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D->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17977832;Dbxref=PMID:17977832 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 53 53 . . . Note=Loss of N-acetylgalactosamine binding. D->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17977832;Dbxref=PMID:17977832 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 54 54 . . . Note=Loss of N-acetylgalactosamine binding. Q->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17977832;Dbxref=PMID:17977832 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 55 55 . . . Note=Strongly decreased hemolytic activity compared to the wild-type protein. No effect on N-acetylgalactosamine binding. Q->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17977832,ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:17977832,PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 315 315 . . . Note=No effect on lactose binding. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 325 325 . . . Note=No effect on lactose binding. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 332 332 . . . Note=Alterations in oligomer formation and in hemolytic activity%3B when associated with A-334 and A-336. Alterations in oligomer formation and hemolytic activity%3B when associated with A-334%3B A-336%3B A-351%3B A-353 and A-355. V->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17965430,ECO:0000269|PubMed:19356139;Dbxref=PMID:17965430,PMID:19356139 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 334 334 . . . Note=Alterations in oligomer formation and in hemolytic activity%3B when associated with A-332 and A-336. Alterations in oligomer formation and in hemolytic activity%3B when associated with A-332%3B A-336%3B A-351%3B A-353 and A-355. V->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17965430,ECO:0000269|PubMed:19356139;Dbxref=PMID:17965430,PMID:19356139 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 336 336 . . . Note=Alterations in oligomer formation and in hemolytic activity%3B when associated with A-332 and A-334. Alterations in oligomer formation and in hemolytic activity%3B when associated with A-332%3B A-334%3B A-351%3B A-353 and A-355. V->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17965430,ECO:0000269|PubMed:19356139;Dbxref=PMID:17965430,PMID:19356139 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 340 340 . . . Note=No effect on oligomerization. No effect on lactose binding. I->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 342 342 . . . Note=No effect on lactose binding. Decreased antibacterial activity toward Gram-positive bacteria S.aureus IFO 12732. K->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14999010,ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:14999010,PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 342 342 . . . Note=Increased antibacterial activity toward Gram-positive bacteria S.aureus IFO 12732 and increased permeability of the S.aureus cell membrane%3B when associated with R-348%3B R-354 and R-361. K->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14999010;Dbxref=PMID:14999010 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 344 344 . . . Note=Increased antibacterial activity toward Gram-negative bacteria E.coli ATCC 43827 and P.aeruginosa ATCC 27853%2C and toward Gram-positive bacteria S.aureus IFO 12732 and B.subtilis IFO 3134 including increased permeability of the S.aureus cell membrane%3B when associated with L-351%3B L-353 and L-355. V->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14999010;Dbxref=PMID:14999010 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 345 345 . . . Note=Partial oligomerization. No effect on lactose binding. I->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 348 348 . . . Note=Decreased antibacterial activity toward Gram-positive bacteria S.aureus IFO 12732. Markedly decreased hemolytic activity compared to the wild-type protein. No effect on lactose binding. K->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14999010,ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:14999010,PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 348 348 . . . Note=Increased antibacterial activity toward Gram-positive bacteria S.aureus IFO 12732 and increased permeability of the S.aureus cell membrane%3B when associated with R-342%3B R-354 and R-361. K->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14999010;Dbxref=PMID:14999010 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 350 350 . . . Note=No effect on lactose binding. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 351 351 . . . Note=Alterations in oligomer formation and in hemolytic activity%3B when associated with A-332%3B A-334%3B A-336%3B A-353 and A-355. Alterations in oligomer formation and in hemolytic activity%3B when associated with A-353 and A-355. V->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17965430,ECO:0000269|PubMed:19356139;Dbxref=PMID:17965430,PMID:19356139 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 351 351 . . . Note=Increased antibacterial activity toward Gram-negative bacteria E.coli ATCC 43827 and P.aeruginosa ATCC 27853%2C and toward Gram-positive bacteria S.aureus IFO 12732 and B.subtilis IFO 3134 including increased permeability of the S.aureus cell membrane%3B when associated with L-344%3B L-353 and L-355. V->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14999010;Dbxref=PMID:14999010 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 353 353 . . . Note=Alterations in oligomer formation and in hemolytic activity%3B when associated with A-332%3B A-334%3B A-336%3B A-351 and A-355. Alterations in oligomer formation and in hemolytic activity%3B when associated with A-351 and A-355. V->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17965430,ECO:0000269|PubMed:19356139;Dbxref=PMID:17965430,PMID:19356139 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 353 353 . . . Note=Increased antibacterial activity toward Gram-negative bacteria E.coli ATCC 43827 and P.aeruginosa ATCC 27853%2C and toward Gram-positive bacteria S.aureus IFO 12732 and B.subtilis IFO 3134 including increased permeability of the S.aureus cell membrane%3B when associated with L-344%3B L-351 and L-355. V->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14999010;Dbxref=PMID:14999010 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 354 354 . . . Note=Decreased antibacterial activity toward Gram-positive bacteria S.aureus IFO 12732. Markedly increased hemolytic activity compared to the wild-type protein. No effect on lactose binding. K->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14999010,ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:14999010,PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 354 354 . . . Note=Increased antibacterial activity toward Gram-positive bacteria S.aureus IFO 12732 and increased permeability of the S.aureus cell membrane%3B when associated with R-342%3B R-348 and R-361. K->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14999010;Dbxref=PMID:14999010 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 355 355 . . . Note=No effect on lactose binding. Alterations in oligomer formation and in hemolytic activity%3B when associated with A-332%3B A-334%3B A-336%3B A-351 and A-353. Alterations in oligomer formation and in hemolytic activity%3B when associated with A-351 and A-353. V->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17965430,ECO:0000269|PubMed:19356139,ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:17965430,PMID:19356139,PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 355 355 . . . Note=Increased antibacterial activity toward Gram-negative bacteria E.coli ATCC 43827 and P.aeruginosa ATCC 27853%2C and toward Gram-positive bacteria S.aureus IFO 12732 and B.subtilis IFO 3134 including increased permeability of the S.aureus cell membrane%3B when associated with L-344%3B L-351 and L-353. V->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14999010;Dbxref=PMID:14999010 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 360 360 . . . Note=No effect on lactose binding. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 361 361 . . . Note=Decreased antibacterial activity toward Gram-positive bacteria S.aureus IFO 12732. Markedly increased hemolytic activity compared to the wild-type protein. No effect on lactose binding. K->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14999010,ECO:0000269|PubMed:23545649,ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:14999010,PMID:23545649,PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 361 361 . . . Note=Increased antibacterial activity toward Gram-positive bacteria S.aureus IFO 12732 and increased permeability of the S.aureus cell membrane%3B when associated with R-342%3B R-348 and R-354. K->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14999010;Dbxref=PMID:14999010 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 365 365 . . . Note=No effect on lactose binding. N->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 375 375 . . . Note=No effect on lactose binding. Y->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 381 381 . . . Note=Alterations in hemolytic activity compared to the wild-type protein. No effect on lactose binding. D->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23583369,ECO:0000269|PubMed:27101707;Dbxref=PMID:23583369,PMID:27101707 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 381 381 . . . Note=Almost no hemolytic activity. D->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27101707;Dbxref=PMID:27101707 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 381 381 . . . Note=20%25 of the hemolytic activity of that of the wild-type protein. D->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27101707;Dbxref=PMID:27101707 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 385 385 . . . Note=No effect on lactose binding. E->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 388 388 . . . Note=Strongly decreased hemolytic activity compared to the wild-type protein. No effect on lactose binding. R->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 405 405 . . . Note=No effect on lactose binding. D->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 407 407 . . . Note=No effect on oligomerization. No effect on lactose binding. L->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 413 413 . . . Note=No effect on oligomerization. No effect on lactose binding. I->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 415 415 . . . Note=3.6-fold higher hemolytic activity compared to the wild-type protein. No effect on oligomerization. No effect on lactose binding. K->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23583369,ECO:0000269|PubMed:27101707;Dbxref=PMID:23583369,PMID:27101707 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 415 415 . . . Note=Markedly decreased hemolytic activity compared to the wild-type protein. No effect on lactose binding. K->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27101707;Dbxref=PMID:27101707 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 415 415 . . . Note=Autoaggregates and cannot be refolded to a soluble form. K->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27101707;Dbxref=PMID:27101707 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 415 415 . . . Note=Markedly decreased hemolytic activity compared to the wild-type protein. No effect on lactose binding. K->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27101707;Dbxref=PMID:27101707 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 415 415 . . . Note=Markedly increased hemolytic activity compared to the wild-type protein. No effect on lactose binding. K->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27101707;Dbxref=PMID:27101707 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 418 418 . . . Note=Markedly decreased hemolytic activity compared to the wild-type protein. No effect on lactose binding. R->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 430 430 . . . Note=Markedly increased hemolytic activity compared to the wild-type protein. No effect on lactose binding. K->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Mutagenesis 435 435 . . . Note=Markedly increased hemolytic activity compared to the wild-type protein. No effect on lactose binding. D->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23583369;Dbxref=PMID:23583369 Q868M7 UniProtKB Sequence conflict 107 107 . . . Note=A->T;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q868M7 UniProtKB Sequence conflict 156 156 . . . 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