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UniProtKB/Swiss-Prot Q64669 (NQO1_MOUSE)
Last modified
June 16, 2009.
Version 82.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1 EC=1.6.5.2 Alternative name(s): Quinone reductase 1 NAD(P)H:quinone oxidoreductase 1 Short name=QR1 DT-diaphorase Short name=DTD Azoreductase Phylloquinone reductase Menadione reductase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Mus musculus (Mouse) | ||||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus |
Protein attributes
| Sequence length | 274 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | The enzyme apparently serves as a quinone reductase in connection with conjugation reactions of hydroquinons involved in detoxification pathways as well as in biosynthetic processes such as the vitamin K-dependent gamma-carboxylation of glutamate residues in prothrombin synthesis By similarity. |
| Catalytic activity | NAD(P)H + a quinone = NAD(P)+ + a hydroquinone. |
| Cofactor | FAD. |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.3 |
| Subcellular location | |
| Induction | By polycyclic hydrocarbons such as dioxin (Governed by the aromatic hydrocarbon-responsive (AH) locus). |
| Sequence similarities | Belongs to the NAD(P)H dehydrogenase (quinone) family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | FAD Flavoprotein NAD NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Acetylation |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | negative regulation of catalytic activity Inferred from direct assay. Source: MGI oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW response to oxidative stressInferred from mutant phenotype. Source: MGI |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity Inferred from direct assay. Source: MGI coenzyme bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro electron carrier activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 274 | 273 | NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1 | PRO_0000071623 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 18 – 19 | 2 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 104 – 107 | 4 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 148 – 151 | 4 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 126 – 128 | 3 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 12 | 1 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 67 | 1 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 156 | 1 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 201 | 1 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2 | 1 | N-acetylalanine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 10 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 18 – 32 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 36 – 41 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 45 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 77 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 94 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 96 – 103 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 111 – 120 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 123 – 125 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 129 – 131 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 133 – 135 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 137 – 140 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 151 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 153 – 156 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 162 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 173 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 174 – 176 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 180 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 188 – 191 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 193 – 195 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 198 – 212 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 213 – 217 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 226 – 228 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 233 – 236 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 239 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 241 – 247 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 254 – 256 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 268 – 270 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Mouse dioxin-inducible NAD(P)H: menadione oxidoreductase: NMO1 cDNA sequence and genetic differences in mRNA levels." Vasiliou V., Theurer M.J., Puga A., Reuter S.F., Nebert D.W. Pharmacogenetics 4:341-348(1994) [PubMed: 7704040] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: C57BL/6 X CBA. Tissue: Liver. |
| [2] | "Mouse liver NAD(P)H:quinone acceptor oxidoreductase: protein sequence analysis by tandem mass spectrometry, cDNA cloning, expression in Escherichia coli, and enzyme activity analysis." Chen S., Clarke P.E., Martino P.A., Deng P.S., Yeh C.H., Lee T.D., Prochaska H.J., Talalay P. Protein Sci. 3:1296-1304(1994) [PubMed: 7527260] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Tissue: Liver. |
| [3] | "Structures of recombinant human and mouse NAD(P)H:quinone oxidoreductases: species comparison and structural changes with substrate binding and release." Faig M., Bianchet M.A., Talalay P., Chen S., Winski S., Ross D., Amzel L.M. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97:3177-3182(2000) [PubMed: 10706635] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.8 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH FAD, SUBUNIT. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| U12961 mRNA. Translation: AAA80184.1. S75951 mRNA. Translation: AAB32718.1. | |||||||||||||
| IPI | IPI00263899. | ||||||||||||
| PIR | A57691. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_032732.3. | ||||||||||||
| UniGene | Mm.252 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | Q64669. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSMUSG00000003849. Mus musculus. [Contig view] | ||||||||||||
| GeneID | 18104. | ||||||||||||
| KEGG | mmu:18104. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|10090.3.peg.19211. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| MGI | MGI:103187. Nqo1. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | Q64669. | ||||||||||||
| HOVERGEN | Q64669. | ||||||||||||
| OMA | Q64669. VERVYAY. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 1.6.5.2. 244. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | Q64669. | ||||||||||||
| Bgee | Q64669. | ||||||||||||
| CleanEx | MM_NQO1. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000003849. Mus musculus. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR003680. Flavodoxin_fold. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF02525. Flavodoxin_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| NextBio | 293281. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | NQO1_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q64669 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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