##gff-version 3
Q6PH17	UniProtKB	Chain	1	297	.	.	.	ID=PRO_0000402067;Note=Alpha-tubulin N-acetyltransferase 1	
Q6PH17	UniProtKB	Domain	1	184	.	.	.	Note=N-acetyltransferase;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|HAMAP-Rule:MF_03130	
Q6PH17	UniProtKB	Region	226	297	.	.	.	Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q6PH17	UniProtKB	Compositional bias	226	240	.	.	.	Note=Pro residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q6PH17	UniProtKB	Compositional bias	265	297	.	.	.	Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q6PH17	UniProtKB	Binding site	118	131	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255|HAMAP-Rule:MF_03130,ECO:0000269|PubMed:23105108,ECO:0000269|PubMed:23128673;Dbxref=PMID:23105108,PMID:23128673	
Q6PH17	UniProtKB	Binding site	154	163	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255|HAMAP-Rule:MF_03130,ECO:0000269|PubMed:23105108,ECO:0000269|PubMed:23128673;Dbxref=PMID:23105108,PMID:23128673	
Q6PH17	UniProtKB	Site	53	53	.	.	.	Note=Crucial for catalytic activity;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255|HAMAP-Rule:MF_03130,ECO:0000269|PubMed:23128673;Dbxref=PMID:23128673	
Q6PH17	UniProtKB	Alternative sequence	189	297	.	.	.	ID=VSP_040229;Note=In isoform 2. AVQLRKVPPRKPEGEIKPYSLMEREVVREEQRVLPWPFVRPGGPPHSPPLLPSSPQSRSLSVGSSPSRAPLRPAAATVLQQGQTPSSPLNDSCRAKRTSSLNRSRLSFH->GTPPSPLTDQGMYGFFGPTEKSSPKKARGRDQTLFANGKRSGSGGAEGSPLAICSPRGSPPLSPSTSVISSIPFSQCGILPQPGPASPRRGHGPPAGSDPLIPAQRQLQGKTHQFSK;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|Ref.2	
Q6PH17	UniProtKB	Mutagenesis	45	45	.	.	.	Note=Reduces activity to 30%25. L->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23105108;Dbxref=PMID:23105108	
Q6PH17	UniProtKB	Mutagenesis	53	53	.	.	.	Note=Reduces activity to 1.5%25. Q->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23128673;Dbxref=PMID:23128673	
Q6PH17	UniProtKB	Mutagenesis	117	117	.	.	.	Note=Reduces activity to 3%25. Causes the formation of a constitutive dimer in solution. D->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23105108;Dbxref=PMID:23105108	
Q6PH17	UniProtKB	Mutagenesis	126	126	.	.	.	Note=Reduces activity to 19%25. R->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23105108;Dbxref=PMID:23105108	
Q6PH17	UniProtKB	Mutagenesis	131	131	.	.	.	Note=No effect. S->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23105108;Dbxref=PMID:23105108	
Q6PH17	UniProtKB	Mutagenesis	151	151	.	.	.	Note=Reduces activity to 1%25. D->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23105108;Dbxref=PMID:23105108	
Q6PH17	UniProtKB	Mutagenesis	154	154	.	.	.	Note=Reduces activity to 8%25. S->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23105108;Dbxref=PMID:23105108	
Q6PH17	UniProtKB	Beta strand	1	4	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4H6U	
Q6PH17	UniProtKB	Helix	7	10	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4HKF	
Q6PH17	UniProtKB	Beta strand	13	20	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4HKF	
Q6PH17	UniProtKB	Helix	21	28	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4H6U	
Q6PH17	UniProtKB	Helix	35	52	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4HKF	
Q6PH17	UniProtKB	Helix	62	67	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4HKF	
Q6PH17	UniProtKB	Beta strand	71	77	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4HKF	
Q6PH17	UniProtKB	Helix	80	83	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4HKF	
Q6PH17	UniProtKB	Beta strand	86	95	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4HKF	
Q6PH17	UniProtKB	Beta strand	98	101	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4HKF	
Q6PH17	UniProtKB	Beta strand	107	110	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4HKF	
Q6PH17	UniProtKB	Beta strand	113	120	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4HKF	
Q6PH17	UniProtKB	Helix	122	124	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4HKF	
Q6PH17	UniProtKB	Helix	129	141	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4HKF	
Q6PH17	UniProtKB	Helix	145	147	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4HKF	
Q6PH17	UniProtKB	Beta strand	148	152	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4HKF	
Q6PH17	UniProtKB	Helix	155	165	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4HKF	
Q6PH17	UniProtKB	Beta strand	174	179	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4HKF	
Q6PH17	UniProtKB	Helix	181	183	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4HKF