Q83AC2 (RSMA_COXBU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 67.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Ribosomal RNA small subunit methyltransferase A EC=2.1.1.182 Alternative name(s): 16S rRNA (adenine(1518)-N(6)/adenine(1519)-N(6))-dimethyltransferase 16S rRNA dimethyladenosine transferase 16S rRNA dimethylase S-adenosylmethionine-6-N', N'-adenosyl(rRNA) dimethyltransferase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Coxiella burnetii (strain RSA 493 / Nine Mile phase I) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 227377 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Legionellales › Coxiellaceae › Coxiella › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 258 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Specifically dimethylates two adjacent adenosines (A1518 and A1519) in the loop of a conserved hairpin near the 3'-end of 16S rRNA in the 30S particle. May play a critical role in biogenesis of 30S subunits By similarity. HAMAP-Rule MF_00607 |
| Catalytic activity | 4 S-adenosyl-L-methionine + adenine(1518)/adenine(1519) in 16S rRNA = 4 S-adenosyl-L-homocysteine + N(6)-dimethyladenine(1518)/N(6)-dimethyladenine(1519) in 16S rRNA. HAMAP-Rule MF_00607 |
| Subcellular location | Cytoplasm Potential HAMAP-Rule MF_00607. |
| Sequence similarities | Belongs to the methyltransferase superfamily. rRNA adenine N(6)-methyltransferase family. RsmA subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | rRNA processing |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | RNA-binding S-adenosyl-L-methionine |
| Molecular function | Methyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | rRNA methylation Inferred from electronic annotation. Source: GOC |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | 16S rRNA (adenine(1518)-N(6)/adenine(1519)-N(6))-dimethyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC RNA bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW rRNA (adenine-N6,N6-)-dimethyltransferase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 258 | 258 | Ribosomal RNA small subunit methyltransferase A HAMAP-Rule MF_00607 | PRO_0000101520 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 13 | 1 | S-adenosyl-L-methionine; via carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 15 | 1 | S-adenosyl-L-methionine; via amide nitrogen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 40 | 1 | S-adenosyl-L-methionine; via carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 61 | 1 | S-adenosyl-L-methionine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 86 | 1 | S-adenosyl-L-methionine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 106 | 1 | S-adenosyl-L-methionine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 18 – 28 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 39 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 42 – 46 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 50 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 51 – 53 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 54 – 61 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 74 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 85 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 87 – 89 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 92 – 94 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 101 – 106 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 121 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 125 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 126 – 134 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 141 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 152 – 160 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 161 – 169 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 173 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 174 – 176 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 189 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 200 – 212 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 221 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 222 – 225 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 228 – 230 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 234 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 242 – 244 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 257 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete genome sequence of the Q-fever pathogen, Coxiella burnetii." Seshadri R., Paulsen I.T., Eisen J.A., Read T.D., Nelson K.E., Nelson W.C., Ward N.L., Tettelin H., Davidsen T.M., Beanan M.J., DeBoy R.T., Daugherty S.C., Brinkac L.M., Madupu R., Dodson R.J., Khouri H.M., Lee K.H., Carty H.A. Heidelberg J.F.Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100:5455-5460(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: RSA 493 / Nine Mile phase I. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE016828 Genomic DNA. Translation: AAO91471.2. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_820957.2. NC_002971.3. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q83AC2. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 227377.CBU_1982. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAO91471; AAO91471; CBU_1982. | ||||||||||||
| GeneID | 1209895. | ||||||||||||
| KEGG | cbu:CBU_1982. | ||||||||||||
| PATRIC | 17932705. VBICoxBur82552_1969. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0030. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000227962. | ||||||||||||
| KO | K02528. | ||||||||||||
| OMA | PVPNVDS. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00274. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | CBUR227377:GJ7S-1955-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 1.10.8.100. 1 hit. | ||||||||||||
| HAMAP | MF_00607. 16SrRNA_methyltr_A. | ||||||||||||
| InterPro | IPR023165. rRNA_Ade_diMease-like. IPR020596. rRNA_Ade_Mease_Trfase_CS. IPR001737. rRNA_Ade_methylase_transferase. IPR020598. rRNA_Ade_methylase_Trfase_N. IPR011530. rRNA_adenine_dimethylase. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11727. PTHR11727. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00398. RrnaAD. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SMART | SM00650. rADc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00755. ksgA. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS01131. RRNA_A_DIMETH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | RSMA_COXBU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q83AC2 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Coxiella burnetii Coxiella burnetii (strain RSA 493): entries and gene names |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
