Q7Z9M7 (GUN7_HYPJQ) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 31.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Endoglucanase-7 EC=3.2.1.4 Alternative name(s): Cellulase-61B Short name=Cel61B Endo-1,4-beta-glucanase VII Short name=EGVII Endoglucanase VII Endoglucanase-61B | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Hypocrea jecorina (strain QM6a) (Trichoderma reesei) [Complete proteome] | ||||||
| Taxonomic identifier | 431241 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Pezizomycotina › Sordariomycetes › Hypocreomycetidae › Hypocreales › Hypocreaceae › Hypocrea |
Protein attributes
| Sequence length | 249 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Has low levels of endoglucanase activity. May be involved in the degradation of cellulose or lignocellulose, chitin, or other polysaccharides. |
| Catalytic activity | Endohydrolysis of (1->4)-beta-D-glucosidic linkages in cellulose, lichenin and cereal beta-D-glucans. Ref.3 |
| Cofactor | Calcium Probable. |
| Subunit structure | Monomer. Ref.3 |
| Subcellular location | |
| Induction | By cellulose, lactose and sophorose. Ref.1 |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 61 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism Cellulose degradation Polysaccharide degradation |
| Cellular component | Secreted |
| Domain | Signal |
| Ligand | Calcium Metal-binding |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cellulose catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | cellulase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 19 | 19 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 20 – 249 | 230 | Endoglucanase-7 | PRO_0000364090 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 20 | 1 | Divalent metal cation | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 108 | 1 | Divalent metal cation | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 195 | 1 | Divalent metal cation | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 25 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 78 ↔ 198 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 120 ↔ 124 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 118 | 1 | A → V in AAP57753. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 28 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 46 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 70 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 78 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 92 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 96 – 100 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 119 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 124 – 126 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 131 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 140 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 144 – 147 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 156 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 164 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 174 – 182 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 193 – 204 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 219 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 232 – 234 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AY281372 mRNA. Translation: AAP57753.1. GL985060 Genomic DNA. Translation: EGR50392.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| CAZy | GH61. Glycoside Hydrolase Family 61. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-16506. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR003961. Fibronectin_type3. IPR005103. Glyco_hydro_61. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF03443. Glyco_hydro_61. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SMART | SM00060. FN3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | GUN7_HYPJQ | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q7Z9M7 Secondary accession number(s): G0RER9 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with