##gff-version 3 Q6P6C2 UniProtKB Initiator methionine 1 1 . . . Note=Removed;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19413330,ECO:0007744|PubMed:22814378;Dbxref=PMID:19413330,PMID:22814378 Q6P6C2 UniProtKB Chain 2 394 . . . ID=PRO_0000239283;Note=RNA demethylase ALKBH5 Q6P6C2 UniProtKB Region 1 26 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q6P6C2 UniProtKB Region 48 83 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q6P6C2 UniProtKB Region 299 394 . . . Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q6P6C2 UniProtKB Coiled coil 67 116 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 Q6P6C2 UniProtKB Compositional bias 56 83 . . . Note=Basic and acidic residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q6P6C2 UniProtKB Compositional bias 316 353 . . . Note=Basic and acidic residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite Q6P6C2 UniProtKB Binding site 193 195 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24778178;Dbxref=PMID:24778178 Q6P6C2 UniProtKB Binding site 204 204 . . . Ontology_term=ECO:0000305,ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:24616105,ECO:0000305|PubMed:24778178;Dbxref=PMID:24616105,PMID:24778178 Q6P6C2 UniProtKB Binding site 206 206 . . . Ontology_term=ECO:0000305,ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:24616105,ECO:0000305|PubMed:24778178;Dbxref=PMID:24616105,PMID:24778178 Q6P6C2 UniProtKB Binding site 266 266 . . . Ontology_term=ECO:0000305,ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:24616105,ECO:0000305|PubMed:24778178;Dbxref=PMID:24616105,PMID:24778178 Q6P6C2 UniProtKB Binding site 277 277 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24778178;Dbxref=PMID:24778178 Q6P6C2 UniProtKB Modified residue 2 2 . . . Note=N-acetylalanine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19413330,ECO:0007744|PubMed:22814378;Dbxref=PMID:19413330,PMID:22814378 Q6P6C2 UniProtKB Modified residue 64 64 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18669648,ECO:0007744|PubMed:19690332,ECO:0007744|PubMed:23186163,ECO:0007744|PubMed:24275569;Dbxref=PMID:18669648,PMID:19690332,PMID:23186163,PMID:24275569 Q6P6C2 UniProtKB Modified residue 69 69 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18669648;Dbxref=PMID:18669648 Q6P6C2 UniProtKB Modified residue 71 71 . . . Note=Phosphotyrosine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19690332;Dbxref=PMID:19690332 Q6P6C2 UniProtKB Modified residue 132 132 . . . Note=N6-acetyllysine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19608861;Dbxref=PMID:19608861 Q6P6C2 UniProtKB Modified residue 359 359 . . . Note=Omega-N-methylarginine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:24129315;Dbxref=PMID:24129315 Q6P6C2 UniProtKB Modified residue 361 361 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18669648,ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:18669648,PMID:23186163 Q6P6C2 UniProtKB Modified residue 371 371 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q3TSG4 Q6P6C2 UniProtKB Modified residue 374 374 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19690332;Dbxref=PMID:19690332 Q6P6C2 UniProtKB Modified residue 384 384 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q3TSG4 Q6P6C2 UniProtKB Cross-link 328 328 . . . Note=Glycyl lysine isopeptide (Lys-Gly) (interchain with G-Cter in SUMO2);Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:28112733;Dbxref=PMID:28112733 Q6P6C2 UniProtKB Alternative sequence 1 32 . . . ID=VSP_044226;Note=In isoform 3. MAAASGYTDLREKLKSMTSRDNYKAGSREAAA->MRRCWRPCPAGRGEGGGGRSP;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:14702039;Dbxref=PMID:14702039 Q6P6C2 UniProtKB Alternative sequence 386 394 . . . ID=VSP_019130;Note=In isoform 1. ARKVKMRRH->GNSGSSLRSGNSGSSLRSCPSFCFEGFVFVHWGVFVFCFLFFLILYIFPWFCCLLGLKNRIGQDLGSHILGIPPGWKGCWHQ;Ontology_term=ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:15489334;Dbxref=PMID:15489334 Q6P6C2 UniProtKB Mutagenesis 130 130 . . . Note=Abolishes catalytic activity. R->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24616105,ECO:0000269|PubMed:24778178;Dbxref=PMID:24616105,PMID:24778178 Q6P6C2 UniProtKB Mutagenesis 132 132 . . . Note=No effect on catalytic activity with N(6)-methyladenosine in single-stranded DNA. K->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24616105;Dbxref=PMID:24616105 Q6P6C2 UniProtKB Mutagenesis 139 139 . . . Note=Abolishes catalytic activity. Y->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24616105,ECO:0000269|PubMed:24778178;Dbxref=PMID:24616105,PMID:24778178 Q6P6C2 UniProtKB Mutagenesis 141 141 . . . Note=Abolishes catalytic activity with N(6)-methyladenosine in single-stranded DNA. Y->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24616105;Dbxref=PMID:24616105 Q6P6C2 UniProtKB Mutagenesis 153 153 . . . Note=No effect on catalytic activity. E->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24778178;Dbxref=PMID:24778178 Q6P6C2 UniProtKB Mutagenesis 195 195 . . . Note=Abolishes catalytic activity. Y->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24616105;Dbxref=PMID:24616105 Q6P6C2 UniProtKB Mutagenesis 204 204 . . . Note=Abolishes catalytic activity. H->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23177736,ECO:0000269|PubMed:24616105;Dbxref=PMID:23177736,PMID:24616105 Q6P6C2 UniProtKB Mutagenesis 209 210 . . . Note=Abolishes catalytic activity. HI->AA;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24616105;Dbxref=PMID:24616105 Q6P6C2 UniProtKB Mutagenesis 232 234 . . . Note=Impaired catalytic activity. FQF->DDE;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24616105;Dbxref=PMID:24616105 Q6P6C2 UniProtKB Mutagenesis 266 266 . . . Note=Impaired catalytic activity. H->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:23177736;Dbxref=PMID:23177736 Q6P6C2 UniProtKB Mutagenesis 277 277 . . . Note=Abolishes catalytic activity%3B when associated with A-283. R->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24616105;Dbxref=PMID:24616105 Q6P6C2 UniProtKB Mutagenesis 283 283 . . . Note=Abolishes catalytic activity%3B when associated with A-277. R->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24616105;Dbxref=PMID:24616105 Q6P6C2 UniProtKB Sequence conflict 1 1 . . . Note=M->L;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 Q6P6C2 UniProtKB Helix 75 86 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Beta strand 89 93 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Helix 97 115 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Helix 121 123 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Beta strand 124 127 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Beta strand 130 137 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Beta strand 139 141 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4NJ4 Q6P6C2 UniProtKB Helix 142 144 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7V4G Q6P6C2 UniProtKB Beta strand 145 147 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7WKV Q6P6C2 UniProtKB Beta strand 152 155 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4NJ4 Q6P6C2 UniProtKB Beta strand 160 162 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Helix 166 171 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Helix 173 178 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Beta strand 189 195 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Beta strand 201 204 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Turn 208 210 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Beta strand 215 219 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Beta strand 224 228 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Helix 231 233 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Turn 236 238 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Beta strand 243 248 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Beta strand 252 256 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Helix 258 262 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Beta strand 266 268 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Helix 270 272 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X Q6P6C2 UniProtKB Beta strand 277 283 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4O7X