Q6GII7 (AROD_STAAR) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 52.
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| Protein names | Recommended name: 3-dehydroquinate dehydratase Short name=3-dehydroquinase EC=4.2.1.10 Alternative name(s): Type I DHQase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Staphylococcus aureus (strain MRSA252) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 282458 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Staphylococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 238 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 3-dehydroquinate = 3-dehydroshikimate + H2O. HAMAP MF_00214 |
| Pathway | Metabolic intermediate biosynthesis; chorismate biosynthesis; chorismate from D-erythrose 4-phosphate and phosphoenolpyruvate: step 3/7. HAMAP MF_00214 |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. HAMAP MF_00214 |
| Sequence similarities | Belongs to the type-I 3-dehydroquinase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Aromatic amino acid biosynthesis |
| Ligand | Schiff base |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | aromatic amino acid family biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | 3-dehydroquinate dehydratase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 238 | 238 | 3-dehydroquinate dehydratase HAMAP MF_00214 | PRO_0000138811 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 133 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 160 | 1 | Schiff-base intermediate with substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 10 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 19 – 26 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 27 – 30 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 32 – 37 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 46 – 53 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 64 – 68 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 74 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 92 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 100 – 104 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 111 – 123 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 127 – 136 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 151 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 152 – 154 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 163 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 168 – 184 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 186 – 193 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 198 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 203 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 204 – 209 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 219 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 228 – 237 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete genomes of two clinical Staphylococcus aureus strains: evidence for the rapid evolution of virulence and drug resistance." Holden M.T.G., Feil E.J., Lindsay J.A., Peacock S.J., Day N.P.J., Enright M.C., Foster T.J., Moore C.E., Hurst L., Atkin R., Barron A., Bason N., Bentley S.D., Chillingworth C., Chillingworth T., Churcher C., Clark L., Corton C. Parkhill J.Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101:9786-9791(2004) [PubMed: 15213324] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: MRSA252. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BX571856 Genomic DNA. Translation: CAG39869.1. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_040285.1. NC_002952.2. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q6GII7. | ||||||||||||
| SMR | Q6GII7. Positions 3-238. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | Q6GII7. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBSTAT00000020227; EBSTAP00000019563; EBSTAG00000020226. | ||||||||||||
| GeneID | 2860881. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus SAR0860 in contig BX571856_GR. | ||||||||||||
| KEGG | sar:SAR0860. | ||||||||||||
| PATRIC | 19545257. VBIStaAur71814_0861. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0710. | ||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000025297. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG732926. | ||||||||||||
| OMA | IAKIAVM. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK13575. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | SAUR282458:SAR0860-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00214. AroD. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR013785. Aldolase_TIM. IPR001381. DHquinase_I. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.70. Aldolase_TIM. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K03785. | ||||||||||||
| Pfam | PF01487. DHquinase_I. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01093. AroD. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS01028. DEHYDROQUINASE_I. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | AROD_STAAR | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q6GII7 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with