Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot Q64520 (KGUA_MOUSE)
Last modified
November 24, 2009.
Version 78.
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Documents (3) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Guanylate kinase EC=2.7.4.8 Alternative name(s): GMP kinase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Mus musculus (Mouse) | ||||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus |
Protein attributes
| Sequence length | 198 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Essential for recycling GMP and indirectly, cGMP. |
| Catalytic activity | ATP + GMP = ADP + GDP. |
| Subunit structure | Monomer By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the guanylate kinase family. Contains 1 guanylate kinase-like domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase |
| PTM | Acetylation Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | purine nucleotide metabolic process Ref.1 Inferred from direct assay. Source: UniProtKB |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW guanylate kinase activity Ref.1Inferred from direct assay. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 198 | 197 | Guanylate kinase | PRO_0000170652 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 4 – 186 | 183 | Guanylate kinase-like | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 11 – 18 | 8 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2 | 1 | N-acetylalanine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 53 | 1 | Phosphotyrosine Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 7 – 10 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 28 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 29 – 31 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 32 – 34 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 49 – 51 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 58 – 67 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 76 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 79 – 84 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 93 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 97 – 101 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 110 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 123 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 137 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 155 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 160 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 162 – 164 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 166 – 170 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 174 – 184 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 186 – 191 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Cloning, characterization, and modeling of mouse and human guanylate kinases." Brady W.A., Kokoris M.S., Fitzgibbon M., Black M.E. J. Biol. Chem. 271:16734-16740(1996) [PubMed: 8663313] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Strain: FVB/N. Tissue: Mammary gland. |
| [3] | "Large-scale identification and evolution indexing of tyrosine phosphorylation sites from murine brain." Ballif B.A., Carey G.R., Sunyaev S.R., Gygi S.P. J. Proteome Res. 7:311-318(2008) [PubMed: 18034455] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT TYR-53, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Brain. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| U53514 mRNA. Translation: AAC52652.1. BC024625 mRNA. Translation: AAH24625.1. | |||||||||||||
| IPI | IPI00929789. | ||||||||||||
| UniGene | Mm.3624 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | Q64520. | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | Q64520. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | Q64520. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSMUST00000102702; ENSMUSP00000099763; ENSMUSG00000020444; Mus musculus. [Genome view] | ||||||||||||
| NMPDR | fig|10090.3.peg.23792. | ||||||||||||
| UCSC | uc007jdg.1. mouse. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| MGI | MGI:95871. Guk1. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOVERGEN | Q64520. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG9323HS | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 2.7.4.8. 244. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | Q64520. | ||||||||||||
| Bgee | Q64520. | ||||||||||||
| CleanEx | MM_GUK1. | ||||||||||||
| Genevestigator | Q64520. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000020444. Mus musculus. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR008144. Guanylate_kin. IPR020590. Guanylate_kinase_CS. IPR017665. Guanylate_kinase_sub. IPR008145. Guanylt/Ca. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00625. Guanylate_kin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SMART | SM00072. GuKc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03263. guanyl_kin. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00856. GUANYLATE_KINASE_1. 1 hit. PS50052. GUANYLATE_KINASE_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| NextBio | 287231. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | KGUA_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q64520 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


