Q72I20 (RL18_THET2) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 29, 2013.
Version 63.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: 50S ribosomal protein L18 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 262724 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Deinococcus-Thermus › Deinococci › Thermales › Thermaceae › Thermus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 112 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | This is one of the proteins that binds and probably mediates the attachment of the 5S RNA into the large ribosomal subunit, where it forms part of the central protuberance By similarity. HAMAP-Rule MF_01337 |
| Subunit structure | Part of the 50S ribosomal subunit; part of the 5S rRNA/L5/L18/L25 subcomplex. Contacts the 5S and 23S rRNAs By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the ribosomal protein L18P family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | RNA-binding rRNA-binding |
| Molecular function | Ribonucleoprotein Ribosomal protein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | translation Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular_component | ribosome Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | rRNA binding Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP structural constituent of ribosomeInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed By similarity | |||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 112 | 111 | 50S ribosomal protein L18 HAMAP-Rule MF_01337 | PRO_0000131371 | ||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||
| Helix | 13 – 19 | 7 | ||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 27 | 3 | ||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 38 – 41 | 4 | ||||||||||||||||||||||
| Turn | 42 – 45 | 4 | ||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 46 – 51 | 6 | ||||||||||||||||||||||
| Turn | 54 – 56 | 3 | ||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 78 | 16 | ||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 96 | 3 | ||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 107 | 11 | ||||||||||||||||||||||
Sequences
References
| [1] | "The genome sequence of the extreme thermophile Thermus thermophilus." Henne A., Brueggemann H., Raasch C., Wiezer A., Hartsch T., Liesegang H., Johann A., Lienard T., Gohl O., Martinez-Arias R., Jacobi C., Starkuviene V., Schlenczeck S., Dencker S., Huber R., Klenk H.-P., Kramer W., Merkl R., Gottschalk G., Fritz H.-J. Nat. Biotechnol. 22:547-553(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE017221 Genomic DNA. Translation: AAS81654.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_005281.1. NC_005835.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q72I20. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q72I20. Positions 3-112. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAS81654; AAS81654; TT_C1312. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 2774941. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | tth:TTC1312. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 23953031. VBITheThe54392_1304. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0256. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K02881. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | KSTRSHI. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK05593. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | TTHE262724:GCAT-1327-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_01337_B. Ribosomal_L18_B. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR005484. Ribosomal_L18/L5. IPR004389. Ribosomal_L18_bac-type. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00861. Ribosomal_L18p. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00060. L18_bact. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q72I20. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | RL18_THET2 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q72I20 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Ribosomal proteins Ribosomal proteins families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
