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UniProtKB/Swiss-Prot Q8X7A5 (CDH_ECO57)
Last modified
June 16, 2009.
Version 42.
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90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: CDP-diacylglycerol pyrophosphatase EC=3.6.1.26 Alternative name(s): CDP-diacylglycerol phosphatidylhydrolase CDP-diglyceride hydrolase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli O157:H7 [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 83334 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 251 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | CDP-diacylglycerol + H2O = CMP + phosphatidate. HAMAP MF_00319 |
| Pathway | Phospholipid metabolism; CDP-diacylglycerol degradation; phosphatidate from CDP-diacylglycerol: step 1/1. HAMAP MF_00319 |
| Subcellular location | Cell inner membrane; Single-pass membrane protein By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the cdh family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Phospholipid biosynthesis |
| Cellular component | Cell inner membrane Cell membrane Membrane |
| Domain | Transmembrane |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | phospholipid biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular component | integral to membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW plasma membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | CDP-diacylglycerol diphosphatase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 251 | 251 | CDP-diacylglycerol pyrophosphatase HAMAP MF_00319 | PRO_0000198575 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 4 – 24 | 21 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 40 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 49 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 58 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 60 – 62 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 68 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 74 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 82 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 90 – 93 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 106 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 115 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 123 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 129 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 131 – 133 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 146 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 155 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 160 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 178 – 182 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 189 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 199 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 201 – 205 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 209 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 210 – 216 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 222 – 228 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 231 – 234 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 239 – 242 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Genome sequence of enterohaemorrhagic Escherichia coli O157:H7." Perna N.T., Plunkett G. III, Burland V., Mau B., Glasner J.D., Rose D.J., Mayhew G.F., Evans P.S., Gregor J., Kirkpatrick H.A., Posfai G., Hackett J., Klink S., Boutin A., Shao Y., Miller L., Grotbeck E.J., Davis N.W. Blattner F.R.Nature 409:529-533(2001) [PubMed: 11206551] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: O157:H7 / EDL933 / ATCC 700927 / EHEC. |
| [2] | "Complete genome sequence of enterohemorrhagic Escherichia coli O157:H7 and genomic comparison with a laboratory strain K-12." Hayashi T., Makino K., Ohnishi M., Kurokawa K., Ishii K., Yokoyama K., Han C.-G., Ohtsubo E., Nakayama K., Murata T., Tanaka M., Tobe T., Iida T., Takami H., Honda T., Sasakawa C., Ogasawara N., Yasunaga T. Shinagawa H.DNA Res. 8:11-22(2001) [PubMed: 11258796] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: O157:H7 / Sakai / RIMD 0509952 / EHEC. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AE005174 Genomic DNA. Translation: AAG59111.1. BA000007 Genomic DNA. Translation: BAB38266.1. | |||||||||||||
| PIR | C86081. C91234. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_290547.1. NP_312870.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 915054. 960226. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus Z5463 in contig AE005174_GR. Gene locus ECs4843 in contig BA000007_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ece:Z5463. ecs:ECs4843. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | Q8X7A5. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | ECOL83334:ECS4843-MON. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00319. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR003763. CDP-diacylglyc_Pase_bac. IPR015993. CDP-diacylglyc_Pase_proteobac. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF02611. CDH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001273. CDH. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00672. cdh. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | CDH_ECO57 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q8X7A5 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


