Q83PQ0 (MTLD_SHIFL) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
Version 58.
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| Protein names | Recommended name: Mannitol-1-phosphate 5-dehydrogenase EC=1.1.1.17 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Shigella flexneri [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 623 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Shigella |
Protein attributes
| Sequence length | 382 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | D-mannitol 1-phosphate + NAD+ = D-fructose 6-phosphate + NADH. HAMAP MF_00196 |
| Sequence similarities | Belongs to the mannitol dehydrogenase family. |
| Sequence caution | The sequence AAN45081.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Acetylation |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Molecular function | coenzyme binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro mannitol-1-phosphate 5-dehydrogenase activityInferred from electronic annotation. Source: EC nucleotide bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 382 | 382 | Mannitol-1-phosphate 5-dehydrogenase HAMAP MF_00196 | PRO_0000170718 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 3 – 14 | 12 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 269 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 6 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 19 – 22 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 26 – 32 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 34 – 43 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 46 – 51 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 60 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 64 – 67 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 77 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 85 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 90 – 94 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 100 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 108 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 119 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 128 – 130 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 137 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 140 – 142 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 149 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 158 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 174 – 178 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 181 – 185 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 186 – 188 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 200 – 203 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 205 – 214 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 215 – 217 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 221 – 225 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 235 – 239 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 242 – 248 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 252 – 254 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 258 – 262 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 267 – 277 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 290 – 292 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 297 – 300 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 308 – 311 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 315 – 318 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 322 – 325 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 340 – 351 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 355 – 361 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 369 – 380 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Genome sequence of Shigella flexneri 2a: insights into pathogenicity through comparison with genomes of Escherichia coli K12 and O157." Jin Q., Yuan Z., Xu J., Wang Y., Shen Y., Lu W., Wang J., Liu H., Yang J., Yang F., Zhang X., Zhang J., Yang G., Wu H., Qu D., Dong J., Sun L., Xue Y. Yu J.Nucleic Acids Res. 30:4432-4441(2002) [PubMed: 12384590] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: 301 / Serotype 2a. |
| [2] | "Complete genome sequence and comparative genomics of Shigella flexneri serotype 2a strain 2457T." Wei J., Goldberg M.B., Burland V., Venkatesan M.M., Deng W., Fournier G., Mayhew G.F., Plunkett G. III, Rose D.J., Darling A., Mau B., Perna N.T., Payne S.M., Runyen-Janecky L.J., Zhou S., Schwartz D.C., Blattner F.R. Infect. Immun. 71:2775-2786(2003) [PubMed: 12704152] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 700930 / 2457T / Serotype 2a. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE005674 Genomic DNA. Translation: AAN45081.1. Different initiation. AE014073 Genomic DNA. Translation: AAP19108.1. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_709374.2. NC_004337.2. NP_839297.1. NC_004741.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q83PQ0. | ||||||||||||
| SMR | Q83PQ0. Positions 1-382. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBESCT00000088650; EBESCP00000085472; EBESCG00000087694. EBESCT00000090986; EBESCP00000087622; EBESCG00000090030. | ||||||||||||
| GeneID | 1023609. 1080335. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus SF3634 in contig AE005674_GR. Gene locus S4134 in contig AE014073_GR. | ||||||||||||
| KEGG | sfl:SF3634. sfx:S4134. | ||||||||||||
| PATRIC | 18710188. VBIShiFle31049_4501. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000009063. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG568825. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK02318. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | SFLE198214:AAN45081.1-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00196. Mannitol_dehydrog. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR008927. 6-PGluconate_DH_C-like. IPR013328. DH_multihelical. IPR023028. Mannitol_1_phos_5_DH. IPR000669. Mannitol_DH. IPR013118. Mannitol_DH_C. IPR023027. Mannitol_DH_CS. IPR013131. Mannitol_DH_N. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. G3DSA:1.10.1040.10. Opine_DH. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K00009. | ||||||||||||
| Pfam | PF01232. Mannitol_dh. 1 hit. PF08125. Mannitol_dh_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00084. MTLDHDRGNASE. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF48179. 6DGDH_C_like. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00974. MANNITOL_DHGENASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | MTLD_SHIFL | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q83PQ0 Secondary accession number(s): Q7UAY9 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with