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UniProtKB/Swiss-Prot Q64105 (SPRE_MOUSE)
Last modified
June 16, 2009.
Version 76.
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Documents (3) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Sepiapterin reductase Short name=SPR EC=1.1.1.153 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Mus musculus (Mouse) | ||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus |
Protein attributes
| Sequence length | 261 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the final one or two reductions in tetra-hydrobiopterin biosynthesis to form 5,6,7,8-tetrahydrobiopterin. |
| Catalytic activity | 7,8-dihydrobiopterin + NADP+ = sepiapterin + NADPH. Tetrahydrobiopterin + 2 NADP+ = 6-pyruvoyl-5,6,7,8-tetrahydropterin + 2 NADPH. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the sepiapterin reductase family. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 261 | 261 | Sepiapterin reductase | PRO_0000072150 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 14 – 40 | 27 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 29 – 33 | 5 | Pterin binding Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1 | 1 | N-acetylmethionine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 4 | 1 | D → G in AAC69364. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 7 – 15 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 19 – 29 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 43 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 58 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 68 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 74 – 86 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 95 – 100 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 114 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 128 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 141 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 150 – 156 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 159 – 161 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 169 – 188 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 198 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 201 – 204 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 205 – 213 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 228 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 235 – 248 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 255 – 258 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Mouse sepiapterin reductase: an enzyme involved in the final step of tetrahydrobiopterin biosynthesis. Primary structure deduced from the cDNA sequence." Ota A., Ichinose H., Nagatsu T. Biochim. Biophys. Acta 1260:320-322(1995) [PubMed: 7873607] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "Cloning of mouse sepiapterin reductase gene and characterization of its promoter region." Lee S.W., Park I.Y., Hahn Y., Lee J.E., Seong C.S., Chung J.H., Park Y.S. Biochim. Biophys. Acta 1445:165-171(1999) [PubMed: 10209270] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: 129. |
| [3] | "Northern blot analysis of sepiapterin reductase mRNA in mammalian cell lines and tissues." Maier J., Schott K., Werner T., Bacher A., Ziegler I. Adv. Exp. Med. Biol. 338:195-198(1993) [PubMed: 8304109] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE OF 209-261. |
| [4] | "Detection of a novel sepiapterin reductase mRNA: assay of mRNA in various cells and tissues of various species." Maier J., Schott K., Werner T., Bacher A., Ziegler I. Exp. Cell Res. 204:217-222(1993) [PubMed: 8440319] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE OF 209-255. |
| [5] | "The 1.25-A crystal structure of sepiapterin reductase reveals its binding mode to pterins and brain neurotransmitters." Auerbach G., Herrmann A., Gutlich M., Fischer M., Jacob U., Bacher A., Huber R. EMBO J. 16:7219-7230(1997) [PubMed: 9405351] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.25 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| S77493 mRNA. Translation: AAB33611.1. U78077, U78076 Genomic DNA. Translation: AAC69364.1. S71375 mRNA. No translation available. | |||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00129164. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | S52110. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Mm.28393 | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||
| PhosphoSite | Q64105. | ||||||||||||||||||||||||
2-D gel databases | |||||||||||||||||||||||||
| REPRODUCTION-2DPAGE | Q64105. | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSMUSG00000033735. Mus musculus. [Contig view] | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| MGI | MGI:103078. Spr. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | Q64105. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.1.1.153. 244. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q64105. | ||||||||||||||||||||||||
| Bgee | Q64105. | ||||||||||||||||||||||||
| CleanEx | MM_SPR. | ||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000033735. Mus musculus. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002198. DH_sc/Rdtase_SDR. IPR002347. Glc/ribitol_DH. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. IPR006393. Sepiapterin_red. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR19410. ADH_short_C2. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00106. adh_short. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00081. GDHRDH. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01500. sepiapter_red. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | SPRE_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q64105 Secondary accession number(s): Q63996 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


