Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot Q7SIG5 (GUN6_HUMIN)
Last modified
June 16, 2009.
Version 27.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Endoglucanase-6B EC=3.2.1.4 Alternative name(s): Endo-1,4-beta-glucanase 6B Cellulase 6B | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Humicola insolens | ||
| Taxonomic identifier | 34413 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › mitosporic Ascomycota › Humicola |
Protein attributes
| Sequence length | 348 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Plays a central role in the recycling of plant biomass. The biological conversion of cellulose to glucose generally requires three types of hydrolytic enzymes: (1) Endoglucanases which cut internal beta-1,4-glucosidic bonds; (2) Exocellobiohydrolases that cut the dissaccharide cellobiose from the non-reducing end of the cellulose polymer chain; (3) Beta-1,4-glucosidases which hydrolyze the cellobiose and other short cello-oligosaccharides to glucose. |
| Catalytic activity | Endohydrolysis of (1->4)-beta-D-glucosidic linkages in cellulose, lichenin and cereal beta-D-glucans. Ref.1 |
| Subunit structure | Monomer. Ref.2 |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 6 (cellulase B) family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism Cellulose degradation Polysaccharide degradation |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cellulose catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | cellulase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 348 | 348 | Endoglucanase-6B | PRO_0000248842 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 92 | 1 | Proton donor Potential Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 139 | 1 | Proton donor Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 52 | 1 | Substrate By similarity UniProtKB Q9C1S9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 54 | 1 | Substrate By similarity UniProtKB Q9C1S9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 183 | 1 | Substrate By similarity UniProtKB Q9C1S9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 186 | 1 | Substrate By similarity UniProtKB Q9C1S9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 222 | 1 | Substrate By similarity UniProtKB Q9C1S9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 282 | 1 | Substrate By similarity UniProtKB Q9C1S9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 310 | 1 | Substrate By similarity UniProtKB Q9C1S9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 314 | 1 | Substrate By similarity UniProtKB Q9C1S9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 5 – 8 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 29 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 30 – 32 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 34 – 46 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 53 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 57 – 59 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 60 – 74 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 79 – 85 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 95 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 99 – 101 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 106 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 115 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 126 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 132 – 136 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 140 – 146 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 169 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 180 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 187 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 192 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 207 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 218 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 235 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 243 – 255 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 256 – 258 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 262 – 266 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 268 – 271 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 286 – 289 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 294 – 296 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 303 – 307 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 316 – 318 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 332 – 340 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Enzymatic properties of cellulases from Humicola insolens." Schuelein M. J. Biotechnol. 57:71-81(1997) [PubMed: 9335167] [Abstract] Cited for: CATALYTIC ACTIVITY. |
| [2] | "Structure and function of Humicola insolens family 6 cellulases: structure of the endoglucanase, Cel6B, at 1.6 A resolution." Davies G.J., Brzozowski A.M., Dauter M., Varrot A., Schuelein M. Biochem. J. 348:201-207(2000) [PubMed: 10794732] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.6 ANGSTROMS), SUBUNIT, ACTIVE SITE. |
Cross-references
3D structure databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||
| DisProt | DP00283. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| CAZy | GH6. Glycoside Hydrolase Family 6. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 3.2.1.4. 1892. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR016288. Beta_cellobiohydrolase. IPR001524. Glyco_hydro_6_CS. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.40. Glyco_hydro_6. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01341. Glyco_hydro_6. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001100. Beta_cellobiohydrolase. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00733. GLHYDRLASE6. | ||||||||||||
| ProDom | PD003733. Glyco_hydro_6. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00655. GLYCOSYL_HYDROL_F6_1. False negative. PS00656. GLYCOSYL_HYDROL_F6_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | GUN6_HUMIN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q7SIG5 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | FPAP (Fungal Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


