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UniProtKB/Swiss-Prot Q7YS85 (CH3L1_BUBBU)
Last modified
June 16, 2009.
Version 38.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Chitinase-3-like protein 1 Alternative name(s): Mammary gland protein 40 SPB-40 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Bubalus bubalis (Domestic water buffalo) | ||
| Taxonomic identifier | 89462 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Laurasiatheria › Cetartiodactyla › Ruminantia › Pecora › Bovidae › Bovinae › Bubalus |
Protein attributes
| Sequence length | 361 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Carbohydrate-binding lectin with a preference for chitin. May play a role in defense against pathogens, or in tissue remodeling. May play an important role in the capacity of cells to respond to and cope with changes in their environment By similarity. |
| Subunit structure | Monomer. |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Detected in mammary gland. |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 18 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Secreted |
| Ligand | Lectin |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | chitin catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | extracellular space Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | cation binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro chitinase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro sugar bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 361 | 361 | Chitinase-3-like protein 1 | PRO_0000077054 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 49 – 50 | 2 | Chitooligosaccharide binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 76 – 79 | 4 | Chitooligosaccharide binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 183 – 186 | 4 | Chitooligosaccharide By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 241 | 1 | Chitooligosaccharide By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 330 | 1 | Chitooligosaccharide By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 39 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 345 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 5 ↔ 30 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 278 ↔ 342 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 8 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 9 – 13 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 18 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 27 – 29 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 36 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 41 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 44 – 46 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 52 – 58 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 61 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 65 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 76 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 88 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 91 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 92 – 109 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 117 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 123 – 125 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 143 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 146 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 152 – 157 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 161 – 167 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 173 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 174 – 176 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 182 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 194 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 211 – 214 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 215 – 225 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 229 – 231 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 232 – 236 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 238 – 248 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 255 – 258 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 264 – 266 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 271 – 273 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 280 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 281 – 283 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 285 – 289 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 290 – 293 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 294 – 299 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 302 – 305 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 309 – 321 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 325 – 330 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 332 – 334 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 341 – 345 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 349 – 359 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Buffalo mammary gland protein." Bilgrami S., Saravanan K., Yadav S., Kaur P., Srinivasan A., Singh T.P. Submitted (APR-2004) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Mammary gland. |
| [2] | "Structure of the buffalo secretory signalling glycoprotein at 2.8 A resolution." Ethayathulla A.S., Srivastava D.B., Kumar J., Saravanan K., Bilgrami S., Sharma S., Kaur P., Srinivasan A., Singh T.P. Acta Crystallogr. F 63:258-265(2007) [PubMed: 17401190] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.9 ANGSTROMS), GLYCOSYLATION AT ASN-39, DISULFIDE BONDS. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AY295929 mRNA. Translation: AAP42568.2. | |||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||
| CAZy | GH18. Glycoside Hydrolase Family 18. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | Q7YS85. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR011583. Chitinase_II. IPR001223. Glyco_hydro18cat. IPR001579. Glyco_hydro_18_chit_AS. IPR013781. Glyco_hydro_sg_catalytic. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.80. Glyco_hydro_cat. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00704. Glyco_hydro_18. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD000471. Chitinase_II. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00636. Glyco_18. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS01095. CHITINASE_18. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CH3L1_BUBBU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q7YS85 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


