Q8ZIE7 (DDL_YERPE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 95.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: D-alanine--D-alanine ligase EC=6.3.2.4 Alternative name(s): D-Ala-D-Ala ligase D-alanylalanine synthetase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Yersinia pestis [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 632 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Yersinia![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 306 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Cell wall formation By similarity. |
| Catalytic activity | ATP + 2 D-alanine = ADP + phosphate + D-alanyl-D-alanine. HAMAP-Rule MF_00047 |
| Cofactor | Binds 2 magnesium or manganese ions per subunit By similarity. |
| Pathway | Cell wall biogenesis; peptidoglycan biosynthesis. HAMAP-Rule MF_00047 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the D-alanine--D-alanine ligase family. Contains 1 ATP-grasp domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Cell shape Cell wall biogenesis/degradation Peptidoglycan synthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Magnesium Manganese Metal-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Ligase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | peptidoglycan biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP regulation of cell shapeInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | cell wall Inferred from electronic annotation. Source: InterPro cytoplasmInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP D-alanine-D-alanine ligase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: HAMAP manganese ion bindingInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 306 | 306 | D-alanine--D-alanine ligase HAMAP-Rule MF_00047 | PRO_0000177912 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 101 – 303 | 203 | ATP-grasp | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 134 – 189 | 56 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 257 | 1 | Magnesium or manganese 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 270 | 1 | Magnesium or manganese 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 270 | 1 | Magnesium or manganese 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 272 | 1 | Magnesium or manganese 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 9 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 33 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 41 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 42 – 44 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 49 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 50 – 54 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 60 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 65 – 67 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 70 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 71 – 79 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 83 – 85 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 94 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 106 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 118 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 122 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 134 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 137 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 147 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 157 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 162 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 171 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 181 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 193 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 201 – 204 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 222 – 226 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 231 – 246 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 247 – 249 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 252 – 260 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 266 – 274 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 278 – 281 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 282 – 290 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 294 – 303 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AL590842 Genomic DNA. Translation: CAL19236.1. AE009952 Genomic DNA. Translation: AAM87172.1. AE017042 Genomic DNA. Translation: AAS63775.1. | ||||||||||||
| PIR | AB0069. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_670921.1. NC_004088.1. NP_994898.1. NC_005810.1. YP_002345628.1. NC_003143.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q8ZIE7. | ||||||||||||
| SMR | Q8ZIE7. Positions 1-306. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | Q8ZIE7. 3 interactions. | ||||||||||||
| STRING | 214092.YPO0557. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | Q8ZIE7. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| DNASU | 1148571. | ||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAM87172; AAM87172; y3624. AAS63775; AAS63775; YP_3627. | ||||||||||||
| GeneID | 1148571. 1173401. 2763379. | ||||||||||||
| KEGG | ype:YPO0557. ypk:y3624. ypm:YP_3627. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG1181. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000011592. | ||||||||||||
| KO | K01921. | ||||||||||||
| OMA | EVLVEKW. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK01372. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| UniPathway | UPA00219. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.30.1490.20. 1 hit. 3.30.470.20. 2 hits. 3.40.50.20. 1 hit. | ||||||||||||
| HAMAP | MF_00047. Dala_Dala_lig. | ||||||||||||
| InterPro | IPR011761. ATP-grasp. IPR013815. ATP_grasp_subdomain_1. IPR013816. ATP_grasp_subdomain_2. IPR000291. D-Ala_lig_Van_CS. IPR005905. D_ala_D_ala. IPR011095. Dala_Dala_lig_C. IPR011127. Dala_Dala_lig_N. IPR016185. PreATP-grasp_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR23132. PTHR23132. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF07478. Dala_Dala_lig_C. 1 hit. PF01820. Dala_Dala_lig_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF52440. PreATP-grasp-like. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01205. D_ala_D_alaTIGR. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS50975. ATP_GRASP. 1 hit. PS00843. DALA_DALA_LIGASE_1. 1 hit. PS00844. DALA_DALA_LIGASE_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | DDL_YERPE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q8ZIE7 Secondary accession number(s): Q0WJB0 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
