Q65NN2 (ROCA_BACLD) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 52.
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| Protein names | Recommended name: 1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase Short name=P5C dehydrogenase EC=1.5.1.12 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Bacillus licheniformis (strain DSM 13 / ATCC 14580) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 279010 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Bacillaceae › Bacillus |
Protein attributes
| Sequence length | 516 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | (S)-1-pyrroline-5-carboxylate + NAD(P)+ + 2 H2O = L-glutamate + NAD(P)H. HAMAP MF_00733 |
| Pathway | Amino-acid degradation; L-proline degradation into L-glutamate; L-glutamate from L-proline: step 2/2. HAMAP MF_00733 |
| Sequence similarities | Belongs to the aldehyde dehydrogenase family. RocA subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | proline biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | 1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors, NAD or NADP as acceptorInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 516 | 516 | 1-pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase HAMAP MF_00733 | PRO_0000056510 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 287 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 321 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 31 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 53 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 64 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 90 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 111 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 113 – 123 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 128 – 152 | 25 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 165 – 172 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 176 – 179 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 183 – 189 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 198 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 203 – 205 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 213 – 223 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 232 – 234 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 245 – 248 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 254 – 257 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 272 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 283 – 286 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 292 – 296 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 298 – 300 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 302 – 313 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 325 – 330 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 331 – 333 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 334 – 345 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 366 – 377 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 385 – 388 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 402 – 404 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 412 – 414 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 422 – 430 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 431 – 438 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 454 – 463 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 471 – 473 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 503 – 506 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 507 – 514 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The complete genome sequence of Bacillus licheniformis DSM13, an organism with great industrial potential." Veith B., Herzberg C., Steckel S., Feesche J., Maurer K.H., Ehrenreich P., Baeumer S., Henne A., Liesegang H., Merkl R., Ehrenreich A., Gottschalk G. J. Mol. Microbiol. Biotechnol. 7:204-211(2004) [PubMed: 15383718] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: DSM 13 / ATCC 14580. |
| [2] | "Complete genome sequence of the industrial bacterium Bacillus licheniformis and comparisons with closely related Bacillus species." Rey M.W., Ramaiya P., Nelson B.A., Brody-Karpin S.D., Zaretsky E.J., Tang M., Lopez de Leon A., Xiang H., Gusti V., Clausen I.G., Olsen P.B., Rasmussen M.D., Andersen J.T., Joergensen P.L., Larsen T.S., Sorokin A., Bolotin A., Lapidus A. Berka R.M.Genome Biol. 5:R77.1-R77.12(2004) [PubMed: 15461803] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: DSM 13 / ATCC 14580. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE017333 Genomic DNA. Translation: AAU39332.1. CP000002 Genomic DNA. Translation: AAU21978.1. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_077616.1. NC_006270.3. YP_090025.1. NC_006322.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q65NN2. | ||||||||||||
| SMR | Q65NN2. Positions 3-516. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | Q65NN2. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBBACT00000056085; EBBACP00000054616; EBBACG00000056076. EBBACT00000062359; EBBACP00000060792; EBBACG00000062350. | ||||||||||||
| GeneID | 3027308. 3097821. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus BLi00374 in contig AE017333_GR. Gene locus BL01710 in contig CP000002_GR. | ||||||||||||
| KEGG | bld:BLi00374. bli:BL01710. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|279010.5.peg.2227. | ||||||||||||
| PATRIC | 18946245. VBIBacLic203714_0361. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG1012. | ||||||||||||
| GeneTree | EBGT00070000031871. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG752218. | ||||||||||||
| OMA | TPYKHEP. | ||||||||||||
| PhylomeDB | Q65NN2. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK03137. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | BLIC279010-1:BLI00374-MONOMER. BLIC279010:BL01710-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00733. RocA. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR016161. Ald_DH/histidinol_DH. IPR016163. Ald_DH_C. IPR016160. Ald_DH_CS. IPR016162. Ald_DH_N. IPR015590. Aldehyde_DH_dom. IPR005932. Delta1-pyrroline-5-COlate_DH-2. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.309.10. Aldehyde_dehydrogenase_C. 1 hit. G3DSA:3.40.605.10. Aldehyde_dehydrogenase_N. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K00294. | ||||||||||||
| Pfam | PF00171. Aldedh. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF53720. Aldehyde_DH/Histidinol_DH. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01237. D1pyr5carbox2. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00070. ALDEHYDE_DEHYDR_CYS. 1 hit. PS00687. ALDEHYDE_DEHYDR_GLU. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ROCA_BACLD | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q65NN2 Secondary accession number(s): Q62Z30 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with