Q81WF0 (PYRC_BACAN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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November 16, 2011.
Version 67.
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| Protein names | Recommended name: Dihydroorotase Short name=DHOase EC=3.5.2.3 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Bacillus anthracis | ||||
| Taxonomic identifier | 1392 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Bacillaceae › Bacillus › Bacillus cereus group |
Protein attributes
| Sequence length | 428 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | (S)-dihydroorotate + H2O = N-carbamoyl-L-aspartate. HAMAP MF_00220_B |
| Cofactor | Binds 2 zinc ions per subunit By similarity. HAMAP MF_00220_B |
| Pathway | Pyrimidine metabolism; UMP biosynthesis via de novo pathway; (S)-dihydroorotate from bicarbonate: step 3/3. HAMAP MF_00220_B |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. HAMAP MF_00220_B |
| Sequence similarities | Belongs to the DHOase family. Type 2 subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Pyrimidine biosynthesis |
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | pyrimidine nucleotide biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | dihydroorotase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 428 | 428 | Dihydroorotase HAMAP MF_00220_B | PRO_0000325582 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 59 | 1 | Zinc 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 61 | 1 | Zinc 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 141 | 1 | Zinc 1; via carbamate group By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 141 | 1 | Zinc 2; via carbamate group By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 178 | 1 | Zinc 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 231 | 1 | Zinc 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 304 | 1 | Zinc 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 141 | 1 | N6-carboxylysine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 6 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 22 – 25 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 29 – 31 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 41 – 45 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 52 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 60 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 78 – 81 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 90 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 96 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 101 – 114 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 121 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 129 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 137 – 142 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 158 – 170 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 177 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 184 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 195 – 198 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 223 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 229 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 246 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 251 – 253 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 257 – 261 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 264 – 266 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 272 – 274 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 284 – 290 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 312 – 314 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 330 – 337 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 346 – 351 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 352 – 354 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 355 – 360 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 376 – 379 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 389 – 391 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 410 – 414 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 419 – 422 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The genome sequence of Bacillus anthracis Ames and comparison to closely related bacteria." Read T.D., Peterson S.N., Tourasse N.J., Baillie L.W., Paulsen I.T., Nelson K.E., Tettelin H., Fouts D.E., Eisen J.A., Gill S.R., Holtzapple E.K., Okstad O.A., Helgason E., Rilstone J., Wu M., Kolonay J.F., Beanan M.J., Dodson R.J. Fraser C.M.Nature 423:81-86(2003) [PubMed: 12721629] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: Ames / isolate Porton. |
| [2] | "Complete genome sequence of Bacillus anthracis Sterne." Brettin T.S., Bruce D., Challacombe J.F., Gilna P., Han C., Hill K., Hitchcock P., Jackson P., Keim P., Longmire J., Lucas S., Okinaka R., Richardson P., Rubin E., Tice H. Submitted (JAN-2004) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: Sterne. |
| [3] | "Bacillus anthracis comparative genomics." Ravel J., Rasko D.A., Shumway M.F., Jiang L., Cer R.Z., Federova N.B., Wilson M., Stanley S., Decker S., Read T.D., Salzberg S.L., Fraser C.M. Submitted (MAY-2004) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: Ames ancestor. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE016879 Genomic DNA. Translation: AAP27754.1. AE017334 Genomic DNA. Translation: AAT33144.1. AE017225 Genomic DNA. Translation: AAT56041.1. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_846268.1. NC_003997.3. YP_020669.1. NC_007530.2. YP_029990.1. NC_005945.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q81WF0. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | Q81WF0. 2 interactions. | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| MEROPS | M38.972. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBBACT00000008470; EBBACP00000008226; EBBACG00000008462. EBBACT00000016728; EBBACP00000016349; EBBACG00000016719. EBBACT00000019675; EBBACP00000019160; EBBACG00000019666. | ||||||||||||
| GeneID | 1086660. 2819582. 2852141. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus BA_4027 in contig AE016879_GR. Gene locus BAS3739 in contig AE017225_GR. Gene locus GBAA_4027 in contig AE017334_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ban:BA_4027. bar:GBAA_4027. bat:BAS3739. | ||||||||||||
| TIGR | BA_4027. GBAA_4027. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000001626. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG724623. | ||||||||||||
| OMA | CDVHPVG. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK09357. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | BANT260799:BAS3739-MONOMER. BANT261594:GBAA4027-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00220_B. PyrC_type2_B. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR006680. Amidohydro_1. IPR004722. DHOase. IPR002195. Dihydroorotase_CS. IPR011059. Metal-dep_hydrolase_composite. [Graphical view] | ||||||||||||
| KO | K01465. | ||||||||||||
| Pfam | PF01979. Amidohydro_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF51338. Metalo_hydrolase. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00857. PyrC_multi. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00482. DIHYDROOROTASE_1. 1 hit. PS00483. DIHYDROOROTASE_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | PYRC_BACAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q81WF0 Secondary accession number(s): Q6HUJ8, Q6KNT3 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with