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UniProtKB/Swiss-Prot Q720Y7 (ISPD2_LISMF)
Last modified
November 3, 2009.
Version 36.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Putative 2-C-methyl-D-erythritol 4-phosphate cytidylyltransferase 2 EC=2.7.7.60 Alternative name(s): 4-diphosphocytidyl-2C-methyl-D-erythritol synthase 2 MEP cytidylyltransferase 2 Short name=MCT 2 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Listeria monocytogenes serotype 4b (strain F2365) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 265669 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Listeriaceae › Listeria |
Protein attributes
| Sequence length | 237 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the formation of 4-diphosphocytidyl-2-C-methyl-D-erythritol from CTP and 2-C-methyl-D-erythritol 4-phosphate (MEP) By similarity. |
| Catalytic activity | CTP + 2-C-methyl-D-erythritol 4-phosphate = diphosphate + 4-(cytidine 5'-diphospho)-2-C-methyl-D-erythritol. HAMAP MF_00108 |
| Pathway | Isoprenoid biosynthesis; isopentenyl diphosphate biosynthesis via DXP pathway; isopentenyl diphosphate from 1-deoxy-D-xylulose 5-phosphate: step 2/6. HAMAP MF_00108 |
| Sequence similarities | Belongs to the ispD family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Isoprene biosynthesis |
| Molecular function | Nucleotidyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | terpenoid biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Molecular function | 2-C-methyl-D-erythritol 4-phosphate cytidylyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 237 | 237 | Putative 2-C-methyl-D-erythritol 4-phosphate cytidylyltransferase 2 HAMAP MF_00108 | PRO_0000075586 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 14 | 1 | Transition state stabilizer By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 22 | 1 | Transition state stabilizer By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 159 | 1 | Positions MEP for the nucleophilic attack By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 216 | 1 | Positions MEP for the nucleophilic attack By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 7 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 22 – 24 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 32 – 41 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 52 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 55 – 57 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 58 – 68 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 77 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 88 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 92 – 97 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 110 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 130 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 136 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 152 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 159 – 161 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 164 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 172 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 173 – 181 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 190 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 200 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 208 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 220 – 233 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Whole genome comparisons of serotype 4b and 1/2a strains of the food-borne pathogen Listeria monocytogenes reveal new insights into the core genome components of this species." Nelson K.E., Fouts D.E., Mongodin E.F., Ravel J., DeBoy R.T., Kolonay J.F., Rasko D.A., Angiuoli S.V., Gill S.R., Paulsen I.T., Peterson J.D., White O., Nelson W.C., Nierman W.C., Beanan M.J., Brinkac L.M., Daugherty S.C., Dodson R.J. Fraser C.M.Nucleic Acids Res. 32:2386-2395(2004) [PubMed: 15115801] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AE017262 Genomic DNA. Translation: AAT03877.1. | |||||||||||||
| RefSeq | YP_013700.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | Q720Y7. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 2799328. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus LMOf2365_1100 in contig AE017262_GR. | ||||||||||||
| KEGG | lmf:LMOf2365_1100. | ||||||||||||
| TIGR | LMOf2365_1100. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | Q720Y7. | ||||||||||||
| OMA | GELFNIK. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | LMON265669:LMOF2365_1100-MON. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00108. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR001228. ISPD_synthase. IPR018294. ISPD_synthase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF01128. IspD. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS01295. ISPD. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ISPD2_LISMF | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q720Y7 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


