Q8DW17 (AGUA_STRMU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 53.
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| Protein names | Recommended name: Putative agmatine deiminase EC=3.5.3.12 Alternative name(s): Agmatine iminohydrolase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Streptococcus mutans [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 1309 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Lactobacillales › Streptococcaceae › Streptococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 369 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Agmatine + H2O = N-carbamoylputrescine + NH3. HAMAP MF_01841 |
| Sequence similarities | Belongs to the agmatine deiminase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | putrescine biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | agmatine deiminase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 369 | 369 | Putative agmatine deiminase HAMAP MF_01841 | PRO_0000194344 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 361 | 1 | Amidino-cysteine intermediate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 10 – 13 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 24 – 29 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 35 – 37 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 40 – 42 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 57 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 66 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 70 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 71 – 79 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 80 – 82 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 90 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 98 – 100 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 104 – 107 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 109 – 111 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 119 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 122 – 128 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 132 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 137 – 146 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 147 – 149 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 152 – 159 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 162 – 164 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 165 – 168 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 169 – 171 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 176 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 180 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 191 – 202 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 210 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 216 – 219 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 224 – 226 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 231 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 238 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 248 – 259 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 264 – 266 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 286 – 288 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 312 – 314 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 317 – 321 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 328 – 338 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 342 – 347 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 350 – 353 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 359 – 362 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 364 – 367 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Genome sequence of Streptococcus mutans UA159, a cariogenic dental pathogen." Ajdic D.J., McShan W.M., McLaughlin R.E., Savic G., Chang J., Carson M.B., Primeaux C., Tian R., Kenton S., Jia H.G., Lin S.P., Qian Y., Li S., Zhu H., Najar F.Z., Lai H., White J., Roe B.A., Ferretti J.J. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99:14434-14439(2002) [PubMed: 12397186] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 700610 / UA159 / Serotype c. |
| [2] | "Analysis of an agmatine deiminase gene cluster in Streptococcus mutans UA159." Griswold A.R., Chen Y.-Y.M., Burne R.A. J. Bacteriol. 186:1902-1904(2004) [PubMed: 14996823] [Abstract] Cited for: IDENTIFICATION. Strain: ATCC 700610 / UA159 / Serotype c. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE014133 Genomic DNA. Translation: AAN58033.1. BK004003 Genomic DNA. Translation: DAA04558.1. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_720727.1. NC_004350.2. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q8DW17. | ||||||||||||
| SMR | Q8DW17. Positions 2-369. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBSTRT00000014145; EBSTRP00000013627; EBSTRG00000014145. | ||||||||||||
| GeneID | 1027853. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus SMU_264 in contig AE014133_GR. | ||||||||||||
| KEGG | smu:SMU_264. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|210007.1.peg.240. | ||||||||||||
| PATRIC | 19662789. VBIStrMut61772_0230. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000029528. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG668771. | ||||||||||||
| OMA | FLIVNGG. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK13551. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | SMUT210007:SMU_264-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01841. Agmatine_deimin. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR017754. Agmatine_deiminase. IPR007466. Peptidyl-Arg-deiminase_porph. [Graphical view] | ||||||||||||
| KO | K10536. | ||||||||||||
| Pfam | PF04371. PAD_porph. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03380. Agmatine_aguA. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | AGUA_STRMU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q8DW17 Secondary accession number(s): Q6IFZ0 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with