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UniProtKB/Swiss-Prot Q8TXY4 (MER_METKA)
Last modified
February 9, 2010.
Version 53.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: 5,10-methylenetetrahydromethanopterin reductase EC=1.5.99.11 Alternative name(s): Coenzyme F420-dependent N(5),N(10)-methylenetetrahydromethanopterin reductase Methylene-H(4)MPT reductase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Methanopyrus kandleri [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 2320 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Methanopyri › Methanopyrales › Methanopyraceae › Methanopyrus |
Protein attributes
| Sequence length | 349 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the reversible reduction of methylene-H4MPT to methyl-H4MPT. HAMAP MF_01091 |
| Catalytic activity | 5-methyltetrahydromethanopterin + coenzyme F420 = 5,10-methylenetetrahydromethanopterin + reduced coenzyme F420. HAMAP MF_01091 |
| Enzyme regulation | Requires the presence of relatively high concentrations of either sulfate or phosphate for maximal activity. HAMAP MF_01091 |
| Pathway | One-carbon metabolism; methanogenesis from CO(2); methyl-coenzyme M from 5,10-methylene-5,6,7,8-tetrahydromethanopterin: step 1/2. HAMAP MF_01091 |
| Subunit structure | Homotetramer composed of two loosely associated dimers Probable. HAMAP MF_01091 |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the mer family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Methanogenesis One-carbon metabolism |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | methanogenesis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW one-carbon metabolic processInferred from electronic annotation. Source: HAMAP oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | coenzyme F420-dependent N5,N10-methenyltetrahydromethanopterin reductase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 349 | 348 | 5,10-methylenetetrahydromethanopterin reductase HAMAP MF_01091 | PRO_0000084808 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 21 | 1 | H → A AA sequence Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 162 | 1 | N → K in AAA92085. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 191 | 1 | D → N in AAA92085. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 344 | 1 | I → L in AAA92085. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 9 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 27 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 32 – 35 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 53 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 65 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 67 – 70 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 85 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 92 – 94 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 99 – 105 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 141 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 154 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 167 – 169 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 175 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 179 – 188 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 195 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 215 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 220 – 222 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 223 – 228 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 231 – 233 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 237 – 253 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 257 – 262 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 269 – 271 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 272 – 276 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 277 – 280 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 282 – 288 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 291 – 297 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 299 – 302 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 303 – 315 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 320 – 323 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 331 – 341 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 343 – 345 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
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| [1] | "Cloning, sequencing, and growth phase-dependent transcription of the coenzyme F420-dependent N5,N10-methylenetetrahydromethanopterin reductase-encoding genes from Methanobacterium thermoautotrophicum delta H and Methanopyrus kandleri." Noelling J., Pihl T.D., Reeve J.N. J. Bacteriol. 177:7238-7244(1995) [PubMed: 8522533] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "The complete genome of hyperthermophile Methanopyrus kandleri AV19 and monophyly of archaeal methanogens." Slesarev A.I., Mezhevaya K.V., Makarova K.S., Polushin N.N., Shcherbinina O.V., Shakhova V.V., Belova G.I., Aravind L., Natale D.A., Rogozin I.B., Tatusov R.L., Wolf Y.I., Stetter K.O., Malykh A.G., Koonin E.V., Kozyavkin S.A. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99:4644-4649(2002) [PubMed: 11930014] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: AV19 / DSM 6324 / JCM 9639 / NBRC 100938. |
| [3] | "Purification and properties of N5,N10-methylenetetrahydromethanopterin reductase (coenzyme F420-dependent) from the extreme thermophile Methanopyrus kandleri." Ma K., Linder D., Stetter K.O., Thauer R.K. Arch. Microbiol. 155:593-600(1991) [PubMed: 1953299] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-27, CHARACTERIZATION. Strain: AV19 / DSM 6324 / JCM 9639 / NBRC 100938. |
| [4] | "Structure of coenzyme F(420) dependent methylenetetrahydromethanopterin reductase from two methanogenic archaea." Shima S., Warkentin E., Grabarse W., Sordel M., Wicke M., Thauer R.K., Ermler U. J. Mol. Biol. 300:935-950(2000) [PubMed: 10891279] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.65 ANGSTROMS). Strain: AV19 / DSM 6324 / JCM 9639 / NBRC 100938. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U31567 Genomic DNA. Translation: AAA92085.1. AE009439 Genomic DNA. Translation: AAM01739.1. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_613809.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1476625. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus MK0524 in contig AE009439_GR. | ||||||||||||
| KEGG | mka:MK0524. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|190192.1.peg.522. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG497169. | ||||||||||||
| OMA | LNEISDG. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | MKAN190192:MK0524-MONOMER. | ||||||||||||
| BRENDA | 1.5.99.11. 7577. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01091. F420_mer. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR011251. Luciferase-like. IPR019946. MeH4methanopterin_reductase. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.30. Luciferase_like. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03555. F420_mer. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | MER_METKA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q8TXY4 Secondary accession number(s): Q49598 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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