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UniProtKB/Swiss-Prot Q8CG72 (ARHL2_MOUSE)
Last modified
January 19, 2010.
Version 58.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3 EC=3.2.1.143 Alternative name(s): ADP-ribosylhydrolase 3 [Protein ADP-ribosylarginine] hydrolase-like protein 2 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Mus musculus (Mouse) | ||||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus |
Protein attributes
| Sequence length | 370 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Poly(ADP-ribose) synthesized after DNA damage is only present transiently and is rapidly degraded by poly(ADP-ribose) glycohydrolase. Poly(ADP-ribose) metabolism may be required for maintenance of the normal function of neuronal cells. Generates ADP-ribose from poly-(ADP-ribose), but does not hydrolyze ADP-ribose-arginine, -cysteine, -diphthamide, or -asparagine bonds By similarity. |
| Catalytic activity | Hydrolyzes poly(ADP-ribose) at glycosidic (1''-2') linkage of ribose-ribose bond to produce free ADP-ribose. |
| Cofactor | Magnesium By similarity. |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Ubiquitous. Ref.5 |
| Sequence similarities | Belongs to the ADP-ribosylglycohydrolase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm Nucleus |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing |
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell nucleusInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | magnesium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW poly(ADP-ribose) glycohydrolase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Alternative products
| This entry describes 2 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform 1 (identifier: Q8CG72-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform 2 (identifier: Q8CG72-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-86: Missing. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 370 | 370 | Poly(ADP-ribose) glycohydrolase ARH3 | PRO_0000277614 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 2 – 11 | 10 | Poly-Ala | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 16 – 19 | 4 | Poly-Gly | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 47 | 1 | Magnesium 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 82 | 1 | Magnesium 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 83 | 1 | Magnesium 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 84 | 1 | Magnesium 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 320 | 1 | Magnesium 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 322 | 1 | Magnesium 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 322 | 1 | Magnesium 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 323 | 1 | Magnesium 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1 – 86 | 86 | Missing in isoform 2. | VSP_023037 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 77 | 1 | E → Q in AAH23177. Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 25 – 29 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 45 – 48 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 54 – 62 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 98 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 116 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 133 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 146 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 147 – 149 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 167 – 169 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 173 – 185 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 198 – 208 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 221 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 228 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 239 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 254 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 272 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 279 – 281 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 283 – 292 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 306 – 315 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 321 – 327 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 343 – 346 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 353 – 366 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AJ427296 mRNA. Translation: CAD20317.1. AK143583 mRNA. Translation: BAE25451.1. AK147034 mRNA. Translation: BAE27626.1. AK169070 mRNA. Translation: BAE40857.1. AK171780 mRNA. Translation: BAE42660.1. AL606976 Genomic DNA. Translation: CAM45877.1. BC010639 mRNA. Translation: AAH10639.1. BC023177 mRNA. Translation: AAH23177.2. BC045203 mRNA. Translation: AAH45203.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00322267. IPI00828376. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_598644.1. | ||||||||||||
| UniGene | Mm.11285 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | Q8CG72. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | Q8CG72. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSMUST00000102617; ENSMUSP00000099677; ENSMUSG00000042558; Mus musculus. [Genome view] | ||||||||||||
| GeneID | 100206. | ||||||||||||
| KEGG | mmu:100206. | ||||||||||||
| UCSC | uc008ute.1. mouse. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 100206. | ||||||||||||
| MGI | MGI:2140364. Adprhl2. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG444652. | ||||||||||||
| HOVERGEN | Q8CG72. | ||||||||||||
| InParanoid | Q8CG72. | ||||||||||||
| OMA | YGNGGAM. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG9HDWCR. | ||||||||||||
| PhylomeDB | Q8CG72. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 3.2.1.143. 244. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | Q8CG72. | ||||||||||||
| Bgee | Q8CG72. | ||||||||||||
| CleanEx | MM_ADPRHL2. | ||||||||||||
| Genevestigator | Q8CG72. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR005502. Ribosyl_crysJ1. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF03747. ADP_ribosyl_GH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| NextBio | 354321. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ARHL2_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q8CG72 Secondary accession number(s): A3KFY3 Q921U6 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


