##gff-version 3
Q6IQ22	UniProtKB	Chain	1	244	.	.	.	ID=PRO_0000271377;Note=Ras-related protein Rab-12	
Q6IQ22	UniProtKB	Region	1	37	.	.	.	Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q6IQ22	UniProtKB	Region	225	244	.	.	.	Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q6IQ22	UniProtKB	Motif	71	79	.	.	.	Note=Effector region;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250	
Q6IQ22	UniProtKB	Binding site	49	57	.	.	.	.	
Q6IQ22	UniProtKB	Binding site	97	101	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250	
Q6IQ22	UniProtKB	Binding site	155	159	.	.	.	.	
Q6IQ22	UniProtKB	Binding site	187	188	.	.	.	.	
Q6IQ22	UniProtKB	Modified residue	1	1	.	.	.	Note=N-acetylmethionine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:22223895,ECO:0007744|PubMed:22814378;Dbxref=PMID:22223895,PMID:22814378	
Q6IQ22	UniProtKB	Modified residue	21	21	.	.	.	Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:23186163	
Q6IQ22	UniProtKB	Modified residue	25	25	.	.	.	Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P35283	
Q6IQ22	UniProtKB	Modified residue	106	106	.	.	.	Note=Phosphoserine%3B by LRRK2;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:26824392,ECO:0000269|PubMed:29125462,ECO:0007744|PubMed:23186163;Dbxref=PMID:23186163,PMID:26824392,PMID:29125462	
Q6IQ22	UniProtKB	Lipidation	243	243	.	.	.	Note=S-geranylgeranyl cysteine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250	
Q6IQ22	UniProtKB	Lipidation	244	244	.	.	.	Note=S-geranylgeranyl cysteine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250	
Q6IQ22	UniProtKB	Mutagenesis	106	106	.	.	.	Note=Loss of phosphorylation. No effect on GDI1 and GDI2 binding. S->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:26824392,ECO:0000269|PubMed:29125462;Dbxref=PMID:26824392,PMID:29125462	
Q6IQ22	UniProtKB	Mutagenesis	106	106	.	.	.	Note=Phosphomimetic mutant. Loss of GDI1%2C GDI2%2C CHM and CHML binding. S->E;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:26824392,ECO:0000269|PubMed:29125462;Dbxref=PMID:26824392,PMID:29125462	
Q6IQ22	UniProtKB	Beta strand	40	48	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2IL1	
Q6IQ22	UniProtKB	Helix	55	62	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2IL1	
Q6IQ22	UniProtKB	Beta strand	77	86	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2IL1	
Q6IQ22	UniProtKB	Beta strand	89	98	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2IL1	
Q6IQ22	UniProtKB	Helix	102	104	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2IL1	
Q6IQ22	UniProtKB	Helix	105	114	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2IL1	
Q6IQ22	UniProtKB	Beta strand	116	123	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2IL1	
Q6IQ22	UniProtKB	Helix	127	131	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2IL1	
Q6IQ22	UniProtKB	Helix	133	143	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2IL1	
Q6IQ22	UniProtKB	Beta strand	149	155	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2IL1	
Q6IQ22	UniProtKB	Helix	157	162	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2IL1	
Q6IQ22	UniProtKB	Helix	167	175	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2IL1	
Q6IQ22	UniProtKB	Beta strand	181	184	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2IL1	
Q6IQ22	UniProtKB	Turn	187	190	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2IL1	
Q6IQ22	UniProtKB	Helix	193	206	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2IL1