Q83FA3 (NTPA_COXBU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 60.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Non-canonical purine NTP pyrophosphatase EC=3.6.1.19 Alternative name(s): Non-standard purine NTP pyrophosphatase Nucleoside-triphosphate diphosphatase Nucleoside-triphosphate pyrophosphatase Short name=NTPase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Coxiella burnetii (strain RSA 493 / Nine Mile phase I) [Reference proteome] [HAMAP] | ||
| Taxonomic identifier | 227377 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Legionellales › Coxiellaceae › Coxiella › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 200 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Pyrophosphatase that hydrolyzes non-canonical purine nucleotides such as XTP and ITP/dITP to their respective monophosphate derivatives. Might exclude non-canonical purines from DNA precursor pool, thus preventing their incorporation into DNA and avoiding chromosomal lesions By similarity. HAMAP-Rule MF_01405 |
| Catalytic activity | A nucleoside triphosphate + H2O = a nucleotide + diphosphate. HAMAP-Rule MF_01405 |
| Cofactor | Binds 1 divalent metal cation ion per subunit; can use either magnesium or manganese By similarity. |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the HAM1 NTPase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Nucleotide metabolism |
| Ligand | Magnesium Manganese Metal-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | nucleoside triphosphate catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro purine nucleotide metabolic processInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Molecular_function | metal ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW nucleoside-triphosphatase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro nucleoside-triphosphate diphosphatase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP nucleotide bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 200 | 200 | Non-canonical purine NTP pyrophosphatase HAMAP-Rule MF_01405 | PRO_0000178160 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 8 – 13 | 6 | Substrate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 69 – 70 | 2 | Substrate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 40 | 1 | Magnesium or manganese By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 69 | 1 | Magnesium or manganese By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 157 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 177 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 183 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 6 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 11 – 20 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 21 – 23 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 24 – 30 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 31 – 34 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 46 – 61 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 65 – 74 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 77 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 84 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 85 – 89 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 95 – 109 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 127 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 144 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 153 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 159 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 163 – 165 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 166 – 168 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 169 – 171 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 174 – 180 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 196 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete genome sequence of the Q-fever pathogen, Coxiella burnetii." Seshadri R., Paulsen I.T., Eisen J.A., Read T.D., Nelson K.E., Nelson W.C., Ward N.L., Tettelin H., Davidsen T.M., Beanan M.J., DeBoy R.T., Daugherty S.C., Brinkac L.M., Madupu R., Dodson R.J., Khouri H.M., Lee K.H., Carty H.A. Heidelberg J.F.Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100:5455-5460(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: RSA 493 / Nine Mile phase I. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE016828 Genomic DNA. Translation: AAO89612.1. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_819098.1. NC_002971.3. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q83FA3. | ||||||||||||
| SMR | Q83FA3. Positions 1-195. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 227377.CBU_0043. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAO89612; AAO89612; CBU_0043. | ||||||||||||
| GeneID | 1207905. | ||||||||||||
| KEGG | cbu:CBU_0043. | ||||||||||||
| PATRIC | 17928763. VBICoxBur82552_0044. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0127. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000293319. | ||||||||||||
| KO | K02428. | ||||||||||||
| OMA | DGTLVWP. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00120. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | CBUR227377:GJ7S-47-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01405. Non_canon_purine_NTPase. | ||||||||||||
| InterPro | IPR002637. Ham1p-like. IPR020922. Nucleoside-triphosphatase. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11067. PTHR11067. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01725. Ham1p_like. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00042. TIGR00042. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | NTPA_COXBU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q83FA3 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Coxiella burnetii Coxiella burnetii (strain RSA 493): entries and gene names |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
