Q7JQ07 (MOS1T_DROMA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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November 30, 2010.
Version 35.
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| Protein names | Recommended name: Mariner Mos1 transposase EC=3.1.-.- Alternative name(s): Transposable element Mos1 transposase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Drosophila mauritiana (Fruit fly) | ||
| Taxonomic identifier | 7226 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Arthropoda › Hexapoda › Insecta › Pterygota › Neoptera › Endopterygota › Diptera › Brachycera › Muscomorpha › Ephydroidea › Drosophilidae › Drosophila › Sophophora |
Protein attributes
| Sequence length | 345 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Mediates transposition of transposon Mos1 by a 'cut and paste' mechanism. Transposases are sequence-specific nucleases and strand transferases that catalyze transposition through an ordered series of events: sequence-specific binding of transposase to the terminal inverted repeats (IR) present at each end of the transposon, pairing of the transposon IRs in a paired-end complex (PEC), cleavage of one or both DNA strands at each transposon end, capture of target DNA, and strand transfer to insert the transposon at a new site. Ref.3 |
| Cofactor | Binds 2 divalent metal cations per subunit. Magnesium or manganese. |
| Subunit structure | Homodimer. The complex has a trans arrangement, with each transposon end recognized by the DNA binding region of one transposase monomer and by the active site of the other monomer. Ref.3 |
| Subcellular location | Nucleus Probable. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | DNA integration DNA recombination |
| Cellular component | Nucleus |
| Ligand | DNA-binding Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Endonuclease Hydrolase Nuclease |
| Technical term | 3D-structure Transposable element |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | DNA integration Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW DNA recombinationInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | nucleus Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | DNA binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW endonuclease activityInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 345 | 345 | Mariner Mos1 transposase | PRO_0000386644 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DNA binding | 24 – 55 | 32 | H-T-H motif | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DNA binding | 89 – 110 | 22 | H-T-H motif | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 1 – 112 | 112 | DNA-binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 113 – 125 | 13 | Linker | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 126 – 345 | 220 | Catalytic | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 156 | 1 | Magnesium 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 156 | 1 | Magnesium 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 249 | 1 | Magnesium 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 284 | 1 | Magnesium 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 48 | 1 | Important for base-specific DNA-binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 100 | 1 | Important for base-specific DNA-binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 118 | 1 | Important for base-specific DNA-binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 186 | 1 | Critical for target DNA recognition | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 186 | 1 | Important for target DNA recognition and for strand transfer activity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 293 | 1 | Important for base-specific DNA-binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 48 | 1 | R → Q: Loss of DNA binding; when associated with R-100. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 100 | 1 | Q → R: Loss of DNA binding; when associated with Q-48. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 118 | 1 | R → A: Reduces rate of second strand cleavage; when associated with A-216. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 119 | 1 | W → P: Alters cleavage sites in second strand cleavage. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 186 | 1 | R → A: No effect on second strand cleavage. Strongly reduced strand transfer activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 216 | 1 | T → A: Reduces rate of second strand cleavage; when associated with A-118. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 284 | 1 | D → A: Loss of catalytic activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 152 | 1 | I → L in AAA28701. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 164 | 1 | S → N in AAA28698. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 164 | 1 | S → N in AAA28699. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 164 | 1 | S → N in AAA28700. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 164 | 1 | S → N in AAA28701. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 164 | 1 | S → N in AAA28702. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 164 | 1 | S → N in AAA28703. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 210 | 1 | R → P in AAA28698. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 210 | 1 | R → P in AAA28699. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 210 | 1 | R → P in AAA28700. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 210 | 1 | R → P in AAA28701. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 210 | 1 | R → P in AAA28702. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 210 | 1 | R → P in AAA28703. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 243 | 1 | R → K in AAA28703. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 248 – 249 | 2 | HD → YG in AAA28703. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 260 | 1 | R → C in AAA28703. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 8 – 20 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 25 – 35 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 53 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 74 – 83 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 95 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 109 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 115 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 122 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 145 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 151 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 152 – 154 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 156 – 162 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 172 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 198 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 208 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 216 – 233 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 252 – 255 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 257 – 265 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 278 – 280 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 282 – 285 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 287 – 290 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 294 – 297 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 303 – 316 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 320 – 323 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 329 – 338 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Molecular structure of a somatically unstable transposable element in Drosophila." Jacobson J.W., Medhora M.M., Hartl D.L. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83:8684-8688(1986) [PubMed: 3022302] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "The mariner transposable element is widespread in insects." Robertson H.M. Nature 362:241-245(1993) [PubMed: 8384700] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 125-275. |
| [3] | "Molecular architecture of the Mos1 paired-end complex: the structural basis of DNA transposition in a eukaryote." Richardson J.M., Colloms S.D., Finnegan D.J., Walkinshaw M.D. Cell 138:1096-1108(2009) [PubMed: 19766564] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.25 ANGSTROMS) OF MUTANT ALA-216 IN COMPLEX WITH INVERTED REPEAT DNA; MAGNESIUM AND MANGANESE IONS, FUNCTION, SUBUNIT, METAL-BINDING SITES. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M14653 Genomic DNA. Translation: AAA28678.1. L10449 Genomic DNA. Translation: AAA28698.1. L10450 Genomic DNA. Translation: AAA28699.1. L10451 Genomic DNA. Translation: AAA28700.1. L10452 Genomic DNA. Translation: AAA28701.1. L10453 Genomic DNA. Translation: AAA28702.1. L10454 Genomic DNA. Translation: AAA28703.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | S36997. S37002. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q7JQ07. | ||||||||||||||||||
| SMR | Q7JQ07. Positions 119-345. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| FlyBase | FBgn0013835. Dmau\mariner\T. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001888. Transposase_1. IPR011991. WHTH_trsnscrt_rep_DNA-bd. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.10.10.10. Wing_hlx_DNA_bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF01359. Transposase_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | MOS1T_DROMA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q7JQ07 Secondary accession number(s): Q05407, Q05415, Q05417 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Drosophila annotation project | ||||||||
Relevant documents
| Drosophila Drosophila: entries, gene names and cross-references to FlyBase |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |

Clusters with