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UniProtKB/Swiss-Prot Q64640 (ADK_RAT)
Last modified
June 16, 2009.
Version 70.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Adenosine kinase Short name=AK EC=2.7.1.20 Alternative name(s): Adenosine 5'-phosphotransferase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Rattus norvegicus (Rat) | ||
| Taxonomic identifier | 10116 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Rattus |
Protein attributes
| Sequence length | 361 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | ATP dependent phosphorylation of adenosine and other related nucleoside analogs to monophosphate derivatives. Serves as a potential regulator of concentrations of extracellular adenosine and intracellular adenine nucleotides. |
| Catalytic activity | ATP + adenosine = ADP + AMP. |
| Cofactor | Binds 3 magnesium ions per subunit By similarity. |
| Pathway | Purine metabolism; AMP biosynthesis via salvage pathway; AMP from adenosine: step 1/1. |
| Subunit structure | Monomer By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the carbohydrate kinase pfkB family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Purine salvage |
| Ligand | ATP-binding Magnesium Metal-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | adenosine metabolic process Inferred from direct assay. Source: RGD purine ribonucleoside salvage Ref.3Non-traceable author statement. Source: RGD |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW adenosine kinase activityInferred from direct assay. Source: RGD magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 361 | 361 | Adenosine kinase | PRO_0000080055 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 316 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 48 | 1 | Magnesium 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 147 | 1 | Magnesium 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 121 | 1 | D → N in AAB03110. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 144 | 1 | T → S in AAB03110. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 155 | 1 | A → R in AAB03110. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 198 | 1 | V → M in AAB03110. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 217 – 218 | 2 | FI → LL in AAB03110. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 228 | 1 | E → A in AAB03110. Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 359 | 1 | D → N in AAH81712. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 28 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 32 – 38 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 41 – 47 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 56 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 61 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 71 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 75 – 79 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 81 – 93 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 100 – 109 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 110 – 121 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 125 – 134 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 144 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 153 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 155 – 159 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 162 – 167 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 169 – 177 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 184 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 189 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 204 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 212 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 216 – 220 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 223 – 229 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 230 – 232 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 239 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 240 – 250 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 257 – 266 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 277 – 282 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 285 – 290 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 295 – 298 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 311 – 327 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 332 – 347 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 349 – 352 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Cloning and expression of the adenosine kinase gene from rat and human tissues." McNally T., Helfrich R.J., Cowart M., Dorwin S.A., Meuth J.L., Idler K.B., Klute K.A., Simmer R.L., Kowaluk E.A., Halbert D.N. Biochem. Biophys. Res. Commun. 231:645-650(1997) [PubMed: 9070863] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: Sprague-Dawley. |
| [2] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Heart. |
| [3] | "Cloning and characterization of cDNA for adenosine kinase from mammalian (Chinese hamster, mouse, human and rat) species. High frequency mutants of Chinese hamster ovary cells involve structural alterations in the gene." Singh B., Hao W., Wu Z.-C., Eigl B., Gupta R.S. Eur. J. Biochem. 241:564-571(1996) [PubMed: 8917457] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 17-361, CHARACTERIZATION. Tissue: Liver. |
| [4] | Lubec G., Afjehi-Sadat L. Submitted (NOV-2006) to UniProtKB Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 88-110 AND 119-148, MASS SPECTROMETRY. Strain: Sprague-Dawley. Tissue: Spinal cord. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| U90340 mRNA. Translation: AAB50236.1. BC081712 mRNA. Translation: AAH81712.1. U57042 mRNA. Translation: AAB03110.1. | |||||||||||||
| IPI | IPI00214456. | ||||||||||||
| PIR | JC5362. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_037027.2. | ||||||||||||
| UniGene | Rn.64165 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
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| SMR | Q64640. Positions 22-361. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | Q64640. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSRNOG00000012325. Rattus norvegicus. [Contig view] | ||||||||||||
| GeneID | 25368. | ||||||||||||
| KEGG | rno:25368. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| RGD | 2046. Adk. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOVERGEN | Q64640. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 2.7.1.20. 248. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | Q64640. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSRNOG00000012325. Rattus norvegicus. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR001805. Adenokinase. IPR011611. Carb/pur_kinase. IPR002173. Carboh/pur_kinase_PfkB_CS. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR10584:SF24. Adenokinase. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00294. PfkB. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00989. ADENOKINASE. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00583. PFKB_KINASES_1. False negative. PS00584. PFKB_KINASES_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| BindingDB | Q64640. | ||||||||||||
| NextBio | 606373. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ADK_RAT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q64640 Secondary accession number(s): O09162, Q642G1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


