Q834R3 (TYSY_ENTFA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 69.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Thymidylate synthase Short name=TS Short name=TSase EC=2.1.1.45 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Enterococcus faecalis (strain ATCC 700802 / V583) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 226185 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacilli › Lactobacillales › Enterococcaceae › Enterococcus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 315 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Provides the sole de novo source of dTMP for DNA biosynthesis By similarity. HAMAP-Rule MF_00008 |
| Catalytic activity | 5,10-methylenetetrahydrofolate + dUMP = dihydrofolate + dTMP. HAMAP-Rule MF_00008 |
| Pathway | Pyrimidine metabolism; dTTP biosynthesis. HAMAP-Rule MF_00008 |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the thymidylate synthase family. Bacterial-type ThyA subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Nucleotide biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Molecular function | Methyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | dTMP biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP dTTP biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | thymidylate synthase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 315 | 315 | Thymidylate synthase HAMAP-Rule MF_00008 | PRO_0000140957 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 197 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2 – 15 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 17 – 19 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 26 – 38 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 41 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 49 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 64 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 71 – 74 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 90 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 130 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 132 – 138 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 151 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 162 – 172 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 182 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 186 – 188 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 189 – 191 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 206 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 220 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 221 – 223 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 243 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 246 – 260 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 261 – 263 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 264 – 271 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 280 – 283 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 290 – 292 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 295 – 297 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 298 – 302 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Role of mobile DNA in the evolution of vancomycin-resistant Enterococcus faecalis." Paulsen I.T., Banerjei L., Myers G.S.A., Nelson K.E., Seshadri R., Read T.D., Fouts D.E., Eisen J.A., Gill S.R., Heidelberg J.F., Tettelin H., Dodson R.J., Umayam L.A., Brinkac L.M., Beanan M.J., Daugherty S.C., DeBoy R.T., Durkin S.A. Fraser C.M.Science 299:2071-2074(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 700802 / V583. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE016830 Genomic DNA. Translation: AAO81363.1. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_815293.1. NC_004668.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q834R3. | ||||||||||||
| SMR | Q834R3. Positions 1-315. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 226185.EF1576. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAO81363; AAO81363; EF_1576. | ||||||||||||
| GeneID | 1200476. | ||||||||||||
| KEGG | efa:EF1576. | ||||||||||||
| PATRIC | 21853508. VBIEntFae7065_1480. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0207. | ||||||||||||
| KO | K00560. | ||||||||||||
| OMA | DTNVAYL. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK01827. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EFAE226185:GHI1-1661-MONOMER. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00575. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.30.572.10. 2 hits. | ||||||||||||
| HAMAP | MF_00008. Thymidy_synth_bact. | ||||||||||||
| InterPro | IPR023451. Thymidate_synth/dCMP_Mease. IPR000398. Thymidylate_synthase. IPR020940. Thymidylate_synthase_AS. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00303. Thymidylat_synt. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00108. THYMDSNTHASE. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF55831. Thymidylat_synth_C. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03284. thym_sym. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00091. THYMIDYLATE_SYNTHASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| BindingDB | Q834R3. | ||||||||||||
| ChEMBL | CHEMBL1795144. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | TYSY_ENTFA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q834R3 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
