Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot Q8WZM3 (ETR1_CANTR)
Last modified
November 25, 2008.
Version 39.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADPH, B-specific] 1, mitochondrial EC=1.3.1.10 Alternative name(s): Trans-2-enoyl-CoA reductase 1 EC=1.3.1.38 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Candida tropicalis (Yeast) | ||
| Taxonomic identifier | 5482 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › mitosporic Saccharomycetales › Candida |
Protein attributes
| Sequence length | 386 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Required for respiration and the maintenance of the mitochondrial compartment. May have a role in the mitochondrial synthesis of fatty acids. |
| Catalytic activity | Acyl-[acyl-carrier-protein] + NADP(+) = trans-2,3-dehydroacyl-[acyl-carrier-protein] + NADPH. Acyl-CoA + NADP(+) = trans-2,3-dehydroacyl-CoA + NADPH. |
| Subunit structure | Homodimer and heterodimer with etr2. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the zinc-containing alcohol dehydrogenase family. Quinone oxidoreductase subfamily. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Fatty acid biosynthesis Lipid synthesis |
| Cellular component | Mitochondrion |
| Domain | Transit peptide |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | fatty acid biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | mitochondrion Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH, B-specific) activity Inferred from electronic annotation. Source: EC trans-2-enoyl-CoA reductase (NADPH) activityInferred from electronic annotation. Source: EC zinc ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Transit peptide | 1 – 22 | 22 | Mitochondrion | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 23 – 386 | 364 | Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADPH, B-specific] 1, mitochondrial | PRO_0000000898 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 79 | 1 | Y → N: 0.1% of catalytic activity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 24 – 33 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 40 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 42 – 48 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 67 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 76 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 95 – 97 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 103 – 109 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 121 – 127 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 132 – 139 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 140 – 142 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 143 – 146 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 154 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 167 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 181 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 184 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 188 – 190 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 196 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 213 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 216 – 221 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 227 – 237 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 244 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 245 – 249 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 251 – 253 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 254 – 264 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 268 – 275 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 277 – 285 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 292 – 295 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 304 – 306 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 308 – 313 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 317 – 320 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 323 – 327 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 331 – 346 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 356 – 359 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 362 – 364 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 366 – 375 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 377 – 379 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 382 – 385 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Candida tropicalis Etr1p and Saccharomyces cerevisiae Ybr026p (Mrf1'p), 2-enoyl thioester reductases essential for mitochondrial respiratory competence." Torkko J.M., Koivuranta K.T., Miinalainen I.J., Yagi A.I., Schmitz W., Kastaniotis A.J., Airenne T.T., Gurvitz A., Hiltunen K.J. Mol. Cell. Biol. 21:6243-6253(2001) [PubMed: 11509667] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 23-29, FUNCTION, SUBUNIT, SUBCELLULAR LOCATION. Strain: ATCC 20336 / pK233 / NCYC 997. |
| [2] | "Candida tropicalis expresses two mitochondrial 2-enoyl thioester reductases that are able to form both homodimers and heterodimers." Torkko J.M., Koivuranta K.T., Kastaniotis A.J., Airenne T.T., Glumoff T., Ilves M., Hartig A., Gurvitz A., Hiltunen J.K. J. Biol. Chem. 278:41213-41220(2003) [PubMed: 12890667] [Abstract] Cited for: SUBUNIT. Strain: ATCC 20336 / pK233 / NCYC 997. |
| [3] | "Structure-function analysis of enoyl thioester reductase involved in mitochondrial maintenance." Airenne T.T., Torkko J.M., Van den plas S., Sormunen R.T., Kastaniotis A.J., Wierenga R.K., Hiltunen J.K. J. Mol. Biol. 327:47-59(2003) [PubMed: 12614607] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.7 ANGSTROMS), MUTAGENESIS OF TYR-79. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| U94997 Genomic DNA. Translation: AAL55472.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR013154. AlcDHase_GroES-like. IPR002085. AlcDHase_SF_Zn. IPR016040. NAD(P)-bd. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11695. ADH_Sf_Zn. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF08240. ADH_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ETR1_CANTR | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q8WZM3 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | FPAP (Fungal Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


