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UniProtKB/Swiss-Prot Q8TEK3 (DOT1L_HUMAN)
Last modified
February 9, 2010.
Version 84.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (6) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific EC=2.1.1.43 Alternative name(s): Histone H3-K79 methyltransferase Short name=H3-K79-HMTase DOT1-like protein Lysine N-methyltransferase 4 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Complete proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 1739 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Histone methyltransferase. Methylates 'Lys-79' of histone H3. Nucleosomes are preferred as substrate compared to free histones. Binds to DNA. |
| Catalytic activity | S-adenosyl-L-methionine + L-lysine-[histone] = S-adenosyl-L-homocysteine + N(6)-methyl-L-lysine-[histone]. |
| Subunit structure | |
| Subcellular location | Nucleus Probable. |
| Miscellaneous | In contrast to other lysine histone methyltransferase, it does not contain a SET domain, suggesting the existence of another mechanism for methylation of lysine residues of histones. |
| Sequence similarities | Belongs to the DOT1 family. |
| Sequence caution | The sequence AAC08316.1 differs from that shown. Reason: Erroneous gene model prediction. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Nucleus |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing Polymorphism |
| Domain | Repeat |
| Ligand | DNA-binding S-adenosyl-L-methionine |
| Molecular function | Chromatin regulator Methyltransferase Transferase |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | chromatin modification Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | nucleus Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | DNA binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW histone-lysine N-methyltransferase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Alternative products
| This entry describes 2 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform 2 (identifier: Q8TEK3-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform 1 (identifier: Q8TEK3-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1537-1537: V → N 1538-1739: Missing. | ||||||
| Note: No experimental confirmation available. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 1739 | 1739 | Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific | PRO_0000186089 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 161 – 163 | 3 | S-adenosyl-L-methionine binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 391 – 416 | 26 | Required for interaction with nucleosomes and DNA | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 157 – 168 | 12 | SAM-binding motif 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 183 – 189 | 7 | SAM-binding motif 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 236 – 245 | 10 | SAM-binding motif 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 139 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 168 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 186 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 222 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 297 | 1 | Phosphoserine Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 374 | 1 | Phosphoserine Ref.9 Ref.10 Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 471 | 1 | Phosphoserine Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 480 | 1 | Phosphothreonine Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 596 | 1 | Phosphoserine Ref.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 775 | 1 | Phosphoserine Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 822 | 1 | Phosphoserine Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 826 | 1 | Phosphoserine Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 834 | 1 | Phosphoserine Ref.9 Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 899 | 1 | Phosphoserine Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 900 | 1 | Phosphothreonine Ref.9 Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 902 | 1 | Phosphoserine Ref.9 Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1001 | 1 | Phosphoserine Ref.9 Ref.11 Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1009 | 1 | Phosphoserine Ref.9 Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1104 | 1 | Phosphoserine Ref.10 Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1246 | 1 | Phosphoserine Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1349 | 1 | Phosphoserine Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1537 | 1 | V → N in isoform 1. | VSP_002228 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1538 – 1739 | 202 | Missing in isoform 1. | VSP_002229 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 726 | 1 | L → M: dbSNP rs880525. | VAR_014287 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 1386 | 1 | G → S: dbSNP rs3815308. | VAR_014288 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 1418 | 1 | V → L: dbSNP rs2302061. | VAR_014289 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 163 – 165 | 3 | GSG → RCR: Abolishes methyltransferase activity. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 241 | 1 | N → A or D: Loss of activity. Ref.12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 312 | 1 | Y → A: Loss of activity. Ref.12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 312 | 1 | Y → F: No effect. Ref.12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 210 | 1 | G → E in BAB84946. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 454 – 467 | 14 | RSPHS…LPPSV → TLRTPSGSPRRTKL Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 464 | 1 | P → L in BAB84946. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 6 – 9 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 18 – 23 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 26 – 28 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 47 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 49 – 55 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 58 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 90 | 23 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 118 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 126 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 132 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 150 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 158 – 163 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 168 – 176 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 186 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 189 – 209 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 216 – 220 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 226 – 234 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 240 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 243 – 245 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 257 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 265 – 270 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 287 – 290 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 291 – 295 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 307 – 309 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 313 – 317 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 320 – 330 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AF509504 mRNA. Translation: AAM88322.1. AC004490 Genomic DNA. Translation: AAC08316.1. Sequence problems. AB058717 mRNA. Translation: BAB47443.1. AK074120 mRNA. Translation: BAB84946.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00289034. IPI00873164. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_115871.1. | ||||||||||||
| UniGene | Hs.713641 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | Q8TEK3. | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | Q8TEK3. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | Q8TEK3. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENST00000221482; ENSP00000221482; ENSG00000104885; Homo sapiens. [Genome view] | ||||||||||||
| GeneID | 84444. | ||||||||||||
| KEGG | hsa:84444. | ||||||||||||
| UCSC | uc002lvb.2. human. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 84444. | ||||||||||||
| GeneCards | GC19P002115. | ||||||||||||
| H-InvDB | HIX0014609. | ||||||||||||
| HGNC | HGNC:24948. DOT1L. | ||||||||||||
| MIM | 607375. gene. | ||||||||||||
| PharmGKB | PA134993717. | ||||||||||||
| HUGE | Search... | ||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | prNOG05160. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG445402. | ||||||||||||
| HOVERGEN | Q8TEK3. | ||||||||||||
| InParanoid | Q8TEK3. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG9GB9RW. | ||||||||||||
| PhylomeDB | Q8TEK3. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 2.1.1.43. 247. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | Q8TEK3. | ||||||||||||
| Bgee | Q8TEK3. | ||||||||||||
| CleanEx | HS_DOT1L. | ||||||||||||
| Genevestigator | Q8TEK3. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000104885. Homo sapiens. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR017956. AT_hook_DNA-bd_motif. [Graphical view] | ||||||||||||
| SMART | SM00384. AT_hook. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| NextBio | 74205. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | DOT1L_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q8TEK3 Secondary accession number(s): O60379, Q96JL1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 19 Human chromosome 19: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
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