##gff-version 3
Q66GQ3	UniProtKB	Signal peptide	1	30	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
Q66GQ3	UniProtKB	Chain	31	534	.	.	.	ID=PRO_0000400021;Note=Protein disulfide isomerase-like 1-6	
Q66GQ3	UniProtKB	Domain	56	182	.	.	.	Note=Thioredoxin 1;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00691	
Q66GQ3	UniProtKB	Domain	407	524	.	.	.	Note=Thioredoxin 2;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00691	
Q66GQ3	UniProtKB	Motif	531	534	.	.	.	Note=Prevents secretion from ER;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU10138	
Q66GQ3	UniProtKB	Active site	104	104	.	.	.	Note=Nucleophile;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250	
Q66GQ3	UniProtKB	Active site	446	446	.	.	.	Note=Nucleophile;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250	
Q66GQ3	UniProtKB	Active site	449	449	.	.	.	Note=Nucleophile;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250	
Q66GQ3	UniProtKB	Glycosylation	158	158	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
Q66GQ3	UniProtKB	Glycosylation	415	415	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
Q66GQ3	UniProtKB	Disulfide bond	446	449	.	.	.	Note=Redox-active;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00691	
Q66GQ3	UniProtKB	Sequence conflict	326	326	.	.	.	Note=L->P;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305