Q72I07 (RL2_THET2) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 68.
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| Protein names | Recommended name: 50S ribosomal protein L2 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 262724 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Deinococcus-Thermus › Deinococci › Thermales › Thermaceae › Thermus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 276 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | One of the primary rRNA binding proteins. Required for association of the 30S and 50S subunits to form the 70S ribosome, for tRNA binding and peptide bond formation. It has been suggested to have peptidyltransferase activity; this is somewhat controversial. Makes several contacts with the 16S rRNA in the 70S ribosome By similarity. HAMAP-Rule MF_01320 |
| Subunit structure | Part of the 50S ribosomal subunit. Forms a bridge to the 30S subunit in the 70S ribosome By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the ribosomal protein L2P family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | RNA-binding rRNA-binding |
| Molecular function | Ribonucleoprotein Ribosomal protein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | translation Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular_component | large ribosomal subunit Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | rRNA binding Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP structural constituent of ribosomeInferred from electronic annotation. Source: InterPro transferase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 276 | 276 | 50S ribosomal protein L2 HAMAP-Rule MF_01320 | PRO_0000237259 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 9 – 15 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 17 – 19 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 21 – 23 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 33 – 38 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 45 – 47 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 54 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 61 – 63 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 67 – 72 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 77 – 83 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 90 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 92 – 100 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 102 – 106 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 123 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 132 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 133 – 135 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 148 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 149 – 151 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 153 – 155 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 163 – 169 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 176 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 186 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 197 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 203 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 209 – 215 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 223 – 225 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 228 – 230 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 232 – 235 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 239 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 243 – 245 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 265 – 269 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The genome sequence of the extreme thermophile Thermus thermophilus." Henne A., Brueggemann H., Raasch C., Wiezer A., Hartsch T., Liesegang H., Johann A., Lienard T., Gohl O., Martinez-Arias R., Jacobi C., Starkuviene V., Schlenczeck S., Dencker S., Huber R., Klenk H.-P., Kramer W., Merkl R., Gottschalk G., Fritz H.-J. Nat. Biotechnol. 22:547-553(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE017221 Genomic DNA. Translation: AAS81667.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_005294.1. NC_005835.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q72I07. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q72I07. Positions 2-273. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 262724.TTC1325. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAS81667; AAS81667; TT_C1325. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 2775711. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | tth:TTC1325. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 23953057. VBITheThe54392_1317. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0090. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K02886. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | STIHCIE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK09374. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 2.30.30.30. 1 hit. 2.40.50.140. 1 hit. 4.10.950.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_01320_B. Ribosomal_L2_B. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR012340. NA-bd_OB-fold. IPR022666. Rbsml_prot_L2_RNA-bd_dom. IPR014722. Rib_L2_dom2. IPR002171. Ribosomal_L2. IPR005880. Ribosomal_L2_bac/org-type. IPR022669. Ribosomal_L2_C. IPR022671. Ribosomal_L2_CS. IPR014726. Ribosomal_L2_dom3. IPR008991. Translation_prot_SH3-like. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR13691. PTHR13691. 1 hit. PTHR13691:SF5. PTHR13691:SF5. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00181. Ribosomal_L2. 1 hit. PF03947. Ribosomal_L2_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF002158. Ribosomal_L2. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF50249. Nucleic_acid_OB. 1 hit. SSF50104. Transl_SH3_like. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01171. rplB_bact. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00467. RIBOSOMAL_L2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q72I07. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | RL2_THET2 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q72I07 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Ribosomal proteins Ribosomal proteins families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
