Q8KBL4 (RBLL_CHLTE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
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| Protein names | Recommended name: Ribulose bisphosphate carboxylase-like protein Short name=RuBisCO-like protein | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Chlorobium tepidum | ||
| Taxonomic identifier | 1097 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Chlorobi › Chlorobia › Chlorobiales › Chlorobiaceae › Chlorobaculum |
Protein attributes
| Sequence length | 435 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | May be involved in sulfur metabolism and oxidative stress response. Does not show RuBisCO activity. Ref.2 Ref.3 |
| Cofactor | Binds 1 magnesium ion per subunit By similarity. |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.3 |
| Sequence similarities | Belongs to the RuBisCO large chain family. Type IV subfamily. |
| Caution | Although strongly related to RuBisCO family, it lacks the conserved Lys active site in position 327, which is replaced by an Arg residue, suggesting that it may catalyzes enolization but not carboxylation. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | carbon fixation Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | plastid Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | magnesium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro ribulose-bisphosphate carboxylase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 435 | 435 | Ribulose bisphosphate carboxylase-like protein | PRO_0000062679 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 198 | 1 | Magnesium; via carbamate group Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 200 | 1 | Magnesium By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 201 | 1 | Magnesium By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 198 | 1 | N6-carboxylysine Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 6 – 9 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 13 – 15 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 18 – 20 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 21 – 32 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 34 – 44 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 61 – 63 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 78 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 101 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 104 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 116 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 122 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 129 – 136 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 142 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 159 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 166 – 170 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 179 – 191 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 198 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 206 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 211 – 229 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 238 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 243 – 245 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 256 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 260 – 264 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 265 – 268 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 270 – 279 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 284 – 287 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 289 – 291 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 292 – 295 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 300 – 302 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 304 – 314 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 317 – 322 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 328 – 330 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 332 – 343 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 353 – 357 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 362 – 364 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 365 – 372 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 377 – 379 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 381 – 387 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 392 – 407 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 412 – 416 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 420 – 427 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "The complete genome sequence of Chlorobium tepidum TLS, a photosynthetic, anaerobic, green-sulfur bacterium." Eisen J.A., Nelson K.E., Paulsen I.T., Heidelberg J.F., Wu M., Dodson R.J., DeBoy R.T., Gwinn M.L., Nelson W.C., Haft D.H., Hickey E.K., Peterson J.D., Durkin A.S., Kolonay J.F., Yang F., Holt I.E., Umayam L.A., Mason T.M. Fraser C.M.Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99:9509-9514(2002) [PubMed: 12093901] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 49652 / DSM 12025 / TLS. |
| [2] | "A ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (RubisCO)-like protein from Chlorobium tepidum that is involved with sulfur metabolism and the response to oxidative stress." Hanson T.E., Tabita F.R. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98:4397-4402(2001) [PubMed: 11287671] [Abstract] Cited for: FUNCTION. Strain: WT2321. |
| [3] | "Crystal structure of a RuBisCO-like protein from the green sulfur bacterium Chlorobium tepidum." Li H., Sawaya M.R., Tabita F.R., Eisenberg D. Structure 13:779-789(2005) [PubMed: 15893668] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS), FUNCTION, SUBUNIT. Strain: WT2321. |
| [4] | "Crystal structure of a RuBisCO-like protein from Chlorobium tepidum." Fedorov A.A., Fedorov E.V., Imker H.J., Gerlt J.A., Almo S.C. Submitted (MAY-2004) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.7 ANGSTROMS). Strain: ATCC 49652 / DSM 12025 / TLS. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE006470 Genomic DNA. Translation: AAM72993.1. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_662651.1. NC_002932.3. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q8KBL4. | ||||||||||||||||||
| SMR | Q8KBL4. Positions 1-428. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| DIP | DIP-48441N. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 1008092. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus CT1772 in contig AE006470_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | cte:CT1772. | ||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|194439.1.peg.1745. | ||||||||||||||||||
| PATRIC | 21401403. VBIChlTep116050_1606. | ||||||||||||||||||
| TIGR | CT1772. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG405441. | ||||||||||||||||||
| OMA | NITDEVD. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK637929. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | CTEP194439:CT_1772-MONOMER. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000685. RuBisCO_lsu_C. IPR017443. RuBisCO_lsu_fd_N. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.110. RuBisCO_large. 1 hit. G3DSA:3.30.70.150. RuBisCO_large. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| KO | K01601. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00016. RuBisCO_large. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF51649. RuBisCO_large. 1 hit. SSF54966. RuBisCO_large. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00157. RUBISCO_LARGE. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | RBLL_CHLTE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q8KBL4 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with