Q7NGR7 (OTC_GLOVI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 71.
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| Protein names | Recommended name: Ornithine carbamoyltransferase Short name=OTCase EC=2.1.3.3 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Gloeobacter violaceus (strain PCC 7421) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 251221 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Cyanobacteria › Gloeobacteria › Gloeobacterales › Gloeobacter › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 313 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Reversibly catalyzes the transfer of the carbamoyl group from carbamoyl phosphate (CP) to the N(epsilon) atom of ornithine (ORN) to produce L-citrulline By similarity. HAMAP-Rule MF_01109 |
| Catalytic activity | Carbamoyl phosphate + L-ornithine = phosphate + L-citrulline. HAMAP-Rule MF_01109 |
| Pathway | Amino-acid biosynthesis; L-arginine biosynthesis; L-arginine from L-ornithine and carbamoyl phosphate: step 1/3. HAMAP-Rule MF_01109 |
| Subunit structure | Homohexamer. Ref.2 |
| Subcellular location | Cytoplasm Probable HAMAP-Rule MF_01109. |
| Sequence similarities | Belongs to the ATCase/OTCase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Arginine biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Molecular function | Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | arginine biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | amino acid binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro ornithine carbamoyltransferase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 313 | 313 | Ornithine carbamoyltransferase HAMAP-Rule MF_01109 | PRO_0000112927 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 57 – 61 | 5 | Carbamoyl phosphate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 135 – 138 | 4 | Carbamoyl phosphate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 234 – 235 | 2 | Ornithine binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 269 – 272 | 4 | Carbamoyl phosphate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 15 | 1 | Carbamoyl phosphate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 73 | 1 | Carbamoyl phosphate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 84 | 1 | Carbamoyl phosphate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 108 | 1 | Carbamoyl phosphate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 166 | 1 | Ornithine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 230 | 1 | Ornithine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 280 | 1 | Carbamoyl phosphate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 298 | 1 | Carbamoyl phosphate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 36 | 1 | Important for structural integrity By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 148 | 1 | Important for structural integrity By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 14 – 16 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 19 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 22 – 36 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 48 – 55 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 58 – 70 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 78 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 91 – 98 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 99 – 101 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 103 – 108 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 122 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 126 – 130 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 150 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 162 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 166 – 177 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 181 – 185 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 207 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 211 – 215 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 221 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 229 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 245 – 248 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 255 – 259 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 266 – 269 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 276 – 278 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 281 – 285 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 291 – 310 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Complete genome structure of Gloeobacter violaceus PCC 7421, a cyanobacterium that lacks thylakoids." Nakamura Y., Kaneko T., Sato S., Mimuro M., Miyashita H., Tsuchiya T., Sasamoto S., Watanabe A., Kawashima K., Kishida Y., Kiyokawa C., Kohara M., Matsumoto M., Matsuno A., Nakazaki N., Shimpo S., Takeuchi C., Yamada M., Tabata S. DNA Res. 10:137-145(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: PCC 7421. |
| [2] | "Crystal structure of ornithine carbamoyltransferase from Gloeobacter violaceus." New york sgx research center for structural genomics (NYSGXRC) Fedorov A.A., Fedorov E.V., Toro R., Ramagopal U.A., Sauder J.M., Burley S.K., Almo S.C. Submitted (FEB-2009) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.10 ANGSTROMS), SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BA000045 Genomic DNA. Translation: BAC91042.1. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_926047.1. NC_005125.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q7NGR7. | ||||||||||||
| SMR | Q7NGR7. Positions 12-312. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 251221.gvip429. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | Q7NGR7. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | BAC91042; BAC91042; BAC91042. | ||||||||||||
| GeneID | 2601502. | ||||||||||||
| KEGG | gvi:gvip429. | ||||||||||||
| PATRIC | 22045673. VBIGloVio86258_3130. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0078. | ||||||||||||
| KO | K00611. | ||||||||||||
| OMA | KHLLSIK. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00779. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | GVIO251221:GH9A-3151-MONOMER. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00068; UER00112. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01109. OTCase. | ||||||||||||
| InterPro | IPR006132. Asp/Orn_carbamoyltranf_P-bd. IPR006130. Asp/Orn_carbamoylTrfase. IPR006131. Asp_carbamoyltransf_Asp/Orn-bd. IPR002292. Orn/put_carbamltrans. IPR024904. Orn_carbamltrans. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00185. OTCace. 1 hit. PF02729. OTCace_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00100. AOTCASE. PR00102. OTCASE. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF53671. Asp/Orn_carbamoyltranf. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00658. orni_carb_tr. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00097. CARBAMOYLTRANSFERASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q7NGR7. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | OTC_GLOVI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q7NGR7 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
