Q720Y7 (ISPD2_LISMF) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 49.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Putative 2-C-methyl-D-erythritol 4-phosphate cytidylyltransferase 2 EC=2.7.7.60 Alternative name(s): 4-diphosphocytidyl-2C-methyl-D-erythritol synthase 2 MEP cytidylyltransferase 2 Short name=MCT 2 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Listeria monocytogenes serotype 4b (strain F2365) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 265669 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Listeriaceae › Listeria |
Protein attributes
| Sequence length | 237 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the formation of 4-diphosphocytidyl-2-C-methyl-D-erythritol from CTP and 2-C-methyl-D-erythritol 4-phosphate (MEP) By similarity. HAMAP MF_00108 |
| Catalytic activity | CTP + 2-C-methyl-D-erythritol 4-phosphate = diphosphate + 4-(cytidine 5'-diphospho)-2-C-methyl-D-erythritol. HAMAP MF_00108 |
| Pathway | Isoprenoid biosynthesis; isopentenyl diphosphate biosynthesis via DXP pathway; isopentenyl diphosphate from 1-deoxy-D-xylulose 5-phosphate: step 2/6. HAMAP MF_00108 |
| Sequence similarities | Belongs to the IspD family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Isoprene biosynthesis |
| Molecular function | Nucleotidyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | isoprenoid biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | 2-C-methyl-D-erythritol 4-phosphate cytidylyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 237 | 237 | Putative 2-C-methyl-D-erythritol 4-phosphate cytidylyltransferase 2 HAMAP MF_00108 | PRO_0000075586 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 14 | 1 | Transition state stabilizer By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 22 | 1 | Transition state stabilizer By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 159 | 1 | Positions MEP for the nucleophilic attack By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 216 | 1 | Positions MEP for the nucleophilic attack By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 7 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 22 – 24 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 32 – 41 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 52 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 55 – 57 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 58 – 68 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 77 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 88 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 92 – 97 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 110 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 130 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 136 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 152 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 159 – 161 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 164 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 172 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 173 – 181 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 190 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 200 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 208 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 220 – 233 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Whole genome comparisons of serotype 4b and 1/2a strains of the food-borne pathogen Listeria monocytogenes reveal new insights into the core genome components of this species." Nelson K.E., Fouts D.E., Mongodin E.F., Ravel J., DeBoy R.T., Kolonay J.F., Rasko D.A., Angiuoli S.V., Gill S.R., Paulsen I.T., Peterson J.D., White O., Nelson W.C., Nierman W.C., Beanan M.J., Brinkac L.M., Daugherty S.C., Dodson R.J. Fraser C.M.Nucleic Acids Res. 32:2386-2395(2004) [PubMed: 15115801] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: F2365. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE017262 Genomic DNA. Translation: AAT03877.1. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_013700.1. NC_002973.6. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q720Y7. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | Q720Y7. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 2799328. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus LMOf2365_1100 in contig AE017262_GR. | ||||||||||||
| KEGG | lmf:LMOf2365_1100. | ||||||||||||
| PATRIC | 20323436. VBILisMon105049_1107. | ||||||||||||
| TIGR | LMOf2365_1100. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG1211. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG672839. | ||||||||||||
| OMA | GELFNIK. | ||||||||||||
| PhylomeDB | Q720Y7. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00155. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | LMON265669:LMOF2365_1100-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00108. IspD. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR001228. ISPD_synthase. IPR018294. ISPD_synthase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||
| KO | K00991. | ||||||||||||
| Pfam | PF01128. IspD. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS01295. ISPD. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ISPD2_LISMF | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q720Y7 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with