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UniProtKB/Swiss-Prot Q81LA9 (RNPH_BACAN)
Last modified
November 3, 2009.
Version 40.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Ribonuclease PH Short name=RNase PH EC=2.7.7.56 Alternative name(s): tRNA nucleotidyltransferase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Bacillus anthracis [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 1392 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Bacillaceae › Bacillus › Bacillus cereus group |
Protein attributes
| Sequence length | 245 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Phosphorolytic exoribonuclease that removes nucleotide residues following the -CCA terminus of tRNA and adds nucleotides to the ends of RNA molecules by using nucleoside diphosphates as substrates By similarity. |
| Catalytic activity | tRNA(n+1) + phosphate = tRNA(n) + a nucleoside diphosphate. HAMAP MF_00564 |
| Sequence similarities | Belongs to the RNase PH family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | tRNA processing |
| Molecular function | Nucleotidyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | tRNA processing Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Molecular function | 3'-5'-exoribonuclease activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro tRNA bindingInferred from electronic annotation. Source: HAMAP tRNA nucleotidyltransferase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP tRNA-specific ribonuclease activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 245 | 245 | Ribonuclease PH HAMAP MF_00564 | PRO_0000139862 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 15 – 19 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 21 – 23 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 28 – 31 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 36 – 45 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 49 – 51 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 59 – 65 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 69 – 72 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 93 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 101 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 104 – 106 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 120 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 130 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 146 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 149 – 152 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 157 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 164 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 182 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 184 – 192 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 202 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 212 – 223 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 227 – 236 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 240 – 243 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The genome sequence of Bacillus anthracis Ames and comparison to closely related bacteria." Read T.D., Peterson S.N., Tourasse N.J., Baillie L.W., Paulsen I.T., Nelson K.E., Tettelin H., Fouts D.E., Eisen J.A., Gill S.R., Holtzapple E.K., Okstad O.A., Helgason E., Rilstone J., Wu M., Kolonay J.F., Beanan M.J., Dodson R.J. Fraser C.M.Nature 423:81-86(2003) [PubMed: 12721629] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: Ames / isolate Porton. |
| [2] | "Bacillus anthracis comparative genomics." Ravel J., Rasko D.A., Shumway M.F., Jiang L., Cer R.Z., Federova N.B., Wilson M., Stanley S., Decker S., Read T.D., Salzberg S.L., Fraser C.M. Submitted (MAY-2004) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: Ames ancestor. |
| [3] | "Complete genome sequence of Bacillus anthracis Sterne." Brettin T.S., Bruce D., Challacombe J.F., Gilna P., Han C., Hill K., Hitchcock P., Jackson P., Keim P., Longmire J., Lucas S., Okinaka R., Richardson P., Rubin E., Tice H. Submitted (JAN-2004) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: Sterne. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AE016879 Genomic DNA. Translation: AAP28413.1. AE017334 Genomic DNA. Translation: AAT33839.1. AE017225 Genomic DNA. Translation: AAT56675.1. | |||||||||||||
| RefSeq | NP_846927.1. YP_021364.1. YP_030624.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| SMR | Q81LA9. Positions 1-239. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1088544. 2815981. 2851699. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus BA_4715 in contig AE016879_GR. Gene locus BAS4377 in contig AE017225_GR. Gene locus GBAA_4715 in contig AE017334_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ban:BA4715. bar:GBAA4715. bat:BAS4377. | ||||||||||||
| TIGR | BA_4715. GBAA_4715. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | Q81LA9. | ||||||||||||
| OMA | YAMLPRA. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | BANT260799:BAS4377-MON. BANT261594:GBAA4715-MON. | ||||||||||||
| BRENDA | 2.7.7.56. 267517. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00564. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR001247. ExoRNase_PH_dom1. IPR015847. ExoRNase_PH_dom2. IPR018336. Ribonuclease-PH_CS. IPR002381. RNase_PH_bac-type. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF01138. RNase_PH. 1 hit. PF03725. RNase_PH_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01966. RNasePH. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS01277. RIBONUCLEASE_PH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | RNPH_BACAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q81LA9 Secondary accession number(s): Q6HSR4, Q6KM05 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


