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UniProtKB/Swiss-Prot Q82ZC9 (UXUA_ENTFA)
Last modified
November 3, 2009.
Version 45.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Mannonate dehydratase EC=4.2.1.8 Alternative name(s): D-mannonate hydrolase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Enterococcus faecalis (Streptococcus faecalis) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 1351 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Lactobacillales › Enterococcaceae › Enterococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 357 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | D-mannonate = 2-dehydro-3-deoxy-D-gluconate + H2O. HAMAP MF_00106 |
| Pathway | Carbohydrate metabolism; pentose and glucuronate interconversion. HAMAP MF_00106 |
| Sequence similarities | Belongs to the mannonate dehydratase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | glucuronate catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | mannonate dehydratase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 357 | 357 | Mannonate dehydratase HAMAP MF_00106 | PRO_0000170673 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 10 – 12 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 20 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 28 – 31 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 36 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 56 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 64 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 71 – 75 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 96 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 101 – 104 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 120 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 126 – 131 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 132 – 136 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 140 – 146 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 161 – 173 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 179 – 200 | 22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 203 – 206 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 210 – 213 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 234 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 248 – 251 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 257 – 264 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 265 – 267 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 271 – 273 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 276 – 278 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 280 – 286 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 291 – 293 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 294 – 296 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 298 – 308 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 312 – 316 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 331 – 333 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 334 – 340 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 342 – 351 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Role of mobile DNA in the evolution of vancomycin-resistant Enterococcus faecalis." Paulsen I.T., Banerjei L., Myers G.S.A., Nelson K.E., Seshadri R., Read T.D., Fouts D.E., Eisen J.A., Gill S.R., Heidelberg J.F., Tettelin H., Dodson R.J., Umayam L.A., Brinkac L.M., Beanan M.J., Daugherty S.C., DeBoy R.T., Durkin S.A. Fraser C.M.Science 299:2071-2074(2003) [PubMed: 12663927] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: V583 / ATCC 700802. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AE016830 Genomic DNA. Translation: AAO82813.1. | |||||||||||||
| RefSeq | NP_816743.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1201978. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus EF_3135 in contig AE016830_GR. | ||||||||||||
| KEGG | efa:EF3135. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|226185.1.peg.2928. | ||||||||||||
| TIGR | EF_3135. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | Q82ZC9. | ||||||||||||
| OMA | GWEEERL. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EFAE226185:EF_3135-MON. | ||||||||||||
| BRENDA | 4.2.1.8. 704. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00106. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR004628. Man_deHydtase. IPR013022. Xyl_isomerase-like_TIM-brl. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.150. Xyl_isomerase-like_TIM-brl. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF03786. UxuA. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF016049. Man_dehyd. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00695. uxuA. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | UXUA_ENTFA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q82ZC9 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


