Q64105 (SPRE_MOUSE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
Version 104.
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| Protein names | Recommended name: Sepiapterin reductase Short name=SPR EC=1.1.1.153 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Mus musculus (Mouse) [Reference proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus › Mus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 261 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the final one or two reductions in tetra-hydrobiopterin biosynthesis to form 5,6,7,8-tetrahydrobiopterin. |
| Catalytic activity | L-erythro-7,8-dihydrobiopterin + NADP+ = sepiapterin + NADPH. L-erythro-tetrahydrobiopterin + 2 NADP+ = 6-pyruvoyl-5,6,7,8-tetrahydropterin + 2 NADPH. |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.5 |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the sepiapterin reductase family. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 261 | 261 | Sepiapterin reductase | PRO_0000072150 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 15 – 21 | 7 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 43 – 44 | 2 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 70 – 71 | 2 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 202 – 207 | 6 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 158 – 159 | 2 | Substrate binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 171 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 175 | 1 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 200 | 1 | Substrate; via amide nitrogen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 222 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 258 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1 | 1 | N-acetylmethionine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 46 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 196 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 214 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 4 | 1 | D → G in AAC69364. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 7 – 15 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 19 – 29 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 43 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 58 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 68 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 74 – 86 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 95 – 100 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 114 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 128 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 141 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 150 – 156 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 159 – 161 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 169 – 188 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 198 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 201 – 204 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 205 – 213 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 228 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 235 – 248 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 255 – 258 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Mouse sepiapterin reductase: an enzyme involved in the final step of tetrahydrobiopterin biosynthesis. Primary structure deduced from the cDNA sequence." Ota A., Ichinose H., Nagatsu T. Biochim. Biophys. Acta 1260:320-322(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "Cloning of mouse sepiapterin reductase gene and characterization of its promoter region." Lee S.W., Park I.Y., Hahn Y., Lee J.E., Seong C.S., Chung J.H., Park Y.S. Biochim. Biophys. Acta 1445:165-171(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: 129. |
| [3] | "Northern blot analysis of sepiapterin reductase mRNA in mammalian cell lines and tissues." Maier J., Schott K., Werner T., Bacher A., Ziegler I. Adv. Exp. Med. Biol. 338:195-198(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 209-261. |
| [4] | "Detection of a novel sepiapterin reductase mRNA: assay of mRNA in various cells and tissues of various species." Maier J., Schott K., Werner T., Bacher A., Ziegler I. Exp. Cell Res. 204:217-222(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 209-255. |
| [5] | "The 1.25-A crystal structure of sepiapterin reductase reveals its binding mode to pterins and brain neurotransmitters." Auerbach G., Herrmann A., Gutlich M., Fischer M., Jacob U., Bacher A., Huber R. EMBO J. 16:7219-7230(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.25 ANGSTROMS) IN COMPLEXES WITH PTERIN; N-ACETYL SEROTONIN AND NADP, ENZYME MECHANISM, SUBUNIT. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | S77493 mRNA. Translation: AAB33611.1. U78077, U78076 Genomic DNA. Translation: AAC69364.1. S71375 mRNA. No translation available. | ||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00129164. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | S52110. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Mm.28393. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q64105. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | Q64105. Positions 3-261. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| STRING | 10090.ENSMUSP00000048111. | ||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||
| PhosphoSite | Q64105. | ||||||||||||||||||||||||
2D gel databases | |||||||||||||||||||||||||
| REPRODUCTION-2DPAGE | Q64105. | ||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | Q64105. | ||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | Q64105. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| MGI | MGI:103078. Spr. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1028. | ||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG006973. | ||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | Q64105. | ||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG4HMJB9. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| CleanEx | MM_SPR. | ||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | Q64105. | ||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000033735. Mus musculus. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.40.50.720. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002198. DH_sc/Rdtase_SDR. IPR002347. Glc/ribitol_DH. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. IPR006393. Sepiapterin_red. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00106. adh_short. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00081. GDHRDH. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01500. sepiapter_red. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| ChiTaRS | SPR. mouse. | ||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | Q64105. | ||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | SPRE_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q64105 Secondary accession number(s): Q63996 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
