##gff-version 3
Q62418	UniProtKB	Chain	1	436	.	.	.	ID=PRO_0000079794;Note=Drebrin-like protein	
Q62418	UniProtKB	Domain	2	133	.	.	.	Note=ADF-H;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00599	
Q62418	UniProtKB	Domain	377	436	.	.	.	Note=SH3;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00192	
Q62418	UniProtKB	Region	185	341	.	.	.	Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q62418	UniProtKB	Coiled coil	179	233	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
Q62418	UniProtKB	Compositional bias	185	227	.	.	.	Note=Basic and acidic residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q62418	UniProtKB	Compositional bias	228	244	.	.	.	Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q62418	UniProtKB	Compositional bias	274	307	.	.	.	Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
Q62418	UniProtKB	Site	367	368	.	.	.	Note=Cleavage%3B by caspase-3;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250	
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Q62418	UniProtKB	Modified residue	280	280	.	.	.	Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:21183079;Dbxref=PMID:21183079	
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Q62418	UniProtKB	Modified residue	296	296	.	.	.	Note=N6-acetyllysine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q9UJU6	
Q62418	UniProtKB	Modified residue	299	299	.	.	.	Note=Phosphothreonine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:Q9UJU6	
Q62418	UniProtKB	Modified residue	340	340	.	.	.	Note=Phosphotyrosine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:22303001,ECO:0000269|PubMed:9891087;Dbxref=PMID:22303001,PMID:9891087	
Q62418	UniProtKB	Modified residue	350	350	.	.	.	Note=Phosphotyrosine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:22303001,ECO:0000269|PubMed:9891087;Dbxref=PMID:22303001,PMID:9891087	
Q62418	UniProtKB	Alternative sequence	235	238	.	.	.	ID=VSP_050789;Note=In isoform 3. Missing;Ontology_term=ECO:0000303,ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:15489334,ECO:0000303|PubMed:16141072;Dbxref=PMID:15489334,PMID:16141072	
Q62418	UniProtKB	Alternative sequence	236	238	.	.	.	ID=VSP_050790;Note=In isoform 2. Missing;Ontology_term=ECO:0000303,ECO:0000303,ECO:0000303;evidence=ECO:0000303|PubMed:16141072,ECO:0000303|PubMed:9630982,ECO:0000303|PubMed:9891087;Dbxref=PMID:16141072,PMID:9630982,PMID:9891087	
Q62418	UniProtKB	Mutagenesis	340	340	.	.	.	Note=Reduces phosphorylation. Abolishes phosphorylation%3B when associated with F-350. Y->F;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:22303001,ECO:0000269|PubMed:9891087;Dbxref=PMID:22303001,PMID:9891087	
Q62418	UniProtKB	Mutagenesis	350	350	.	.	.	Note=Reduces phosphorylation. Impairs podosome rosette formation. Abolishes phosphorylation%3B when associated with F-340. Y->F;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:22303001,ECO:0000269|PubMed:9891087;Dbxref=PMID:22303001,PMID:9891087	
Q62418	UniProtKB	Sequence conflict	30	30	.	.	.	Note=L->F;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
Q62418	UniProtKB	Sequence conflict	101	101	.	.	.	Note=V->D;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
Q62418	UniProtKB	Sequence conflict	135	135	.	.	.	Note=A->V;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
Q62418	UniProtKB	Sequence conflict	327	327	.	.	.	Note=S->C;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305