##gff-version 3
Q7L266	UniProtKB	Chain	1	167	.	.	.	ID=PRO_0000305204;Note=Isoaspartyl peptidase/L-asparaginase alpha chain	
Q7L266	UniProtKB	Chain	168	308	.	.	.	ID=PRO_0000420556;Note=Isoaspartyl peptidase/L-asparaginase beta chain	
Q7L266	UniProtKB	Active site	168	168	.	.	.	Note=Nucleophile;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19839645,ECO:0000269|PubMed:22861376;Dbxref=PMID:19839645,PMID:22861376	
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Q7L266	UniProtKB	Modified residue	1	1	.	.	.	Note=N-acetylmethionine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19413330;Dbxref=PMID:19413330	
Q7L266	UniProtKB	Alternative sequence	1	128	.	.	.	ID=VSP_028287;Note=In isoform 2. Missing;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:15489334;Dbxref=PMID:15489334	
Q7L266	UniProtKB	Natural variant	178	178	.	.	.	ID=VAR_081118;Note=Found in a large family with early-onset recessive retinal degeneration%3B abolishes autocleavage resulting in loss of enzymatic activity%3B increased protein aggregation%3B changes protein localization that becomes perinuclear%2C does not change ligand affinity for L-aspartic acid beta-hydroxamate. G->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27106100;Dbxref=PMID:27106100	
Q7L266	UniProtKB	Mutagenesis	168	168	.	.	.	Note=Abolishes activation by autocleavage. Abolishes enzyme activity. T->A%2CC;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19839645,ECO:0000269|PubMed:22891768;Dbxref=PMID:19839645,PMID:22891768	
Q7L266	UniProtKB	Mutagenesis	168	168	.	.	.	Note=Strongly reduced enzyme activity. T->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19839645,ECO:0000269|PubMed:22891768;Dbxref=PMID:19839645,PMID:22891768	
Q7L266	UniProtKB	Sequence conflict	181	181	.	.	.	Note=A->T;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
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Q7L266	UniProtKB	Beta strand	303	306	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O0C