Q7Z9M7 (GUN7_HYPJQ) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 35.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Endoglucanase-7 EC=3.2.1.4 Alternative name(s): Cellulase-61B Short name=Cel61B Endo-1,4-beta-glucanase VII Short name=EGVII Endoglucanase VII Endoglucanase-61B | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Hypocrea jecorina (strain QM6a) (Trichoderma reesei) [Complete proteome] | ||||||
| Taxonomic identifier | 431241 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Pezizomycotina › Sordariomycetes › Hypocreomycetidae › Hypocreales › Hypocreaceae › Hypocrea › mitosporic Hypocrea › Trichoderma › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 249 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Has low levels of endoglucanase activity. May be involved in the degradation of cellulose or lignocellulose, chitin, or other polysaccharides. |
| Catalytic activity | Endohydrolysis of (1->4)-beta-D-glucosidic linkages in cellulose, lichenin and cereal beta-D-glucans. Ref.3 |
| Cofactor | Calcium Probable. |
| Subunit structure | Monomer. Ref.3 |
| Subcellular location | |
| Induction | By cellulose, lactose and sophorose. Ref.1 |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 61 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism Cellulose degradation Polysaccharide degradation |
| Cellular component | Secreted |
| Domain | Signal |
| Ligand | Calcium Metal-binding |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | cellulose catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | cellulase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 19 | 19 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 20 – 249 | 230 | Endoglucanase-7 | PRO_0000364090 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 20 | 1 | Divalent metal cation | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 108 | 1 | Divalent metal cation | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 195 | 1 | Divalent metal cation | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 25 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 78 ↔ 198 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 120 ↔ 124 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 118 | 1 | V → A in EGR50392. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 22 – 28 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 34 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 47 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 70 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 78 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 92 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 96 – 104 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 119 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 124 – 126 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 131 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 133 – 140 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 144 – 147 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 156 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 159 – 164 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 171 – 182 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 184 – 187 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 193 – 206 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 219 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 226 – 228 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 232 – 234 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 242 – 244 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Transcriptional regulation of biomass-degrading enzymes in the filamentous fungus Trichoderma reesei." Foreman P.K., Brown D., Dankmeyer L., Dean R., Diener S., Dunn-Coleman N.S., Goedegebuur F., Houfek T.D., England G.J., Kelley A.S., Meerman H.J., Mitchell T., Mitchinson C., Olivares H.A., Teunissen P.J.M., Yao J., Ward M. J. Biol. Chem. 278:31988-31997(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], INDUCTION. Strain: QM6a. |
| [2] | "Genome sequencing and analysis of the biomass-degrading fungus Trichoderma reesei (syn. Hypocrea jecorina)." Martinez D., Berka R.M., Henrissat B., Saloheimo M., Arvas M., Baker S.E., Chapman J., Chertkov O., Coutinho P.M., Cullen D., Danchin E.G., Grigoriev I.V., Harris P., Jackson M., Kubicek C.P., Han C.S., Ho I., Larrondo L.F. Brettin T.S.Nat. Biotechnol. 26:553-560(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: QM6a. |
| [3] | "The first structure of a glycoside hydrolase family 61 member, Cel61B from Hypocrea jecorina, at 1.6 A resolution." Karkehabadi S., Hansson H., Kim S., Piens K., Mitchinson C., Sandgren M. J. Mol. Biol. 383:144-154(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.6 ANGSTROMS) OF 20-249, SUBUNIT, CATALYTIC ACTIVITY, SUBCELLULAR LOCATION. Strain: QM6a. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AY281372 mRNA. Translation: AAP57753.1. GL985060 Genomic DNA. Translation: EGR50392.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 51453.JGI120961. | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| CAZy | GH61. Glycoside Hydrolase Family 61. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-16506. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR003961. Fibronectin_type3. IPR005103. Glyco_hydro_61. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF03443. Glyco_hydro_61. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SMART | SM00060. FN3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q7Z9M7. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | GUN7_HYPJQ | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q7Z9M7 Secondary accession number(s): G0RER9 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
