-fold reduction in the affinity for CoA. 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