Q830V1 (MGTE_ENTFA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 57.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Magnesium transporter mgtE | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Enterococcus faecalis (Streptococcus faecalis) | ||||
| Taxonomic identifier | 1351 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Lactobacillales › Enterococcaceae › Enterococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 453 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Acts as a magnesium transporter By similarity. |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. |
| Subcellular location | Cell membrane; Multi-pass membrane protein Potential. |
| Sequence similarities | Belongs to the SLC41A transporter family. Contains 2 CBS domains. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Transport |
| Cellular component | Cell membrane Membrane |
| Domain | CBS domain Repeat Transmembrane Transmembrane helix |
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular component | integral to membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW plasma membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | catalytic activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro magnesium ion transmembrane transporter activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 453 | 453 | Magnesium transporter mgtE | PRO_0000363888 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1 – 278 | 278 | Cytoplasmic By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 279 – 306 | 28 | Helical; Name=1; By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Intramembrane | 307 – 321 | 15 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 322 – 345 | 24 | Helical; Name=2; By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 346 – 352 | 7 | Cytoplasmic By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 353 – 383 | 31 | Helical; Name=3; By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Intramembrane | 384 – 387 | 4 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 388 – 416 | 29 | Helical; Name=4; By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Intramembrane | 417 – 426 | 10 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 427 – 449 | 23 | Helical; Name=5; By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 450 – 452 | 3 | Periplasmic By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 142 – 205 | 64 | CBS 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 206 – 262 | 57 | CBS 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 98 | 1 | Magnesium 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 102 | 1 | Magnesium 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 218 | 1 | Magnesium 3 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 220 | 1 | Magnesium 4 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 230 | 1 | Magnesium 5 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 251 | 1 | Magnesium 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 259 | 1 | Magnesium 3 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 263 | 1 | Magnesium 4 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 420 | 1 | Magnesium 4 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 434 | 1 | Magnesium 6 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 7 – 20 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 23 – 30 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 35 – 37 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 42 – 44 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 56 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 66 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 75 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 78 – 82 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 92 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 106 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 117 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 121 – 123 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 130 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 154 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 155 – 165 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 178 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 193 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 205 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 219 – 229 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 232 – 234 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 249 – 261 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Role of mobile DNA in the evolution of vancomycin-resistant Enterococcus faecalis." Paulsen I.T., Banerjei L., Myers G.S.A., Nelson K.E., Seshadri R., Read T.D., Fouts D.E., Eisen J.A., Gill S.R., Heidelberg J.F., Tettelin H., Dodson R.J., Umayam L.A., Brinkac L.M., Beanan M.J., Daugherty S.C., DeBoy R.T., Durkin S.A. Fraser C.M.Science 299:2071-2074(2003) [PubMed: 12663927] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 700802 / V583. |
| [2] | "Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of the full-length Mg2+ transporter MgtE." Hattori M., Tanaka Y., Fukai S., Ishitani R., Nureki O. Acta Crystallogr. F 63:682-684(2007) [PubMed: 17671367] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.16 ANGSTROMS) OF 2-285. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE016830 Genomic DNA. Translation: AAO82375.1. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_816305.1. NC_004668.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q830V1. | ||||||||||||
| SMR | Q830V1. Positions 6-262. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1201525. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus EF_2668 in contig AE016830_GR. | ||||||||||||
| KEGG | efa:EF2668. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|226185.1.peg.2490. | ||||||||||||
| PATRIC | 21855539. VBIEntFae7065_2489. | ||||||||||||
| TIGR | EF_2668. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG680933. | ||||||||||||
| OMA | DPAIMAS. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK583150. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EFAE226185:EF_2668-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR013785. Aldolase_TIM. IPR000644. Cysta_beta_synth_core. IPR006668. Mg_transptr_MgtE_intracell_dom. IPR006667. MgtE_Mg_transptr_membr. IPR006669. MgtE_transporter. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.70. Aldolase_TIM. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K06213. | ||||||||||||
| Pfam | PF00571. CBS. 2 hits. PF01769. MgtE. 1 hit. PF03448. MgtE_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SMART | SM00116. CBS. 2 hits. SM00924. MgtE_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00400. MgtE. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS51371. CBS. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | MGTE_ENTFA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q830V1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with