Q60610 (TIAM1_MOUSE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
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| Protein names | Recommended name: T-lymphoma invasion and metastasis-inducing protein 1 Short name=TIAM-1 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Mus musculus (Mouse) | ||||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus › Mus |
Protein attributes
| Sequence length | 1591 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Modulates the activity of RHO-like proteins and connects extracellular signals to cytoskeletal activities. Acts as a GDP-dissociation stimulator protein that stimulates the GDP-GTP exchange activity of RHO-like GTPases and activates them. Activates RAC1, CDC42, and to a lesser extent RHOA By similarity. Affects invasiveness of T-lymphoma cells. |
| Subunit structure | Component of the Par polarity complex, composed of at least phosphorylated PRKCZ, PARD3 and TIAM1 By similarity. Interacts with BAIAP2 By similarity. Interacts with EPHA8; regulates clathrin-mediated endocytosis of EPHA8. Interacts with NTRK2; mediates the activation of RAC1 by BDNF. Ref.3 Ref.5 |
| Subcellular location | Cell junction By similarity. Note: Presence of KRIT1, CDH5 and RAP1B is required for its localization to the cell junction By similarity. |
| Tissue specificity | Highly expressed in brain and testis and at low or moderate levels in almost all other normal tissues. Found in virtually all analyzed tumor cell lines including B- and T-lymphomas, neuroblastomas, melanomas and carcinomas. |
| Sequence similarities | Belongs to the TIAM family. Contains 1 DH (DBL-homology) domain. Contains 1 PDZ (DHR) domain. Contains 2 PH domains. Contains 1 RBD (Ras-binding) domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cell junction |
| Domain | Repeat |
| Molecular function | Guanine-nucleotide releasing factor |
| PTM | Lipoprotein Myristate Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | intracellular signal transduction Inferred from electronic annotation. Source: InterPro regulation of Rho protein signal transductionInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cell-cell junction Inferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB intracellularInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | Rho guanyl-nucleotide exchange factor activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro receptor signaling protein activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 1591 | 1590 | T-lymphoma invasion and metastasis-inducing protein 1 | PRO_0000080977 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 434 – 549 | 116 | PH 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 765 – 832 | 68 | RBD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 845 – 908 | 64 | PDZ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1040 – 1234 | 195 | DH | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1261 – 1397 | 137 | PH 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 595 – 598 | 4 | Poly-Lys | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 1445 – 1449 | 5 | Poly-Arg | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 231 | 1 | Phosphoserine Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 356 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 358 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 829 | 1 | Phosphotyrosine; by NTRK2 Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1323 | 1 | Phosphotyrosine Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Lipidation | 2 | 1 | N-myristoyl glycine Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1037 – 1065 | 29 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1067 – 1071 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1073 – 1076 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1078 – 1085 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1088 – 1106 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1112 – 1114 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1118 – 1121 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1122 – 1135 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1138 – 1141 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1142 – 1148 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 1149 – 1151 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1152 – 1156 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 1157 – 1161 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1163 – 1172 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1178 – 1180 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1182 – 1185 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1188 – 1193 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1196 – 1205 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1212 – 1249 | 38 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1264 – 1266 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1267 – 1277 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1280 – 1283 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1290 – 1296 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1299 – 1304 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 1318 – 1321 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1332 – 1336 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1337 – 1339 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1340 – 1343 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 1348 – 1351 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1355 – 1360 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1365 – 1367 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1371 – 1379 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 1380 – 1400 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Identification of an invasion-inducing gene, Tiam-1, that encodes a protein with homology to GDP-GTP exchangers for Rho-like proteins." Habets G.G.M., Scholtes E.H.M., Zuydgeest D., van der Kammen R.A., Stam J.C., Berns A., Collard J.G. Cell 77:537-549(1994) [PubMed: 7999144] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: BALB/c. Tissue: Brain. |
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| [3] | "TrkB binds and tyrosine-phosphorylates Tiam1, leading to activation of Rac1 and induction of changes in cellular morphology." Miyamoto Y., Yamauchi J., Tanoue A., Wu C., Mobley W.C. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103:10444-10449(2006) [PubMed: 16801538] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH NTRK2, PHOSPHORYLATION AT TYR-829 BY NTRK2. |
| [4] | "Quantitative time-resolved phosphoproteomic analysis of mast cell signaling." Cao L., Yu K., Banh C., Nguyen V., Ritz A., Raphael B.J., Kawakami Y., Kawakami T., Salomon A.R. J. Immunol. 179:5864-5876(2007) [PubMed: 17947660] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT TYR-1323, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Mast cell. |
| [5] | "EphA8-ephrinA5 signaling and clathrin-mediated endocytosis is regulated by Tiam-1, a Rac-specific guanine nucleotide exchange factor." Yoo S., Shin J., Park S. Mol. Cells 29:603-609(2010) [PubMed: 20496116] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH EPHA8. |
| [6] | "Crystal structure of Rac1 in complex with the guanine nucleotide exchange region of Tiam1." Worthylake D.K., Rossman K.L., Sondek J. Nature 408:682-688(2000) [PubMed: 11130063] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.8 ANGSTROMS) OF 1033-1406 IN COMPLEX WITH RAC1. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U05245 mRNA. Translation: AAA18830.1. | ||||||||||||||||||
| IPI | IPI00119006. | ||||||||||||||||||
| PIR | A54146. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Mm.310902. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | Q60610. | ||||||||||||||||||
| SMR | Q60610. Positions 433-670, 835-935, 1034-1401. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| IntAct | Q60610. 1 interaction. | ||||||||||||||||||
| STRING | Q60610. | ||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||
| PhosphoSite | Q60610. | ||||||||||||||||||
2D gel databases | |||||||||||||||||||
| SWISS-2DPAGE | Q60610. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | Q60610. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| UCSC | uc007zvu.2. mouse. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| MGI | MGI:103306. Tiam1. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00600000084055. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG506823. | ||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG059279. | ||||||||||||||||||
| InParanoid | Q60610. | ||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG49CQ6T. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | Q60610. | ||||||||||||||||||
| Bgee | Q60610. | ||||||||||||||||||
| CleanEx | MM_TIAM1. | ||||||||||||||||||
| Genevestigator | Q60610. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000002489. Mus musculus. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000219. DH-domain. IPR001331. GDS_CDC24_CS. IPR001478. PDZ/DHR/GLGF. IPR011993. PH_type. IPR001849. Pleckstrin_homology. IPR003116. Raf-like_ras-bd. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.30.29.30. PH_type. 2 hits. G3DSA:1.20.900.10. RhoGEF. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00595. PDZ. 1 hit. PF00169. PH. 1 hit. PF02196. RBD. 1 hit. PF00621. RhoGEF. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SMART | SM00228. PDZ. 1 hit. SM00233. PH. 2 hits. SM00455. RBD. 1 hit. SM00325. RhoGEF. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF48065. DH-domain. 1 hit. SSF50156. PDZ. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00741. DH_1. 1 hit. PS50010. DH_2. 1 hit. PS50106. PDZ. 1 hit. PS50003. PH_DOMAIN. 1 hit. PS50898. RBD. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| NextBio | 301314. | ||||||||||||||||||
| PMAP-CutDB | Q60610. | ||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TIAM1_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: Q60610 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with