Q6QLL4 (DHI1_CAVPO) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
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| Protein names | Recommended name: Corticosteroid 11-beta-dehydrogenase isozyme 1 EC=1.1.1.146 Alternative name(s): 11-beta-hydroxysteroid dehydrogenase 1 Short name=11-DH Short name=11-beta-HSD1 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Cavia porcellus (Guinea pig) [Reference proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 10141 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Hystricognathi › Caviidae › Cavia![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 300 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes reversibly the conversion of cortisol to the inactive metabolite cortisone. Catalyzes reversibly the conversion of 7-ketocholesterol to 7-beta-hydroxycholesterol. In intact cells, the reaction runs only in one direction, from 7-ketocholesterol to 7-beta-hydroxycholesterol By similarity. Ref.1 |
| Catalytic activity | An 11-beta-hydroxysteroid + NADP+ = an 11-oxosteroid + NADPH. |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.3 |
| Subcellular location | Endoplasmic reticulum membrane; Single-pass type II membrane protein Ref.1. |
| Tissue specificity | Widely expressed at low levels. Highest expression in liver. Ref.1 |
| Sequence similarities | Belongs to the short-chain dehydrogenases/reductases (SDR) family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Lipid metabolism Steroid metabolism |
| Cellular component | Endoplasmic reticulum Membrane |
| Domain | Signal-anchor Transmembrane Transmembrane helix |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | lung development Inferred from electronic annotation. Source: Compara steroid metabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | endoplasmic reticulum membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell integral to membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | 11-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NADP+) activity Inferred from electronic annotation. Source: EC 11-beta-hydroxysteroid dehydrogenase [NAD(P)] activityInferred from electronic annotation. Source: Compara nucleotide bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 300 | 299 | Corticosteroid 11-beta-dehydrogenase isozyme 1 | PRO_0000054618 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 2 – 7 | 6 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 8 – 24 | 17 | Helical; Signal-anchor for type II membrane protein; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 25 – 300 | 276 | Lumenal Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 41 – 67 | 27 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 92 – 93 | 2 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 119 – 123 | 5 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 183 – 187 | 5 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 218 – 222 | 5 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 183 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 170 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 207 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 22 | 1 | S → P in AAF01249. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 103 | 1 | V → A in AAF01249. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 29 – 32 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 36 – 41 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 56 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 66 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 81 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 90 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 110 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 118 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 133 – 143 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 161 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 164 – 170 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 173 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 203 | 23 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 215 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 221 – 227 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 228 – 230 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 250 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 254 – 260 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 264 – 268 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 271 – 281 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 286 – 290 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Guinea pig 11beta-hydroxysteroid dehydrogenase type 1: primary structure and catalytic properties." Pu X., Yang K. Steroids 65:148-156(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], FUNCTION, SUBCELLULAR LOCATION, TISSUE SPECIFICITY. Strain: Hartley. Tissue: Liver. |
| [2] | "Guinea pig 11-beta-hydroxysteroid dehydrogenase type 1: species specific properties." Odermatt A., Kadereit B. Submitted (JAN-2004) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [3] | "The crystal structure of guinea pig 11beta-hydroxysteroid dehydrogenase type 1 provides a model for enzyme-lipid bilayer interactions." Ogg D., Elleby B., Norstroem C., Stefansson K., Abrahmsen L., Oppermann U., Svensson S. J. Biol. Chem. 280:3789-3794(2005) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS) OF 25-297 IN COMPLEX WITH NADP, HOMODIMERIZATION. |
| [4] | "N-(Pyridin-2-yl) arylsulfonamide inhibitors of 11beta-hydroxysteroid dehydrogenase type 1: Discovery of PF-915275." Siu M., Johnson T.O., Wang Y., Nair S.K., Taylor W.D., Cripps S.J., Matthews J.J., Edwards M.P., Pauly T.A., Ermolieff J., Castro A., Hosea N.A., LaPaglia A., Fanjul A.N., Vogel J.E. Bioorg. Med. Chem. Lett. 19:3493-3497(2009) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS) OF 24-300 IN COMPLEX WITH NADP AND SYNTHETIC INHIBITOR. |
| [5] | "Mutations of key hydrophobic surface residues of 11 beta-hydroxysteroid dehydrogenase type 1 increase solubility and monodispersity in a bacterial expression system." Lawson A.J., Walker E.A., White S.A., Dafforn T.R., Stewart P.M., Ride J.P. Protein Sci. 18:1552-1563(2009) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.2 ANGSTROMS) OF 24-299 IN COMPLEX WITH NADP. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AF188005 mRNA. Translation: AAF01249.1. AY535424 mRNA. Translation: AAS47491.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001166328.1. NM_001172857.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q6QLL4. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q6QLL4. Positions 24-297. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 10141.ENSCPOP00000005042. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSCPOT00000005656; ENSCPOP00000005042; ENSCPOG00000005596. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 100135542. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| CTD | 3290. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1028. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00650000093378. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000010276. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG005481. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | Q6QLL4. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | SSIRTEY. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG405S1K. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.1.1.146. 1225. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SABIO-RK | Q6QLL4. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.40.50.720. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002198. DH_sc/Rdtase_SDR. IPR002347. Glc/ribitol_DH. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. IPR020904. Sc_DH/Rdtase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00106. adh_short. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00081. GDHRDH. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00061. ADH_SHORT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q6QLL4. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DHI1_CAVPO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q6QLL4 Secondary accession number(s): Q9QZE1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
