Q8G998 (OTCC_LACHI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 47.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Ornithine carbamoyltransferase, catabolic Short name=OTCase EC=2.1.3.3 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Lactobacillus hilgardii | ||
| Taxonomic identifier | 1588 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Lactobacillales › Lactobacillaceae › Lactobacillus |
Protein attributes
| Sequence length | 343 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Carbamoyl phosphate + L-ornithine = phosphate + L-citrulline. HAMAP MF_01109 |
| Pathway | Amino-acid degradation; L-arginine degradation via ADI pathway; carbamoyl phosphate from L-arginine: step 2/2. HAMAP MF_01109 |
| Subcellular location | Cytoplasm Probable HAMAP MF_01109. |
| Sequence similarities | Belongs to the ATCase/OTCase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Arginine metabolism |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Molecular function | Transferase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | arginine metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | ornithine carbamoyltransferase complex Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | amino acid binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro ornithine carbamoyltransferase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 343 | 343 | Ornithine carbamoyltransferase, catabolic HAMAP MF_01109 | PRO_0000112932 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 62 – 66 | 5 | Carbamoyl phosphate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 277 – 280 | 4 | Ornithine binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 113 | 1 | Carbamoyl phosphate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 140 | 1 | Carbamoyl phosphate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 37 | 1 | Important for structural integrity By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 153 | 1 | Important for structural integrity By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 18 – 20 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 23 – 31 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 35 – 41 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 60 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 75 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 79 – 83 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 102 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 113 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 126 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 155 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 166 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 179 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 191 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 196 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 200 – 206 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 210 – 212 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 217 – 221 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 232 – 235 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 253 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 254 – 256 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 260 – 264 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 270 – 272 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 274 – 277 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 292 – 296 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 306 – 309 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 316 – 334 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The arginine deiminase pathway in the wine lactic acid bacterium Lactobacillus hilgardii X1B: structural and functional study of the arcABC genes." Arena M.E., Manca de Nadra M.C., Munoz R. Gene 301:61-66(2002) [PubMed: 12490324] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: X(1)B. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AJ421514 Genomic DNA. Translation: CAD13392.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q8G998. | ||||||||||||
| SMR | Q8G998. Positions 10-338. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01109. OTCase. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR006132. Asp/Orn_carbamoyltranf_P-bd. IPR006130. Asp/Orn_carbamoylTrfase. IPR006131. Asp_carbamoyltransf_Asp/Orn-bd. IPR002292. Orn/put_carbamltrans. IPR024904. Orn_carbamltrans. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00185. OTCace. 1 hit. PF02729. OTCace_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00100. AOTCASE. PR00102. OTCASE. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF53671. Asp/Orn_carbamoyltranf. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00658. Orni_carb_tr. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00097. CARBAMOYLTRANSFERASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | OTCC_LACHI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q8G998 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with