Q6G468 (DAPA_BARHE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 52.
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| Protein names | Recommended name: Dihydrodipicolinate synthase Short name=DHDPS EC=4.2.1.52 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Bartonella henselae (strain ATCC 49882 / Houston 1) (Rochalimaea henselae) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 283166 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Alphaproteobacteria › Rhizobiales › Bartonellaceae › Bartonella |
Protein attributes
| Sequence length | 294 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | L-aspartate 4-semialdehyde + pyruvate = dihydrodipicolinate + 2 H2O. HAMAP MF_00418 |
| Pathway | Amino-acid biosynthesis; L-lysine biosynthesis via DAP pathway; (S)-tetrahydrodipicolinate from L-aspartate: step 3/4. HAMAP MF_00418 |
| Subunit structure | Homotetramer Probable. Ref.2 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity HAMAP MF_00418. |
| Sequence similarities | Belongs to the DHDPS family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Diaminopimelate biosynthesis Lysine biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Schiff base |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | diaminopimelate biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | dihydrodipicolinate synthase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 294 | 294 | Dihydrodipicolinate synthase HAMAP MF_00418 | PRO_1000050166 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 48 – 49 | 2 | Pyruvate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 162 | 1 | Schiff-base intermediate with substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 106 | 1 | Pyruvate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 133 | 1 | Involved in proton transfer during cleavage By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 8 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 21 – 33 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 40 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 44 – 47 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 50 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 67 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 76 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 94 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 98 – 103 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 125 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 134 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 139 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 154 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 158 – 163 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 169 – 178 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 187 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 189 – 191 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 197 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 206 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 209 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 212 – 223 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 227 – 243 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 246 – 248 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 251 – 259 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 276 – 288 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "The louse-borne human pathogen Bartonella quintana is a genomic derivative of the zoonotic agent Bartonella henselae." Alsmark U.C.M., Frank A.C., Karlberg E.O., Legault B.-A., Ardell D.H., Canbaeck B., Eriksson A.-S., Naeslund A.K., Handley S.A., Huvet M., La Scola B., Holmberg M., Andersson S.G.E. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101:9716-9721(2004) [PubMed: 15210978] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 49882 / Houston 1. |
| [2] | "Crystal structure of dihydrodipicolinate synthase from Bartonella henselae." New York structural genomix research consortium (NYSGXRC) Submitted (JUN-2011) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.1 ANGSTROMS), SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | BX897699 Genomic DNA. Translation: CAF27308.1. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_033336.1. NC_005956.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q6G468. | ||||||||||||
| SMR | Q6G468. Positions 1-288. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 2864503. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus BH05000 in contig BX897699_GR. | ||||||||||||
| KEGG | bhe:BH05000. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|283166.1.peg.464. | ||||||||||||
| PATRIC | 20544783. VBIBarHen29080_0544. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG358848. | ||||||||||||
| OMA | HFKAVHD. | ||||||||||||
| PhylomeDB | Q6G468. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK03170. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | BHEN283166:BH05000-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00418. DapA. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR013785. Aldolase_TIM. IPR002220. Dihydrodipicolinate_synth-like. IPR020625. Dihydrodipicolinate_synth_AS. IPR005263. Dihydrodipicolinate_synth_DapA. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.70. Aldolase_TIM. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K01714. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR12128. DHDPS. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00701. DHDPS. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001365. DHDPS. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00146. DHPICSNTHASE. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00674. DapA. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00665. DHDPS_1. False negative. PS00666. DHDPS_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | DAPA_BARHE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q6G468 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with