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UniProtKB/Swiss-Prot Q8ZK57 (IOLG_SALTY)
Last modified
November 3, 2009.
Version 41.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Inositol 2-dehydrogenase EC=1.1.1.18 Alternative name(s): Myo-inositol 2-dehydrogenase Short name=MI 2-dehydrogenase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Salmonella typhimurium [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 90371 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Salmonella |
Protein attributes
| Sequence length | 336 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Involved in the oxidation of myo-inositol (MI) to 2-keto-myo-inositol (2KMI or 2-inosose) By similarity. |
| Catalytic activity | Myo-inositol + NAD+ = 2,4,6/3,5-pentahydroxycyclohexanone + NADH. HAMAP MF_01671 |
| Subunit structure | Homotetramer By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the gfo/idh/mocA family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | inositol catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro electron carrier activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro inositol 2-dehydrogenase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 336 | 336 | Inositol 2-dehydrogenase HAMAP MF_01671 | PRO_0000352595 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 23 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 32 – 34 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 41 – 48 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 57 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 58 – 63 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 69 – 72 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 78 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 79 – 88 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 92 – 95 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 97 – 99 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 115 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 129 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 141 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 150 – 152 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 156 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 168 – 171 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 174 – 185 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 189 – 195 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 216 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 221 – 227 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 235 – 241 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 256 – 259 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 262 – 266 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 271 – 273 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 276 – 291 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 306 – 319 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 333 – 335 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete genome sequence of Salmonella enterica serovar Typhimurium LT2." McClelland M., Sanderson K.E., Spieth J., Clifton S.W., Latreille P., Courtney L., Porwollik S., Ali J., Dante M., Du F., Hou S., Layman D., Leonard S., Nguyen C., Scott K., Holmes A., Grewal N., Mulvaney E. Wilson R.K.Nature 413:852-856(2001) [PubMed: 11677609] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AE006468 Genomic DNA. Translation: AAL23245.1. | |||||||||||||
| RefSeq | NP_463286.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | Q8ZK57. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1255951. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus STM4425 in contig AE006468_GR. | ||||||||||||
| KEGG | stm:STM4425. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|99287.1.peg.4258. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | Q8ZK57. | ||||||||||||
| OMA | DWKDRFI. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | STYP99287:STM4425-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01671. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR016040. NAD(P)-bd_dom. IPR000683. Oxidoreductase_N. IPR004104. OxRdtase_C. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01408. GFO_IDH_MocA. 1 hit. PF02894. GFO_IDH_MocA_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | IOLG_SALTY | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q8ZK57 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


