Q81Q29 (DDL_BACAN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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November 16, 2011.
Version 71.
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| Protein names | Recommended name: D-alanine--D-alanine ligase EC=6.3.2.4 Alternative name(s): D-Ala-D-Ala ligase D-alanylalanine synthetase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Bacillus anthracis | ||||||
| Taxonomic identifier | 1392 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Bacillaceae › Bacillus › Bacillus cereus group |
Protein attributes
| Sequence length | 304 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Cell wall formation By similarity. HAMAP MF_00047 |
| Catalytic activity | ATP + 2 D-alanine = ADP + phosphate + D-alanyl-D-alanine. HAMAP MF_00047 |
| Cofactor | Binds 2 magnesium or manganese ions per subunit By similarity. |
| Pathway | Cell wall biogenesis; peptidoglycan biosynthesis. HAMAP MF_00047 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity HAMAP MF_00047. |
| Sequence similarities | Belongs to the D-alanine--D-alanine ligase family. Contains 1 ATP-grasp domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Cell shape Cell wall biogenesis/degradation Peptidoglycan synthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Magnesium Manganese Metal-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Ligase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cellular cell wall organization Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW peptidoglycan biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW regulation of cell shapeInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cell wall Inferred from electronic annotation. Source: InterPro cytoplasmInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW D-alanine-D-alanine ligase activityInferred from electronic annotation. Source: EC metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 304 | 304 | D-alanine--D-alanine ligase HAMAP MF_00047 | PRO_0000177781 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 99 – 293 | 195 | ATP-grasp | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 126 – 181 | 56 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 248 | 1 | Magnesium or manganese 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 260 | 1 | Magnesium or manganese 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 260 | 1 | Magnesium or manganese 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 262 | 1 | Magnesium or manganese 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1 – 3 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 7 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 11 – 19 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 23 – 27 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 30 – 32 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 33 – 39 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 45 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 46 – 49 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 50 – 52 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 74 – 76 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 86 – 88 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 95 – 104 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 112 – 119 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 128 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 133 – 137 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 149 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 152 – 165 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 173 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 185 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 193 – 202 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 217 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 222 – 238 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 243 – 251 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 256 – 263 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 272 – 279 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 284 – 301 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The genome sequence of Bacillus anthracis Ames and comparison to closely related bacteria." Read T.D., Peterson S.N., Tourasse N.J., Baillie L.W., Paulsen I.T., Nelson K.E., Tettelin H., Fouts D.E., Eisen J.A., Gill S.R., Holtzapple E.K., Okstad O.A., Helgason E., Rilstone J., Wu M., Kolonay J.F., Beanan M.J., Dodson R.J. Fraser C.M.Nature 423:81-86(2003) [PubMed: 12721629] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: Ames / isolate Porton. |
| [2] | "Bacillus anthracis comparative genomics." Ravel J., Rasko D.A., Shumway M.F., Jiang L., Cer R.Z., Federova N.B., Wilson M., Stanley S., Decker S., Read T.D., Salzberg S.L., Fraser C.M. Submitted (MAY-2004) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: Ames ancestor. |
| [3] | "Complete genome sequence of Bacillus anthracis Sterne." Brettin T.S., Bruce D., Challacombe J.F., Gilna P., Han C., Hill K., Hitchcock P., Jackson P., Keim P., Longmire J., Lucas S., Okinaka R., Richardson P., Rubin E., Tice H. Submitted (JAN-2004) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: Sterne. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE016879 Genomic DNA. Translation: AAP26458.1. AE017334 Genomic DNA. Translation: AAT31727.1. AE017225 Genomic DNA. Translation: AAT54746.1. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_844972.1. NC_003997.3. YP_019252.1. NC_007530.2. YP_028695.1. NC_005945.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q81Q29. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBBACT00000009370; EBBACP00000009126; EBBACG00000009362. EBBACT00000016993; EBBACP00000016614; EBBACG00000016984. EBBACT00000023945; EBBACP00000023430; EBBACG00000023936. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 1086552. 2817170. 2852726. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus BA_2610 in contig AE016879_GR. Gene locus BAS2435 in contig AE017225_GR. Gene locus GBAA_2610 in contig AE017334_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | ban:BA_2610. bar:GBAA_2610. bat:BAS2435. | ||||||||||||||||||
| TIGR | BA_2610. GBAA_2610. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000001406. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG427092. | ||||||||||||||||||
| OMA | GNEMIAH. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK01372. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | BANT260799:BAS2435-MONOMER. BANT261594:GBAA2610-MONOMER. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00047. Dala_Dala_lig. [Tree] | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR011761. ATP-grasp. IPR013815. ATP_grasp_subdomain_1. IPR013816. ATP_grasp_subdomain_2. IPR000291. D-Ala_lig_Van_CS. IPR005905. D_ala_D_ala. IPR011095. Dala_Dala_lig_C. IPR011127. Dala_Dala_lig_N. IPR013817. Pre-ATP_grasp. IPR016185. PreATP-grasp-like. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.30.1490.20. ATP_grasp_subdomain_1. 1 hit. G3DSA:3.30.470.20. ATP_grasp_subdomain_2. 1 hit. G3DSA:3.40.50.20. Pre-ATP_grasp. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| KO | K01921. | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR23132. PTHR23132. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF07478. Dala_Dala_lig_C. 1 hit. PF01820. Dala_Dala_lig_N. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF52440. PreATP-grasp-like. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01205. D_ala_D_alaTIGR. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50975. ATP_GRASP. 1 hit. PS00843. DALA_DALA_LIGASE_1. 1 hit. PS00844. DALA_DALA_LIGASE_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DDL_BACAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q81Q29 Secondary accession number(s): Q6HY93, Q6KY66 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with