Q8ZB47 (KDSC_YERPE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
November 16, 2011.
Version 69.
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| Protein names | Recommended name: 3-deoxy-D-manno-octulosonate 8-phosphate phosphatase KdsC EC=3.1.3.45 Alternative name(s): KDO 8-P phosphatase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Yersinia pestis | ||||
| Taxonomic identifier | 632 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Yersinia |
Protein attributes
| Sequence length | 187 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Involved in the biosynthesis of lipopolysaccharides (LPSs). Catalyzes the hydrolysis of 3-deoxy-D-manno-octulosonate 8-phosphate (KDO 8-P) to 3-deoxy-D-manno-octulosonate (KDO) and inorganic phosphate By similarity. |
| Catalytic activity | 3-deoxy-D-manno-octulosonate 8-phosphate + H2O = 3-deoxy-D-manno-octulosonate + phosphate. |
| Cofactor | Magnesium Probable. |
| Pathway | Bacterial outer membrane biogenesis; lipopolysaccharide biosynthesis. |
| Subunit structure | Homotetramer By similarity. Ref.4 |
| Sequence similarities | Belongs to the kdsC family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Lipopolysaccharide biosynthesis |
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | lipopolysaccharide biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | 3-deoxy-manno-octulosonate-8-phosphatase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 187 | 187 | 3-deoxy-D-manno-octulosonate 8-phosphate phosphatase KdsC | PRO_0000201702 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 31 – 33 | 3 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 54 – 58 | 5 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 75 – 76 | 2 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 31 | 1 | Magnesium By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 33 | 1 | Magnesium; via carbonyl oxygen By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 124 | 1 | Magnesium By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 33 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 62 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 77 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 85 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 101 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 186 | 1 | Substrate; via carbonyl oxygen By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 22 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 26 – 30 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 41 – 43 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 53 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 66 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 74 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 88 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 95 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 101 – 112 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 116 – 118 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 122 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 128 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 132 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 140 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 146 – 148 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 151 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 152 – 155 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 175 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AL590842 Genomic DNA. Translation: CAL22166.1. AE009952 Genomic DNA. Translation: AAM83744.1. AE017042 Genomic DNA. Translation: AAS63980.1. | ||||||||||||
| PIR | AC0435. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_667493.1. NC_004088.1. NP_995103.1. NC_005810.1. YP_002348465.1. NC_003143.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q8ZB47. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1145097. 1176398. 2764371. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus y0150 in contig AE009952_GR. Gene locus YP_3833 in contig AE017042_GR. Gene locus YPO3578 in contig AL590842_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ype:YPO3578. ypk:y0150. ypm:YP_3833. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG471796. | ||||||||||||
| OMA | KTFNTLD. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK09484. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | YPES187410:Y0150-MONOMER. YPES214092:YPO3578-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR023214. HAD-like_dom. IPR013200. HAD-SF_hydro-like_3. IPR010023. KDO_8-P_phosphatase. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.1000. HAD-like_dom. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K03270. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR26053. PTHR26053. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF08282. Hydrolase_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF006118. KDO8-P_Ptase. 1 hit. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF56784. HAD-like_dom. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01670. YrbI-phosphatas. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | KDSC_YERPE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q8ZB47 Secondary accession number(s): Q0WB73 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with