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UniProtKB/Swiss-Prot Q81U22 (HEMH1_BACAN)
Last modified
November 3, 2009.
Version 53.
History...
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90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Ferrochelatase 1 EC=4.99.1.1 Alternative name(s): Protoheme ferro-lyase 1 Heme synthetase 1 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Bacillus anthracis [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 1392 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Bacillaceae › Bacillus › Bacillus cereus group |
Protein attributes
| Sequence length | 311 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the ferrous insertion into protoporphyrin IX. HAMAP MF_00323 |
| Catalytic activity | Protoheme + 2 H+ = protoporphyrin + Fe2+. HAMAP MF_00323 |
| Pathway | Porphyrin metabolism; protoheme biosynthesis; protoheme from protoporphyrin-IX: step 1/1. HAMAP MF_00323 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the ferrochelatase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Heme biosynthesis Porphyrin biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Iron Metal-binding |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | heme biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ferrochelatase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP iron ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 311 | 311 | Ferrochelatase 1 HAMAP MF_00323 | PRO_0000175102 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 182 | 1 | Iron By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 263 | 1 | Iron By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 11 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 18 – 20 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 21 – 28 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 29 – 31 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 36 – 48 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 73 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 75 – 91 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 92 – 101 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 115 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 123 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 135 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 142 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 165 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 169 – 173 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 182 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 187 – 191 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 195 – 210 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 220 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 229 – 231 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 234 – 244 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 248 – 253 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 262 – 265 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 266 – 270 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 271 – 279 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 282 – 284 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 293 – 308 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The genome sequence of Bacillus anthracis Ames and comparison to closely related bacteria." Read T.D., Peterson S.N., Tourasse N.J., Baillie L.W., Paulsen I.T., Nelson K.E., Tettelin H., Fouts D.E., Eisen J.A., Gill S.R., Holtzapple E.K., Okstad O.A., Helgason E., Rilstone J., Wu M., Kolonay J.F., Beanan M.J., Dodson R.J. Fraser C.M.Nature 423:81-86(2003) [PubMed: 12721629] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: Ames / isolate Porton. |
| [2] | "Bacillus anthracis comparative genomics." Ravel J., Rasko D.A., Shumway M.F., Jiang L., Cer R.Z., Federova N.B., Wilson M., Stanley S., Decker S., Read T.D., Salzberg S.L., Fraser C.M. Submitted (MAY-2004) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: Ames ancestor. |
| [3] | "Complete genome sequence of Bacillus anthracis Sterne." Brettin T.S., Bruce D., Challacombe J.F., Gilna P., Han C., Hill K., Hitchcock P., Jackson P., Keim P., Longmire J., Lucas S., Okinaka R., Richardson P., Rubin E., Tice H. Submitted (JAN-2004) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: Sterne. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AE016879 Genomic DNA. Translation: AAP25051.1. AE017334 Genomic DNA. Translation: AAT30171.1. AE017225 Genomic DNA. Translation: AAT53324.1. | |||||||||||||
| RefSeq | NP_843565.1. YP_017696.1. YP_027273.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1089001. 2815434. 2849644. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus BA_1071 in contig AE016879_GR. Gene locus BAS1000 in contig AE017225_GR. Gene locus GBAA_1071 in contig AE017334_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ban:BA1071. bar:GBAA1071. bat:BAS1000. | ||||||||||||
| TIGR | BA_1071. GBAA_1071. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | Q81U22. | ||||||||||||
| OMA | NEMIVSH. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | BANT260799:BAS1000-MON. BANT261594:GBAA1071-MON. | ||||||||||||
| BRENDA | 4.99.1.1. 267517. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00323. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR001015. Ferrochelatase. IPR019772. Ferrochelatase_AS. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11108. Ferrochelatase. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00762. Ferrochelatase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProDom | PD002792. Ferrochelatase. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00109. hemH. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00534. FERROCHELATASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | HEMH1_BACAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q81U22 Secondary accession number(s): Q6I2A7, Q6KW38 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


