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UniProtKB/Swiss-Prot Q7Z6Z7 (HUWE1_HUMAN)
Last modified
November 3, 2009.
Version 75.
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90%,
50% identity |
Documents (7) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1 EC=6.3.2.- Alternative name(s): HECT, UBA and WWE domain-containing protein 1 Upstream regulatory element-binding protein 1 Short name=URE-binding protein 1 Short name=URE-B1 Mcl-1 ubiquitin ligase E3 Short name=Mule ARF-binding protein 1 Short name=ARF-BP1 Large structure of UREB1 Short name=LASU1 Homologous to E6AP carboxyl terminus homologous protein 9 Short name=HectH9 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Complete proteome] | ||||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 4374 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | E3 ubiquitin-protein ligase which mediates ubiquitination and subsequent proteasomal degradation of target proteins. Regulates apoptosis by catalyzing the polyubiquitination and degradation of MCL1. Also ubiquitinates the p53 tumor suppressor and core histones including H1, H2A, H2B, H3 and H4. Binds to an upstream initiator-like sequence in the preprodynorphin gene. Regulates neural differentiation and proliferation by catalyzing the polyubiquitination and degradation of MYCN. May regulate abundance of CDC6 after DNA damage by polyubiquitinating and targeting CDC6 to degradation. Ref.1 Ref.2 Ref.3 Ref.14 Ref.17 Ref.23 |
| Pathway | |
| Subunit structure | Interacts with isoform p14ARF of CDKN2A which strongly inhibits HUWE1 ubiquitin ligase activity. Interacts with MYCN and CDC6. Ref.1 Ref.17 Ref.23 |
| Subcellular location | Cytoplasm. Nucleus. Note: Mainly expressed in the cytoplasm of most tissues, except in the nucleus of spermatogonia, primary spermatocytes and neuronal cells By similarity. Predominantly cytosolic or perinuclear in some colorectal carcinoma cells. |
| Tissue specificity | Weakly expressed in heart, brain and placenta but not in other tissues. Expressed in a number of cell lines, predominantly in those from colorectal carcinomas. Ref.14 |
| Domain | The HECT domain mediates inhibition of the transcriptional activity of p53. |
| Post-translational modification | Phosphorylated on tyrosine; phosphorylation is probably required for its ability to inhibit TP53 transactivation By similarity. Phosphorylated upon DNA damage, probably by ATM or ATR. Ref.13 Ref.15 Ref.16 Ref.18 Ref.19 Ref.20 Ref.21 Ref.22 Ref.24 |
| Involvement in disease | Defects in HUWE1 are the cause of mental retardation syndromic X-linked Turner type (MRXST) [MIM:300706]; also known as mental retardation and macrocephaly syndrome. MRXST shows clinical variability. Associated phenotypes include macrocephaly and variable contractures. A chromosomal microduplication involving HUWE1 and HSD17B10 is the cause of mental retardation X-linked type 17 (MRX17) [MIM:300705]; also known as mental retardation X-linked type 31 (MRX31). Mental retardation is characterized by significantly sub-average general intellectual functioning associated with impairments in adaptative behavior and manifested during the developmental period. In contrast to syndromic or specific X-linked mental retardation which also present with associated physical, neurological and/or psychiatric manifestations, intellectual deficiency is the only primary symptom of non-syndromic X-linked mental retardation. Ref.26 |
| Sequence similarities | Belongs to the TOM1/PTR1 family. Contains 1 HECT (E6AP-type E3 ubiquitin-protein ligase) domain. Contains 1 UBA domain. Contains 1 UIM (ubiquitin-interacting motif) repeat. Contains 1 WWE domain. |
| Sequence caution | The sequence AAF28950.1 differs from that shown. Reason: Frameshift at position 4356. The sequence BAB13404.1 differs from that shown. Reason: Miscellaneous discrepancy. Chimeric cDNA, contains the C-terminal part of ATP5I. The sequence BAC06833.1 differs from that shown. Reason: Frameshift at positions 982 and 1055. |
Ontologies
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| CDKN2A | Q8N726 | 2 | EBI-625934,EBI-625922 | |
| TP53 | P04637 | 2 | EBI-625934,EBI-366083 |
Alternative products
| This entry describes 3 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform 1 (identifier: Q7Z6Z7-1) Also known as: LASU1; Large structure of UREB1; This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform 2 (identifier: Q7Z6Z7-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 3016-3031: Missing. | ||||||
| Note: No experimental confirmation available. | ||||||
| Isoform 3 (identifier: Q7Z6Z7-3) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 982-990: Missing. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 4374 | 4374 | E3 ubiquitin-protein ligase HUWE1 | PRO_0000120340 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1316 – 1355 | 40 | UBA | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 1370 – 1389 | 20 | UIM | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1603 – 1680 | 78 | WWE | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 4038 – 4374 | 337 | HECT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 2295 – 2469 | 175 | Glu-rich | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 2427 – 2490 | 64 | Asp-rich | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 3483 – 3550 | 68 | Thr-rich | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 4341 | 1 | Glycyl thioester intermediate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 509 | 1 | N6-acetyllysine Ref.25 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1084 | 1 | Phosphoserine Ref.21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1368 | 1 | Phosphoserine Ref.24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1395 | 1 | Phosphoserine Ref.13 Ref.16 Ref.24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1840 | 1 | N6-acetyllysine Ref.25 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1907 | 1 | Phosphoserine Ref.13 Ref.15 Ref.16 Ref.19 Ref.20 Ref.22 Ref.24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2248 | 1 | N6-acetyllysine Ref.25 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2362 | 1 | Phosphoserine Ref.13 Ref.15 Ref.16 Ref.22 Ref.24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2365 | 1 | Phosphoserine Ref.24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2377 | 1 | Phosphoserine Ref.18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2526 | 1 | Phosphoserine Ref.21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2887 | 1 | Phosphoserine Ref.16 Ref.24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2918 | 1 | Phosphoserine Ref.16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 3662 | 1 | Phosphoserine Ref.24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 3757 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 3797 | 1 | Phosphoserine Ref.18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 3808 | 1 | Phosphoserine Ref.15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 3816 | 1 | Phosphoserine Ref.15 Ref.18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 3822 | 1 | Phosphothreonine Ref.18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 3919 | 1 | Phosphoserine Ref.15 Ref.24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 3924 | 1 | Phosphothreonine Ref.15 Ref.24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 3927 | 1 | Phosphothreonine Ref.15 Ref.24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 4271 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 982 – 990 | 9 | Missing in isoform 3. | VSP_015272 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 3016 – 3031 | 16 | Missing in isoform 2. | VSP_011146 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 2981 | 1 | R → H in MRXS-Turner. Ref.26 | VAR_045670 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 4013 | 1 | R → W in MRXS-Turner. Ref.26 | VAR_045671 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 4187 | 1 | R → C in MRXS-Turner. Ref.26 | VAR_045672 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 4268 | 1 | Y → S: Loss of activity. Ref.14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 4341 | 1 | C → A or D: Loss of activity. Ref.1 Ref.2 Ref.14 Ref.23 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1111 | 1 | K → N Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1124 | 1 | P → L Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1124 | 1 | P → L Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1190 | 1 | D → H Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1962 | 1 | Missing Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 2310 | 1 | Q → H Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 2451 – 2453 | 3 | GEE → ARG Ref.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 2525 | 1 | H → Y Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 2525 | 1 | H → Y Ref.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 4022 | 1 | R → L in AAH02602. Ref.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4006 – 4009 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4016 – 4021 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4023 – 4025 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4026 – 4034 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4041 – 4043 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4044 – 4050 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4062 – 4072 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 4076 – 4078 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4081 – 4083 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4091 – 4093 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4095 – 4099 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4103 – 4109 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4113 – 4119 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4130 – 4136 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4143 – 4146 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 4147 – 4149 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4151 – 4154 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4158 – 4161 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 4165 – 4167 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4173 – 4179 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4184 – 4190 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 4200 – 4202 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4203 – 4215 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4220 – 4227 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 4231 – 4233 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4236 – 4239 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4244 – 4251 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4259 – 4263 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4266 – 4271 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4276 – 4286 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4290 – 4300 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4323 – 4326 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4337 – 4339 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4340 – 4342 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4344 – 4346 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4353 – 4363 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||||||||
References
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Cross-references
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Entry information
| Entry name | HUWE1_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q7Z6Z7 Secondary accession number(s): O15029 Q9P0A9 | ||||||||
| Entry history |
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| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome X Human chromosome X: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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